Какая аминокислота обладает гидрофильными свойствами
К гидрофильным относятся аминокислоты, содержащие в боковой цепи карбоксильную или аминогруппу. Обе эти группы при физиологических значениях pH ионизированы.
Аспарагиновая и глутаминовая кислоты — кислые аминокислоты, лизин и аргинин — сильно основные, а гистидин — слабо основная аминокислота. Кольцевая структура в молекуле гистидина называется имидазольным кольцом.
Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты в белках представлены также и своими амидами — аспарагином и глутамином.
К гидрофильным относятся также гидроксилсодержащие аминокислоты:
Цистеин, как и серин, содержит тиольную группу -SH вместо гидроксильной -ОН. Его специфическая роль в белках двояка: благодаря цистеину в активные центры белков могут быть введены тиольные группы, а два остатка цистеина в белках могут соединяться ковалентной связью -S-S-.
Пролин примечателен тем, что его остаток вызывает излом пептидной цепи. В отличие от других аминокислот свободный пролин содержит не амино-, а иминогруппу.
Аминокислоты — амфотерные электролиты (амфолиты) обладают свойствами как кислот, так и оснований. На основании положений физической химии, аминокислоты принадлежат к слабым электролитам и в водных растворах в зависимости от pH среды несут на себе различный заряд в соответствии с уравнением равновесия (константы равновесия Ка, Ка2 и KaR):
И, как видно из табл. 3.1, боковые функциональные группы ряда аминокислот также обладают кислотно-основными свойствами: рKaR — это константа кислотности для боковой цепи аминокислоты, имеющей функциональные группы с кислотно-основными свойствами. Например, в боковой цепи глутаминовой кислоты имеется функциональная группа -СООН, для которой при определенных условиях характерно кислотно-основное равновесие
Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между значениями рКа этой группы и pH раствора, описываемым уравнением Гендерсона-Гассельбаха (2.4). Каждая способная к ионизации группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний — заряженном или нейтральном. Анион СОО- обладает основными свойствами (принимает ион Н+), а катион NH3+ — свойствами кислоты (отдает ион Н+).
Значение pH, при котором аминокислота находится в растворе только в виде цвиттер-иона (суммарно электрически нейтральна), называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) аминокислоты. В ИЭТ растворимость аминокислот минимальна, и в электрическом поле постоянного тока аминокислоты остаются неподвижными. В изо- электрическом состоянии аминокислоты обладают повышенной плотностью, высокой точкой плавления (свыше 200 °С). Растворы аминокислот обладают более высокой диэлектрической постоянной, чем вода, причем максимум значения достигается в ИЭТ. Значение pH в изоэлектрической точке (pi) для моноаминокарбо- новых кислот (кислоты, у которых боковые цепи не имеют функциональных групп, способных к ионизации, иными словами, не содержат амино- и карбоксильных групп) можно определить следующим образом: р! = (Ка + Каг)/2.
Таблица 3.1
Характеристика аминокислот1
Наименование | Сокращения, принятые в литературе | Краткая характеристика химических свойств боковых цепей | рКа бок. цепей | Примечание | |
Глицин* | Gly | G | Выступает в роли простейшего связующего звена в цепи белка | Участвует в синтезе креатина, пиррола, в обезвреживании ряда ядовитых веществ | |
Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями | |||||
Аланин* | Ala | A | Служат для гидрофобной стабилизации белка и для формирования центров свя- зывания в ферментах | ||
Валин** | Val | V | |||
Лейцин** | Leu | L | |||
Изолейцин** | lie | 1 | Имеется еще один хиральный центр | ||
Ароматические аминокислоты | |||||
Фенилаланин** | Phe | F | Способен образовывать гидрофобные связи и эффективно связываться с другими плоскими молекулами | ||
Тирозин* (из фенилаланина) | Tyr | Способен образовывать гидрофобные связи и эффективно связываться с другими плоскими молекулами | — 10,1 | Концентрируется в тканях щитовидной железы | |
Триптофан** | Trp | W | Способен образовывать гидрофобные связи и эффективно связываться с другими плоскими молекулами | ||
Аминокислоты — спирты | |||||
Серин* | Ser | S | -ОН группа имеет очень слабые кислотные свойства | — 13,6 | |
Треонин** | Thr | T | |||
Окончание табл. 3.1
Наименование | Сокращения, принятые в литературе | Краткая характеристика химических свойств боковых цепей | PКо бок. цепей | Примечание | ||
Аминокислоты с кислыми свойствами боковых цепей | ||||||
Аспарагиновая кислота* | Asp | D | При нейтральных pH карбоксильные группы диссоциированы | ~ 3,9 | Играет важную роль в процессах обмена | |
Глутаминовая кислота* | Glu | E | 4.3-4,7 | |||
Аминокислоты с основными свойствами боковых цепей | ||||||
Лизин** | Lys | К | Гибкая боковая цепь с реакционно- способной аминогруппой на конце | — 10,5 | ||
Аргинин** | Arg | R | Гуанидиниевая группа протонирована | -12,5 | Arg богаты ядра клеток, а также белки растущих тканей (эмбриональная ткань, опухоли) | |
Гистидин** | His | H | Основная группа несет положительный заряд и может служить акцептором протона | -6,1 | ||
Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот | ||||||
Аспарагин* | Asn | N | Амидная группа не обладает кислотными свойствами, но полярна и может участвовать в образовании водородных связей | |||
Глутамин* | Gin | Q | Встречается во всех тканях организма в свободном состоянии | |||
Серосодержащие аминокислоты | |||||
Метионин** | Met | М | -СН3 в организме участвует в метилировании различных соединений | ||
Цистеин* (из метионина) | Cys | С | Самопроизвольно окисляется в присутствии О2 с образованием «двойной аминокислоты» — цистина | — 10,3 | Кератин волос богат этой аминокислотой |
Кислота, содержащая имино- вместо аминогруппы | |||||
Пролин* | Pro | [р | Боковая цепь замыкается на аминогруппу | ||
* — аминокислоты, синтезируемые организмом. ** — аминокислоты, поступающие в организм только с пищей. | |||||
1 Если неизвестно, какая аминокислота стоит в боковой цепи белка — аспарагин или аспарагиновая кислота, ис пользуют обозначение Asx или В. В случае глутамина или глутаминовой кислоты применяется Glx или Z.
Зоны буферного действия у аминокислот очень малы. Значения рКаи рКа2, pi для аминокислот определяют, как правило, методом потенциометрического титрования. На рис. 3.1 представлена типичная кривая титрования аминокислоты.
Рис. 3.1. Кривая титрования аминокислоты
Значения рКаи рКа2> рКая, pi для каждой аминокислоты индивидуальны. В табл. 3.2 представлены значения этих параметров для некоторых аминокислот.
Значения pKal, рКа2, рKaR, pi для некоторых аминокислот
Таблица 3.2
Аминокислота | P^i | Р KaR | Pi | |
Аспарагиновая кислота | 1,99 | 9,90 | 3,90 | 3,0 |
Глутаминовая кислота | 2,10 | 9,47 | 4,07 | 3,2 |
Цистеин | 1,92 | 10,70 | 8,37 | 5,1 |
Тирозин | 2,20 | 9,21 | 10,46 | 5,7 |
Г истидин | 1,80 | 9,33 | 6,04 | 7,6 |
Лизин | 2,16 | 9,06 | 10,54 | 9,7 |
Аргинин | 1,82 | 8,99 | 12,48 | 10,8 |
Аланин | 2,35 | 9,87 | 6,02 | |
Глутамин | 2,17 | 9,13 | ||
Глицин | 2,35 | 9,78 | ||
Серин | 2,19 | 9,21 | ||
Лейцин | 2,33 | 9,74 | ||
Треонин | 2,09 | 9,10 | ||
Аспарагин | 2,14 | 8,12 | ||
Валин | 2,29 | 9,74 | ||
Пролин | 1,95 | 10,64 |
Из данных, приведенных в табл. 3.2, видно, что буферными свойствами при значениях pH, близких к pH крови и межклеточной жидкости, обладает практически только одна аминокислота — гистидин, так как для нее величина рKaR = 6,04. Это свойство гистидина в организме используется следующим образом: гемоглобин характеризуется высоким содержанием гистидина, что очень важно для создания высокой буферной емкости при pH, близкой к 7, для переноса кислорода и углекислого газа. Зоны буферного действия аминокислот очень малы.
Аминокислоты при значениях pH, отличающихся от значения их pH в ИЭТ (pi), несут суммарный электрический заряд, который в зависимости от pH может быть как положительным, так и отрицательным. При любом значении pH, превышающем значение pi, суммарный заряд молекулы отрицательный, и в электрическом поле она движется в сторону положительного электрода {анода). Соответственно при pH ниже значения pi молекула аминокислоты несет положительный заряд и в электрическом поле движется к катоду. Чем больше значения pH отличаются от значения pi, тем больший суммарный заряд несет молекула и тем выше скорость ее движения к электроду. Данные свойства молекул аминокислот широко используются для их разделения и анализа в смесях, например, методами электрофореза и ионнообменной хроматографии.
Для разделения применяют препаративные методики получения относительно больших количеств чистого материала, который может быть в дальнейшем использован для различных целей.
Для анализа применяют аналитические методики, направленные на контроль качества, определение состава смеси компонентов, определение их заряда и т. п.
Строение основных аминокислот: 20 «магических», входящих в состав белка. Структура. Классификации. Таблицы с формулами. Название и международные сокращения протеиногенных аминокислот. С вами я, Галина Баева, 20 «магических» аминокислот и красивые таблицы со структурными формулами природных аминокислот.
Природные аминокислоты — это структурные единицы (мономеры) белков. В состав белков входят всего 20 т.н. «магических» аминокислот, которые также называются протеиногенными. Все они имеют сходное строение.
Кроме протеиногенных аминокислот в организме присутствуют и непротеиногенные, которые выполняют различную работу, в основном это промежуточные соединения в биохимическом конвейере, как например, орнитин, сигнальные молекулы, как β-аланин или нейромедиаторы, как ГАМК.
Особенности строения природных аминокислот
Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.
Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.
Голова – аминный остаток, содержащий азот N.
Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)
Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН
Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.
Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».
Номенклатура аминокислот
Углеродная цепочка (скелет) может состоять как из 1 атома углерода, так и из нескольких. В последнем случае имеет значение, к какому атому углерода, начиная счет от карбоксильной группы, присоединится аминная голова. Это может быть как 1-ый атом углерода, так и 2-ой, 3-ий и далее. Химики договорились обозначать атомы углерода не цифрами, а буквами греческого алфавита: α — 1-ый атом углерода, начиная с карбоксильного хвоста, β— 2-ой, γ — 3-й, и т.д.
Если аминогруппа присоединяется к углероду в α-положении, такую аминокислоту называют α-аминокислотой, соответственно, если аминогруппа присоединена в β-положении — то это β-аминокислота, если в γ — то γ -аминокислота.
Все 20 природных протеиногенных аминокислот относятся к группе α -аминокислот.
Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК). Их структурные формулы приведены ниже.
Таблица 1 Строение протеиногенных аминокислот
Таблица 2 Структурные формулы аминокислот
Таблица 3 Модели структурных формул аминокислот
Классификация аминокислот
Существует несколько классификаций аминокислот:
- В зависимости от строения алифатического радикала, аминокислоты подразделяются на следующие группы:
- Просто аминокислоты с алифатическим радикалом, т.е. такие, у которых углеродная цепочка не содержит дополнительных затей. Их называют МоноАминоМоноКарбоновые: глицин и аланин
- Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, у которых углеродный скелет образует боковые вилки: валин, лейцин, изолейцин. Изолейцин по химическому составу не отличим от лейцина, но его углеродный скелет по-другому загнут, т.е. он является стереоизомером. Иногда его выделяют в отдельную аминокислоту, а иногда – нет. Аминокислоты с разветвленной боковой цепью тоже относятся к группе МоноАминоМоноКарбоновых аминокислот.
- Аминокислоты, у которых в алифатическом радикале имеются разные группировки:
Спиртовая – ОН. Их называют ОксиМоноАминоМоноКарбоновые: серин и треонин
Карбоксильная, т.е. второй кислотный хвост. Это МоноАминоДиКарбоновые аминокислоты: аспарагиновая кислота (аспартат) и глутаминовая кислота (глутамат). Их называют еще Кислые аминокислоты, этакое «масло масляное».
Амидная. Карбоксильный хвост отрастил себе вторую аминную голову: аспарагин и глутамин. Кажется, понятным, что это производные соответственно аспартата и глутамата. Их называют Амиды МоноАминоДиКарбоновых аминокислот
Аминная. Вторая аминная голова присоединилась к углеродному скелету: лизин
Гуанидиновая: дополнительные аминные вставки — аргинин
Лизин и Аргинин относят также к группе ДиАминоМоноКарбоновых аминокислот, ибо у них есть по второй аминной группе. Поскольку эти аминокислоты в нейтральной среде (вода, рН=7), проявляют щелочные (основные) свойства, повышая водородный показатель (рН становится › 7), то их относят к группе Основных аминокислот
Серосодержащие аминокислоты. Имеют в радикале атом серы S: цистеин, метионин
Аминокислоты, содержащие ароматический радикал– углеродное колечко или Ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин, триптофан
Аминокислоты с гетероциклическим радикалом – колечко с атомом азота вместо углерода, поэтому он «гетеро» — «разнообразный»: триптофан и гистидин.
Нетрудно заметить, что триптофан входит в группу как ароматических аминокислот, так и в группу аминокислот с гетероциклическим радикалом, а все потому, что у него есть как гетороциклический радикал, так и ароматический.
Иминокислоты – углеродный скелет не вытянут в цепочку, а замкнут в колечко, из которого торчат аминная голова и рядом кислотный хвост: пролин и оксипролин
2. Классификация, в основу которой положена полярность алифатического радикала.
- Неполярные (гидрофобные) аминокислоты. Они имеют неполярные связи между атомами C-C, C-H. Это глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, триптофан — 8 аминокислот
- Полярные незаряженные (гидрофильные) аминокислоты. Они имеют полярные связи между атомами С-О, C-N, O-H, S-H. Это серин, аспарагин, глутамин, треонин, метионин — 5 аминокислот
- Полярные отрицательно-заряженные аминокислоты. У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН = 7) заряжены отрицательно, т.е. они выступают как отрицательно-заряженный ион (анион). Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты, тирозин, цистеин — 4 аминокислоты
- Полярные положительно-заряженные аминокислоты. У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН=7) заряжены положительно, т.е. они выступают как положительно-заряженный ион (катион). Это лизин, аргинин, гистидин — 3 аминокислоты.
Чем больше в белке аминокислот, обладающих полярностью, тем выше способность белка к химическим реакциям, т.е. его реактогенность. С реактогенностью белка непосредственно связаны его функции. Белки соединительной ткани, например кератин, входящий в состав волос и ногтей, имеет мало полярных аминокислот. Напротив, ферменты — белки-катализаторы биохимических реакций, обладают аминокислотным составом с множеством полярных групп.
3. Классификация по отношению к водородному показателю (рН)
- Аминокислоты, обладающие нейтральными свойствами с рН 5,97 – 6,02. Это глицин, аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин,треонин, цистин, метионин — 9 аминокислот. Они имеют одну аминную голову и один карбоксильный хвост
- Аминокислоты, обладающие слабокислыми свойствами рН 3,0 – 5,7. Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Они имеют одну аминную голову, но два карбоксильных хвоста, поэтому их называют «кислотами».
- Аминокислоты, обладающие щелочными свойствами с рН 9,7 – 10,7. У них две аминные головы и один карбоксильный хвост. Это лизин, аргинин, гистидин.
4. Классификация по способности к синтезу в организме человека и животных.
- Заменимые аминокислоты: глицин, серин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин
- Условно-заменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, тирозин, цистеин
- Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин
Подробнее о них рассказывается здесь: Аминокислоты заменимые и незаменимые: где взять.
5. Классификация аминокислот по путям биосинтеза.
В живых организмах аминокислоты могут производится (синтезироваться) из других соединений. Путь биосинтеза — это последовательность химических реакций, которые обусловлены наследственной (генетической) матрицей. Он записан в генетическом коде и обусловлен наличием ферментов, запускающих данные реакции. Биосинтез идет не хаотично, а количество исходных и промежуточных соединений ограничено. Так из всего многообразия природных аминокислот для синтеза белка используются только 20. Соответственно, исходные и промежуточные соединения на путях биосинтеза отдельных аминокислот образуют кластеры или семейства, где соединения могут преобразовываться друг в друга.
- Семейство аспартата: аспарагиновая кислота (аспартат), аспарагин, изолейцин, лизин, треонин, метионин
- Семейство глутамата: глутаминовая кислота (глутамат), глутамин, пролин, аргинин
- Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин
- Семейство серина: серин, глицин, цистеин
- Семейство пентоз: гистидин, триптофан, фенилаланин, тирозин
- Семейство шикимата: триптофан, фенилаланин, тирозин
Надо сказать, что данные пути метаболизма реализуются в биологических системах, но не все они имеются в организме человека. Так высшие животные и человек не способны синтезировать ароматическое кольцо, поэтому путь шикимата — это не для нас. Аналогично с другими путями синтеза незаменимых аминокислот. Для наглядности незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом.
6. Классификация аминокислот по путям катаболизма
Катаболизм — процесс распада, противоположен анаболизму или процессу синтеза. В организме катаболизм также обусловлен генетической программой и набором ферментов. Конечным итогом деградации аминокислот является аммиак, вода и углекислый газ, а также выделяется энергия в виде тепла или связанная в молекулах АТФ. В зависимости от промежуточных соединений, дающих энергию, аминокислоты подразделяются на следующие группы:
- Глюкогенные: дающие метаболиты (промежуточные соединения), из которых может быть синтезирована глюкоза: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аргинин, гистидин, цистин, метионин
- Кетогенные: распадающиеся до ацетоацетилКоА и ацетилКоА, из которых могут быть синтезированы кетонные тела: лизин, лейцин
- Промежуточные: при распаде этих аминокислот образуются метаболиты обоих типов: изолейцин, триптофан, фенилаланин, тирозин
Подробнее о глюкогенных и кетогенных аминокислотах можно прочитать здесь: Гликогенные аминокислоты
Правые и левые аминокислоты
В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.
В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.
При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше
Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.