Какими специфическими свойствами обладают ферменты

Тимоха Змановский · 30 января 2019

1,1 K

Имею естественно научное образование, в юношестве прикипел к литературе, сейчас…

Основные свойства ферментов:

Каталитические
Высокая специфичность действия
Неустойчивость
Зависимость от температуры
Зависимость от pH

Объясните гуманитарию, что означает понятие «энтропия»?

Филолог, мечтающий стать астрофизиком

Я понимаю так (если понимаю неправильно, пусть знающие люди меня поправят), что, в общем смысле, энтропия – это степень упорядоченности какой-либо системы, мера беспорядка, хаоса. И чем выше беспорядок, тем, соответственно, выше энтропия. И наоборот. Понятие энтропии используется во многих науках, но чаще, как правило, связывается со вторым законом термодинамики, который гласит, что в изолированной системе энтропия не может уменьшаться. Если говорить совсем простыми словами, то система – это нечто организованное, то, что имеет свою структуру, а изолированной можно назвать систему, на которую не оказывается воздействие извне (хотя совсем уж независимую систему найти трудно, так как все предметы и объекты друг с другом взаимодействуют, но это детали). Так вот, оставленное на солнце яблоко со временем сгниет, человек постареет. Энтропия всегда растет. Вселенная стремится к беспорядку. И именно из-за действия энтропии, как предполагается, время не может идти назад, хотя в физике не существует точного закона, постулирующего, что время обязательно должно идти только вперед. Если время пойдет назад, то все явления и вещи начнут сами по себе магическим образом упорядочиваться: разлетевшиеся бумаги сложатся ровной стопочкой, разбитый стакан соберется в целый без единой трещины, люди начнут молодеть. Повернуть время вспять значит упорядочить систему, то есть нарушить второй закон термодинамики. Нет, разбитый стакан, конечно, можно склеить в целый, и дома можно сделать уборку, однако при этом придется затратить какую-то часть энергии, и никакого нарушения в итоге не выйдет. Склеивание стакана и уборка дома – это только видимость уменьшения энтропии, так как даже аккуратно разложенные по местам вещи имеют свойство со временем разлагаться, так что от вездесущей энтропии нам не уйти.

Такие дела.

Прочитать ещё 5 ответов

Что такое метаболизм?

Здравствуйте !

—Метаболизм или обмен веществ – это все те процессы в организме, в ходе которых потребленные вами пища и напитки превращаются в энергию, необходимую для вашей жизнедеятельности.

Хотя мы воспринимаем метаболизм как нечто единое целое, на самом деле он состоит из 3-х отдельных частей:

Метаболизм в состоянии покоя
Термический эффект пищи
Метаболизм во время физической активности

Что такое натрий и где он встречается в жизни?

Радиофизик, меньше математик, радио, сетевой админ, программист. Родом из…

Натрий легкоплавкий металл, щелочной группы. Бурно реагирует с водой (загорается и, если большой кусок, даже взрывается, а потом шипит на потолке вместе с остатками воды! Опыт моего детства.). Наиболее известное его соединение — соединение с хлором — поваренная соль. Да, да! Обычная соль.

Натрий является одним из веществ без которых невозможна жизнь любой клетки. Понятие «натрий-калиевого насоса» для биолога скажет очень много. Этот насос обчеспечивает жизнедеятельность любых живых клеток. Обмен веществ клетки осуществляется с его помощью. Получают натрий из поваренной соли.

Прочитать ещё 1 ответ

Какие основные свойства плазматической мембраны?

Цитоплазматическая мембрана состоит из:

1) Двойного слоя фосфолипидов (бислой) и холестерина, для придания прочности и жесткости мембране.
Молекула фосфолипида имеет гидрофильную головку и гидрофобные хвосты, определяющие ее избирательную проницаемость

-включенных белков разных видов

-цепей углеводов (олигосахаридов), именуемых гликокалликсом

Функции:
1) Избирательная проницаемость
Осуществляется благодаря билипидному слою и включённых в него транспортных белков
Они могут быть:
-поверхностные
-погруженные(интегральные)
-полупогруженные(полуинтегральные)

2)Рецепторная
На поверхности мембраны имееются углеводные хвосты, называемые гликокаликсом
Он является «маркером» клетки
Благодаря ему клетки узнают друг друга, взаимодействуют с окружающей средой
Если гликокалликс соединяется с белком, то такой комплекс называется ГЛИКОпротеид
Если с головкой фосфолипида, то ГЛИКОлипид

3)Барьерная
Мембрана разграничивает внутреннее содержимое клетки от окружающей среды

В чём заключается биологическая роль витаминов?

Врач-педиатр, диетолог. Работаю в клинике Doc+. Стаж по педиатрии с 2009 года. Дополнител… · health.yandex.ru

Витамины необходимы для осуществления жизненно важных биохимических и физиологических процессов в организме. Витамины являются незаменимыми пищевыми веществами, так как большинство витаминов не синтезируется организмом человека или синтезируется в недостаточном количестве и должны поступать с пищей. Некоторые витамины принимают участие в синтезе ферментов: витамины группы В, биотин, пантотеновая кислота, фолиевая кислота. Есть витамины, которые участвуют в синтезе гормонов (витамины-прогормоны): витамин Д, А, К. Также есть витамины – антиоксиданты, которые борются с повреждающим действием свободных радикалов: витамин А, С, Е, липоевая кислота.

Прочитать ещё 2 ответа

Источник

Ферменты, витамины и гормоны — органические вещества, жизненно важные для организма человека, поэтому их называют биологически активными веществами. Об этих веществах вам известно их курса биологии человека.

Ферменты – это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Сейчас известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов.

Ферменты обладают уникальными свойствами, которые выделяют их на фоне обычных химических катализаторов.

Специфические свойства ферментов: большая относительная молекулярная масса, селективность (избирательность), действие в определённом температурном интервале и при определённой Рн среды, высокая каталитическая активность, специфичность действия.

Так, добавка незначительной концентрации фермента (10-9 –10-7 М) ускоряет превращение субстратав108 –1012 раз. Другое не менее важное свойство ферментов – специфичность (избирательность)их действия в отношении структуры субстрата, типа реакции и условий ее проведения. Специфичность определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях. Механизм заключается в образовании комплекса фермент-субстрат. Образовавшийся комплекс вступает в реакцию, при этом энергия активации реакции снижается. Превращение субстрата происходит в активном центре фермента. Для многих ферментов, состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка, который взаимодействует с веществами, влияющими на активность фермента (активаторами, ингибиторами). Для каждого фермента существует свой оптимум рН, при котором его каталитическое действие максимально. При резком изменении рН среды ферменты могут инактивироваться в результате необратимой денатурации.

Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 1015 раз выше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Высокая эффективность ферментов объясняется быстрым восстановлением (регенерацией) молекул в процессе «работы». Типичная молекула фермента может регенерировать миллионы раз за минуту. Например, широко используемый в сыроделии фермент реннин способен вызывать коагуляцию (свёртывание) белков молока в количествах, в миллионы раз превышающих его собственную массу. Этот фермент вырабатывается слизистой оболочкой особого отдела желудка жвачных животных — сычуга.

А вот ещё один пример высокой эффективности «работы» фермента, хорошо знакомого вам из курса химии 8 класса, — каталазы. За одну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды, одна молекула этого вещества разлагает около 50 000 молекул пероксида водорода:

Каталаза понижает энергию активации в этой реакции от 75 до 21 кДж/моль. Для сравнения укажем, что применяемая для ускорения этой реакции платина в коллоидном состоянии понижает энергию активации только до 50 кДж/моль.

В простейшем случае уравнение реакции с участием фермента имеет вид:

где Е — фермент, S — субстрат, ES — фермент-субстратный комплекс (комплекс Михаэлиса), Р — продукт реакции.

И.П.Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни». Без их участия не проходит ни одна биохимическая реакция. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. Реакции при помощи ферментов идут с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5° до 40°С. Вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых изменений в нормальных условиях ее существования. Ферментативные реакции подразделяются на:

· анаболические (реакции синтеза) и

· катаболические (реакции распада).

Читайте также:

Рекомендуемые страницы:

©2015-2020 poisk-ru.ru
Все права принадлежать их авторам. Данный сайт не претендует на авторства, а предоставляет бесплатное использование.
Дата создания страницы: 2017-04-20
Нарушение авторских прав и Нарушение персональных данных

Источник

1. Размер молекул. Относительная молекулярная масса ферментов имеет значения в интервале от 105 до 107. Размер молекул ферментов позволяет отнести их к коллоидным частицам. Поэтому процессы ферментного катализа выделяют в специальный класс, не относя их ни к гомогенному, ни к гетерогенному катализу.

2. Селективность. Как правило очень высокая – каждый фермент катализирует одну специфическую реакцию или реакции одного типа. Ферменты отличаются чрезвычайно высокой избирательностью воздействия (селективностью) по отношению к химическому составу реагентов. В организме человека находится около 30 000 различных ферментов, каждый из которых служит эффективным катализатором соответствующей реакции. Так слюна содержит фермент птиалин, который ускоряет превращение крахмала в сахар. Фермент, имеющийся в желудке, — пепсин — катализирует расщепление белков.

3. Эффективность. Очень высокая. Например, фермент ренин (выделяется из сычуга жвачных животных) способен вызывать коагуляцию белков молока в количествах, в миллионы раз превышающих его массу.

4. Зависимость от температуры. Наибольшая эффективность проявляется при температуре приблизительно 370С. При повышении температуры до 50-600С ферменты разрушаются.

5. Стойкость к каталитическим ядам. Малая. Например, процесс сбраживания сахаров в спирт прекращается при достижении в сусле массовой доли спирта 15,5% из-за отравления ферментов дрожжей.

Ферменты в качестве биологических катализаторов применяются в различных отраслях промышленности — пищевой, текстильной, фармацевтической, кожевенной, в медицине, сельском хозяйстве, в тонком органическом синтезе и т.д. Более широкое использование ферментов в биотехнологии до последнего времени сдерживалось вследствие ряда причин, а именно:

1) трудоемкости отделения ферментов от исходных реагентов и продуктов реакции; 2) нестабильности ферментов при хранении и при действии различных факторов; 3) высокой стоимости чистых ферментных препаратов.

Создание биокатализаторов нового поколения — иммобилизованных, т.е. связанных ферментов открыло перед прикладной энзимологией новые перспективы. Иммобилизация фермента — это включение молекул биокатализатора в какую либо фазу, отделенную от фазы рабочего раствора, но способную обмениваться с ней молекулами. В качестве такой фазы может применяться, например, уголь.

Иммобилизованные ферменты легко отделимы от реакционной среды. Это дает возможность остановить реакцию в любой момент, получить продукт, незагрязненный катализатором, и использовать ферментный препарат многократно. Иммобилизованные ферменты технологичны, что определяется возможностью вести биотехнологический процесс непрерывно и регулировать скорость катализируемой реакции и выход продукта путем изменения скорости протока. Подбором соответствующих носителей и методов иммобилизации можно целенаправленно модифицировать такие свойства ферментов, как специфичность, рН- температурозависимость, а также стабильность фермента при денатурирующих воздействиях.

Успешное использование иммобилизованных ферментов в значительной мере определяется выбором подходящего сочетания носителя и метода иммобилизации, а также знанием кинетики реакций с участием таких катализаторов.

Иммобилизованные ферменты можно использовать, главным образом, в трех направлениях:

1. Анализ различных веществ,

2. В качестве лечебных средств

3. В качестве биокатализаторов для использования в биотехнологических производствах.

Например, лечебные средства на основе иммобилизованных ферментов применяются в том случае, когда необходимый фермент отсутствует в тканях, вследствие генетических или других нарушений, либо в качестве агентов, разрушающих нежелательные компоненты, например, мочевину. Использование чужеродных (бактериальных) ферментов зачастую нежелательно, вследствие того, что они могут стать причиной аллергических реакций и, кроме того, они крайне неустойчивы. Иммобилизация позволяет обойти эти барьеры, так как она повышает стабильность фермента и препятствует его взаимодействию с иммунной системой макроорганизма.

Например, в аппарате «искусственная почка», предназначенном для освобождения крови от различных шлаков, в том числе и мочевины, путем ультрафильтрации, используется колонка с иммобилизованной уреазой. Ферменты применяют в лечебных целях и тогда, когда они необходимы, но по причине различных патологических процессов отсутствуют, например, для растворения кровяных тромбов.

Источник

Общие свойства ферментов
Классификация
Пищеварительные ферменты
Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ – энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.

Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей – типичный пример ферментативной реакции

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы – в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.

Общие свойства ферментов

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы – на жиры;
каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген – один фермент – один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

Классы	Особенности
Оксиредуктазы	Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода
Трансферазы	Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое
Гидролазы	Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды
Лиазы	Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза
Изомеразы	Активируют перестановку атомов в молекуле
Лигазы (синтетазы)	Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

печень – аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
почки – щелочная фосфатаза;
предстательная железа – кислая фосфатаза;
сердечная мышца – лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты – это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов – протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа – поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины — существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты – протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента – химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты – полипептиды. Ферменты – пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
погрешности в питании;
нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Источник