В каких продуктах альфа лактоглобулин что это

В каких продуктах альфа лактоглобулин что это thumbnail

Виды молочных белков-аллергенов и где они содержатся

Известно, что аллергия — это ответная реакция организма на чужеродный белок-антиген. В составе коровьего молока, кроме полезных микроэлементов и витаминов, содержится так же большое количество этих белков-антигенов, которые и вызывают аллергическую реакцию. Но из почти трех десятков белков чаще всего дают аллергический ответ всего три. Это казеин, которого в молоке содержится 80 %, альфа-лактоальбумин и бета-лактоглобулин.
Казеин, под воздействием соляной кислоты желудка, створаживает белок в сгусток. В результате — расщепление белка превращается в длительный процесс, на протяжении которого происходит равномерное освобождение аминокислот. Больше всего казеина содержится в сырах, твороге, простокваше и кефире.
Бета-лактоглобулин. По количественному содержанию в молоке он стоит на втором месте после казеина – около 10%. Он входит в состав почти всех молочных продуктов, содержится даже в детском питании. «Почти» — потому что бета-лактоглобулин разрушается при длительном нагревании и кисломолочном брожении. Поэтому люди с аллергией к нему могут спокойно употреблять твердые сорта сыров, кефир или творог.
Альфа-лактоальбумин — это белок, который относится к группе сывороточных протеинов и входит в состав плазмы молока. Его содержание незначительно, около 2% от общего числа молочных белков. В организме альфа-лактоальбумин участвует в синтезе лактозы и относится к термостабильным белкам, поэтому его аллергенные свойства сохраняются после кипячения, пастеризации, замораживания и ферментации молока. Например, тяжелые аллергические ответы были отмечены на очень низкое содержание этого белка в продуктах детского питания, замороженных десертах и молочной сыворотке. Альфа-лактоальбумин это основной сывороточный протеин козьего (вот причина перекрестной аллергии на козье молоко) и материнского молока, так же содержится в говядине, телятине и продуктах из коровьего молока.
Конечно же, человеку с аллергией на молочный белок, надо убирать из своего рациона все продукты, содержащие молоко или его следы. В каких продуктах содержится этот белок, можно узнать из информации о составе продукта, которую производители указывают на упаковке.
Вот примерный список продуктов и ингредиентов, которых рекомендуется избегать людям с аллергией на молочный белок ( Отказаться от этих продуктов нужно также маме, которая кормит ребенка грудью):
— Молоко (в любых формах, включая обезжиренное, цельное, топленое, сухое, сгущённое, а также козье и молоко других животных – так как риск перекрестной аллергии с ними очень высок).
— Масло сливочное, топленое.
— Сыр, творог, сливки
— Кефир, ряженка, йогурт, сметана, простокваша.
— Крема, украшения для тортов на основе молока или сливочного масла
— Полуфабрикаты, имеющие в своем составе говядину, телятину, сухое молоко (пельмени, котлеты, блинчики и др)
— Лактоферрин
— Казеин, казеинат, казеина гидролизат,
— Лактальбумин, фосфат лактальбумина
— Гидролизат молочного белка (протеина) (В питании ребенка с аллергией к белку коровьего молока используются безмолочные лечебные смеси на основе высокогидролизованного молочного белка. Продукты на основе частично гидролизованного белка могут сохранять некоторое количество белковых антигенов, которые могут вызывать аллергический ответ)
— Recaldent (вещество, используемое в жвачках, в отбеливателях для зубов, зубных пастах)
— Молочная сыворотка, гидролизат молочной сыворотки
— Реннин (сычужный фермент)
— Желатин (это продукт животного происхождения, в «состав» которого может входить и говядина)
— А так же: печенье, пирожные, выпечка (булочки, хлеб, торты и др), зефир, мороженое, шоколад, любые молочные десерты, детские молочные каши.
Так же надо помнить о том, что молочные белки содержаться не только в продуктах питания. Например, казеин можно встретить в составе кремов и мазей, которые используются в дерматологии. Поэтому придется читать состав не только продуктов, но и кремов, лекарств, жвачек и зубных паст.
В первое время в магазинах придётся очень придирчиво изучать этикетки на всех продуктах на предмет его состава. Но постепенно будет набираться список «разрешенных» продуктов, и процесс покупки станет почти таким же быстрым и автоматическим, как и раньше. При этом радует, что рецептов и вариантов замены коровьего молока становится все больше.
Так же хочется развеять некоторые мифы о запрете употребления продуктов, содержащие некоторые «непонятные» компоненты (их можно найти в описании состава). Само по себе их изучение является предметом чисто научного интереса, а для практических же целей, можно кратко сказать, что:
Диацетил – ароматизатор, который придает соответствующий запах сливочного масла и сметаны. Это искусственный ароматизатор, созданный химическим путем и прячется под кодами Е… В «природе» он содержится в коровьем жире. Жир не имеет отношения к белкам (жиры, белки и углеводы. Все помним со школьной скамьи, что это разные «вещи»?)
Лактоза — это молочный сахар, а не молочный белок. Поэтому, если нет лактозной недостаточности, употреблять продукты, содержащие лактозу, можно.
Тагатоза (или галактулоза) – это подсластитель. Используют его как натуральный и низкокалорийный заменитель сахара. Тагатозу получают из лактозы, то есть – из молочного сахара. Молочный сахар – это не молочный белок. Можно, при отсутствии лактозной недостаточности.
Лактуло́за – в «природе» она не встречается. В промышленных количествах ее синтезируют из лактозы (молочного сахара), которую, в свою очередь, вырабатывают из подсырной сыворотки, а так же отходов при производстве молочных продуктов. Лактулоза, в качестве примесей, может содержать галактозу и лактозу, поэтому она противопоказана людям с непереносимостью лактозы, а не молочного белка.
Молочный жир, эфиры жирных кислот молочного жира, масляная (бутановая) кислота (используются как ароматизаторы, могут обозначаться кодами, типа «Е -…») – они не имеют отношения к молочному белку. Все жиры относятся к группе веществ, называемых сложными эфирами, являющимися соединениями спиртов и кислот.

Читайте также:  Какие продукты кушать при облучении

Источник

Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция[править | править код]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  2. Hall L., Davies M.S., Craig R.K. The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1981. — January (vol. 9, no. 1). — P. 65—84. — doi:10.1093/nar/9.1.65. — PMID 6163135.
  3. Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544.
  4. Kleinberg J.L., Todd J., Babitsky G. Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1983. — Vol. 80, no. 13. — P. 4144—4148. — doi:10.1073/pnas.80.13.4144. — PMID 97356016.
  5. Acharya K.R., Stuart D.I., Walker N.P., Lewis M., Phillips D.C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1989. — Vol. 208, no. 1. — P. 99—127. — doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. — PMID 2769757.
  6. Qasba P.K., Kumar S. Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin (англ.) // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 32, no. 4. — P. 255—306. — doi:10.3109/10409239709082574. — PMID 9307874.
  7. Prager E.M., Wilson A.C. Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences (англ.) // Journal of Molecular Evolution (англ.)русск. : journal. — 1988. — Vol. 27, no. 4. — P. 326—335. — doi:10.1007/BF02101195. — PMID 3146643.

Литература[править | править код]

  • Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition. (англ.) // Journal of Nutrition (англ.)русск. : journal. — 1991. — Vol. 121, no. 3. — P. 277—283. — PMID 2002399.
  • Permyakov E.A., Berliner L.J. alpha-Lactalbumin: structure and function. (англ.) // FEBS Letters (англ.)русск. : journal. — 2000. — Vol. 473, no. 3. — P. 269—274. — doi:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. — PMID 10818224.
  • Hall L., Emery D.C., Davies M.S., et al. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene. (англ.) // Biochemical Journal (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 242, no. 3. — P. 735—742. — PMID 2954544.
  • Davies M.S., West L.F., Davis M.B., et al. The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13. (англ.) // Annals of Human Genetics (англ.)русск. : journal. — 1987. — Vol. 51, no. Pt 3. — P. 183—188. — doi:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. — PMID 3479943.
  • Findlay J.B., Brew K. The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin. (англ.) // FEBS Journal (англ.)русск. : journal. — 1972. — Vol. 27, no. 1. — P. 65—86. — doi:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. — PMID 5049057.
  • Hall L., Craig R.K., Edbrooke M.R., Campbell P.N. Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene. (англ.) // Nucleic Acids Research (англ.)русск. : journal. — 1982. — Vol. 10, no. 11. — P. 3503—3515. — doi:10.1093/nar/10.11.3503. — PMID 6285305.
  • Håkansson A., Zhivotovsky B., Orrenius S., et al. Apoptosis induced by a human milk protein. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 17. — P. 8064—8068. — doi:10.1073/pnas.92.17.8064. — PMID 7644538.
  • Stacey A., Schnieke A., Kerr M., et al. Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 7. — P. 2835—2839. — doi:10.1073/pnas.92.7.2835. — PMID 7708733.
  • Fujiwara Y., Miwa M., Takahashi R., et al. Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA. (англ.) // Molecular Reproduction and Development (англ.)русск. : journal. — 1997. — Vol. 47, no. 2. — P. 157—163. — doi:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. — PMID 9136116.
  • Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 44. — P. 27722—27729. — doi:10.1074/jbc.272.44.27722. — PMID 9346914.
  • Giuffrida M.G., Cavaletto M., Giunta C., et al. The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // J. Protein Chem. : journal. — 1998. — Vol. 16, no. 8. — P. 747—753. — doi:10.1023/A:1026359715821. — PMID 9365923.
  • Chandra N., Brew K., Acharya K.R. Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 14. — P. 4767—4772. — doi:10.1021/bi973000t. — PMID 9537992.
  • Håkansson A., Andréasson J., Zhivotovsky B., et al. Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei. (англ.) // Experimental Cell Research (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 246, no. 2. — P. 451—460. — doi:10.1006/excr.1998.4265. — PMID 9925761.
  • Svensson M., Sabharwal H., Håkansson A., et al. Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 10. — P. 6388—6396. — doi:10.1074/jbc.274.10.6388. — PMID 10037730.
  • Harata K., Abe Y., Muraki M. Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 1999. — Vol. 287, no. 2. — P. 347—358. — doi:10.1006/jmbi.1999.2598. — PMID 10080897.
  • Last A.M., Schulman B.A., Robinson C.V., Redfield C. Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 311, no. 4. — P. 909—919. — doi:10.1006/jmbi.2001.4911. — PMID 11518539.
  • Bai P., Peng Z. Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme. (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.)русск. : journal. — 2001. — Vol. 314, no. 2. — P. 321—329. — doi:10.1006/jmbi.2001.5122. — PMID 11718563.
  • Andrews P. Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin. (англ.) : journal. — Vol. 9, no. 5. — P. 297—300. — PMID 11947697.
Читайте также:  Какие продукты запрещены к ввозу рф

Источник

[21-355]
Аллерген f76 — альфа-лактальбумин, IgG

600 руб.

Количественное определение специфических иммуноглобулинов класса G (IgG-антител), которые могут быть признаком пищевой непереносимости альфа-лактальбумина.

В большинстве случаев повышенная чувствительность к пищевым аллергенам связана с иммунными механизмами, участие в которых принимают именно иммуноглобулины класса Е (IgE), что приводит к немедленным (анафилактическим) реакциям. При этом существует большое количество аллергических реакций, при которых не выявляются специфические IgE, что проявляется реакциями непереносимости, в которых участвовали иммуноглобулины класса G (IgG), иммунные комплексы, клеточный иммунитет и неиммунные механизмы (ферментопатии). В случае не-IgE-зависимых реакций пищевой непереносимости возможно выявление в крови IgG к различным пищевым аллергенам. IgG-опосредованные реакции чувствительности к пищевым аллергенам относятся к реакциям замедленного типа и могут проявлять себя после длительного поступления аллергена с пищей. Значение выявления IgG к пищевым аллергенам остается неоднозначным, тем более что интерпретация результатов затруднена тем, что положительный результат может быть вариантом нормы, так как выявленные иммуноглобулины класса G могут выполнять функции блокирующих антител, которые уменьшают выраженность аллергических реакций, протекающих с участием специфических IgE. 

Тестирование на IgG-антитела к аллергенам целесообразно проводить в комплексе других исследований или в трудных случаях диагностики пищевой непереносимости, когда исключены другие возможные причины появления симптомов аллергии. Возможно использование результатов теста для индивидуального подбора наиболее рациональной диеты, что может значительно уменьшить проявление симптомов аллергии. Целесообразность выполнения и интерпретацию результатов исследования на IgG к аллергенам необходимо обсуждать с лечащим врачом или врачом-аллергологом.

Синонимы русские

Специфические иммуноглобулины класса G к альфа-лактальбумину, к белку коровьего молока.

Синонимы английские

ImmunoCAP f76 (Cow’s Milk, Alfa-lactalbumin).

Метод исследования

Иммунохемилюминесцентный анализ.

Единицы измерения

Мг/л (миллиграмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Читайте также:  Какие продукты кушать при аллергии

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Одним из наиболее распространенных пищевых аллергенов является молоко. У детей, сенсибилизированных к коровьему молоку, аллергия может проявляться не только кожными симптомами, но и поражением пищеварительного тракта, ринитом, обострением астмы, анафилактическими реакциями. Гиперчувствительность к коровьему молоку не всегда исчезает в детстве и может сохраняться на многие годы во взрослом возрасте или на всю жизнь.

В коровьем молоке содержится около 40 белков, которые могут выступать аллергенами. С учетом физико-химических свойств их разделяют на казеины (80% белков молока) и сывороточные белки (20%). Сыворотка содержит преимущественно глобулярные белки, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин и в меньшем количестве бычий сывороточный протеин, лактоферрин, иммуноглобулины. Альфа-лактальбумины и бета-глобулины синтезируются в молочных железах, а бычий сывороточный протеин, лактоферрин и иммуноглобулины проникают из крови.

Антительный ответ на белки молока сильно варьируется у различных людей, поэтому не существует конкретного аллергена, который мог бы считаться главным фактором аллергенности коровьего молока. В большинстве случаев IgE-антитела одновременно выявляются сразу к нескольким белкам молока, мажорными среди которых считаются казеин (Bosd 8), бета-лактоглобулин (Bosd 5) и альфа-лактальбумин (Bosd 4).

Альфа-лактальбумин – мономерный глобулярный кальций-связывающий белок весом 14,2 кДа, который составляет 25% сывороточных протеинов и около 5% всех белков молока. В секреторных клетках молочной железы он выступает регулятором синтеза лактозы. Структура коровьего альфа-лактальбумина на 72% соответствует человеческому, он обладает антибактериальными и иммуностимулирующими свойствами, что делает его очень важным компонентом детского питания. Существуют специальные смеси для детского питания, в которых концентрация альфа-лактальбумина увеличена, а бета-лактоглобулина снижена.

Аллергенность белка зависит от его конформационной структуры, перекрестная реактивность с альфа-лактальбуминами молока других видов животных возможна, но недостаточно изучена. IgE-антитела к бета-лактоглобулинам и альфа-лактальбуминам в 10% случаев имеют перекрестную реактивность.

IgG может быть причиной аллергической реакции немедленного или замедленного типа, пищевой непереносимости или других необычных ответов организма на прием пищи. Чаще всего это проявляется после длительного поступления аллергена с едой.

Значение выявления IgG-антител к пищевым аллергенам остается неоднозначным, так как положительный результат может быть вариантом нормы, поэтому важно в комплексе оценивать результаты всех исследований, данные пищевого дневника и анамнез заболевания.

Иммуноглобулины класса G могут служить маркером развития толерантности к пищевым аллергенам. Тестирование на IgG-антитела целесообразно проводить в комплексе с другими исследованиями или в трудных случаях диагностики пищевой непереносимости, когда исключены другие возможные причины появления симптомов аллергии. Возможно использование результатов теста для индивидуального подбора наиболее рациональной диеты, для отслеживания формирования пищевой толерантности.

Для чего используется это исследование?

  • Для диагностики аллергических заболеваний, связанных с сенсибилизацией к альфа-лактальбумину;
  • для дифференциальной диагностики сложных случаев с нетипичными проявлениями и/или течением при подозрении на непереносимость альфа-лактальбумина;
  • для оценки прогноза формирования пищевой толерантности на различных этапах лечебного процесса.

Когда назначается исследование?

  • При диагностике нетипичных реакций организма на альфа-лактальбумин на фоне нормального уровня IgE в крови;
  • в комплексе с другими методами исследования при диагностике сложных случаев развития сенсибилизации на альфа-лактальбумин;
  • перед введением элиминационной диеты и на этапе расширения рациона.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 — 10 мг/л.

Причины положительного результата:

  • реакции непереносимости на альфа-лактальбумин, альфа-лактальбумин воспринимается как пищевой аллерген (когда исключены другие возможные причины появления симптомов аллергии);
  • вариант нормы — выявленные IgG могут выполнять функции блокирующих антител, которые уменьшают выраженность аллергических реакций, протекающих с участием специфических IgE.



Важные замечания

  • Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном. Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

  • Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке
  • Фадиатоп (ImmunoCAP)
  • Фадиатоп детский (ImmunoCAP)
  • Экзема
  • Аллергокомпонент f77 — Бета-лактоглобулин nBos d 5, IgE (ImmunoCAP)
  • Аллергокомпонент e204 — Бычий сывороточный альбумин nBos d6, IgE (ImmunoCAP)
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к пищевым аллергенам
  • Определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам

+ определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам

Кто назначает исследование?

Аллерголог, гастроэнтеролог, дерматолог, педиатр, терапевт, врач общей практики.

Литература

  • Huecas S, Villalba M, Rodriguez R. Ole e 9, a major olive pollen allergen is a 1,3-beta-glucanase. Isolation, characterization, amino acid sequence, and tissue specificity. J Biol Chem 2001; 276(30):27959-66.
  • Yman L. Pharmacia: Allergenic Plants. Systematics of common and rare allergens. Version 1.0. CD-ROM. Uppsala, Sweden: Pharmacia Diagnostics, 2000.
  • Armentia A, az-Perales A, Castrodeza J, Duenas-Laita A, Palacin A, Fernandez S. Why can patients with baker’s asthma tolerate wheat flour ingestion? Is wheat pollen allergy relevant? Allergol Immunopathol (Madr) 2009;37(4):203-4.

Источник