Какие вы знаете конечные продукты гидролиза белков

Гидролиз — это распад сложного вещества (белка) на более простые составные части, связанный с присоединением по месту разрыва связей воды.

В зависимости от применяющегося катализатора различают гидролиз кислотный, щелочной, ферментативный. Промежуточными продуктами гидролиза являются поли-, олиго-, дипептиды и конечные продукты — аминокислоты.

Гидролиз является важным методом исследования, применяемым для расшифровки первичной структуры белка. При кислотном гидролизе разрушаются некоторые аминокислоты: триптофан разрушается полностью, а серин, треонин, цистин, тирозин, фенилаланин — частично, однако процент разрушения этих аминокислот невелик. При щелочном гидролизе отмечается более выраженное разрушение аминокислот.

Белковые гидролизаты применяются в качестве лечебных препаратов для парентерального питания. Например, церебролизин — продукт кислотного гидролиза мозгового вещества крупного рогатого скота, гидролизин — продукт такого же гидролиза фибриллярных сгустков и цельной крови крупного рогатого скота.

Структурная организация белка. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Зависимость биологических свойств белка от особенностей строения белковой молекулы. Шапероны, биологическая роль.

Первичная структура — это последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидную цепь. Она стабилизируется пептидными связями между аминокислотами, обеспечивая прочность ковалентного состава полипептидной цепи. Каждый индивидуальный белок уникален своей первичной структурой. Она определяет последующие уровни организации белковой молекулы.

Вторичная структура — это способ свертывания, скручивания, упаковки полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Она возникает самопроизвольно, автоматически, что зависит от набора аминокислот и их последовательности. Различают 2 типа вторичной структуры: 1-α-спираль и 2 — слоисто-складчатая (β-структура).

α-спираль имеет винтовую симметрию:

а) ход спирали стабилизируется водородными связями между пептидными группами каждого 1-го и 4-го остатка аминокислот.

б) регулярность витков спирали.

в) равнозначность всех аминокислотных остатков независимо от строения их боковых радикалов.

г) боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.

Высота одного витка (шаг спирали) равна 0,54 нм, в него входят 3,6 аминокислотных остатка, период регулярности равен 5 виткам (18 аминокислотных остатка). Длина одного периода — 2,7 нм.

Очень много в α-спирали цистеина. Благодаря своей SH-группе он может образовать дисульфидные связи между витками спирали.

Другой тип вторичной структуры называется β-структурой. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. В β-складчатых слоях отсутствуют S-S-связи (в этих участках нет цистеина). Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя.

β-структура образуется только при наличии в составе цепей определенных аминокислот, в частности, аланина и глицина. В молекулах многих нативных белков одновременно присутствует α-спиральные участки и β-складчатые слои.

Третичная структура — это трехмерная пространственная организация полипептидной спирали, или способ укладки полипептидной цепи в объеме.

Стабилизируют эту структуру 4 типа внутримолекулярных связей:

1 — ковалентные дисульфидные связи между остатками цистеина;

2 — нековалентные водородные связи (между С=О и – ОН, –NH2, –SH-группами);

3 — электростатическое взаимодействие заряженных групп в боковых радикалах аминокислот (NН3+ и СОО-);

4- гидрофобные ван-дер-ваальсовые взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот.

По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны) и фибриллярные (структурные) (кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани).

Третичная структура определяет нативные свойства белка.

Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру получил название «фолдинг белков». Для многих белков, имеющих высокую Mr и сложную пространственную структуру, фолдинг протекает при участии специальной группы белков, которые называют «шапероны». Синтез и фолдинг бедков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончания формирования нативной структуры. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков. В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформаций белка пока не будет найдена единственная энергетически наиболее выгодная конформация. При действии различных стрессовых факторов (температура, гипоксия, инфекция, УФО, изменение pH, действие тяжелых металлов и т.д) в клетках усиливается синтез БТШ. Имея высокое сродство к гмдрофобным участкам частично денатурированных белков, они могут препятствовать их полной денатурации и восстанавливать нативную конформацию белков.

Четвертичная структура — это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными.

Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: гемоглобин — 4 субъединицы; пируватдегидрогеназа — 72 субъединицы. Субъединицы связаны между собой ионными, водородными, дисульфидными связями.

Date: 2016-11-17; view: 2373; Нарушение авторских прав

    Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

    Конечными продуктами гидролиза белков являются различные а-аминокислоты, синтетические полиамиды гидролизуются с образованием соответствующих дикарбоновых кислот и диаминов или исходных аминокислот. [c.267]

    L-Лизин и L-орнитин обычно содержатся в продуктах гидролиза белков. [c.381]

    Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

    Изложение этого метода будет дано на стр. 590. Теперь же отметим, что для изучения продуктов гидролиза белков наиболее широко применяется метод разделительной хроматографии на фильтровальной бумаге. [c.396]

    Серасодержащие аминокислоты цистин, цистеин и метионин. Цистин настолько легко выделяется из продуктов гидролиза белков, что разработка методов его синтеза представляет только теоретический интерес. [c.450]

    Предполагалось, что дикетопиперазины вкраплены в пептидную цепь и разделяют ее на небольшие отрезки. Переломным и решаюш им явился 1941 г., когда Гордон, Мартин и Синдж предложили применять для разделения продуктов гидролиза белков метод хроматографии на бумаге. Появившиеся вслед затем методы электрофореза, противоточного распределения и метод ионообменных смол позволили исследователям получить необходимый для обоснования теории строения белка экспериментальный материал. [c.521]

    Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте настроен таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95—97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков —свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—МН— белковой молекулы. [c.418]

    Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

    Хроматография на бумаге оказалась исключительно ценным способом исследования весьма малых количеств многих органических веществ, особенно в области биологической химии. Применение этого способа для разделения аминокислот, содержащихся в продуктах гидролиза белков, для изучения состава различных [c.233]

    НЫМИ продуктами. Поэтому их свойства и получение синтетическим путем были тщательно исследованы. Получение этих аминокислот из белков будет приведено в другом месте. По химическому строению различают следующие 6 групп а-аминокислот, выделенных из продуктов гидролиза белков. [c.360]

    Аминокислоты имеют очень большое биологическое зн чение. Они являются конечными продуктами гидролиз белков — главной составной части протоплазмы всех клето  [c.166]

    При кипячении с кислотами или щелочами или под действием некоторых ферментов белки подвергаются гидролитическому расщеплению. Конечными продуктами гидролиза белков, как уже было сказано, являются аминокислоты. Аминокислоты так же относятся к белкам, как глюкоза к крахмалу или клетчатке. [c.278]

    Из продуктов гидролиза белков было выделено свыше 20 различных аминокислот. Структурные формулы и названия некоторых из них приведены ниже  [c.278]

    По своим свойствам синтетические полипептиды сходны с некоторыми промежуточными продуктами гидролиза белков, однако это — далеко еще не те сложные белки, которые содержатся в организме. [c.280]

    Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

    Среди продуктов гидролиза белков обнаружены две иминокислоты пролин и оксипролин. Пролин и оксипролин можно рассматривать как производные пирролидина  [c.201]

    Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид с 18 остатками аминокислот, синтезированный Фишером, по ряду свойств приближался к пептонам. [c.384]

    Впервые общий метод определения аминокислот в гидролизатах белков был предложен Э. Фишером. В настоящее время разработаны весьма совершенные методы анализа продуктов гидролиза белка, позволяющие с большой точностью определять качественно и количественно содержание отдельных аминокислот в тех или иных белковых веществах после их гидролиза. Эти методы основаны главным образом или на осаждении отдельных аминокислот специфическими реактивами, или на образовании с последними характерной окраски. [c.33]

    Для получения блестящих осадков на катоде к электролиту рекомендуется добавлять карбамид, тиокарбамид (1—10 мг/л) и его производные, сульфирол-8, сахарную патоку (до 100 мг/л), нафталиндисульфокислоту, полиакриламид и его производные, продукты гидролиза белка, продукты конденсации моносахаридов или полисахаридов, производные аминов и др. [c.400]

    Аттрактанты (лат. attra tio — притяжение) — вещества, своим запахом привлекающие насекомых. Сюда, например, принадлежат химические соединения, иммитирующие запах цветов, а также некоторые продукты гидролиза белков. Аттрактанты применяются в сельском хозяйстве для предотвращения гибели полезных насекомых (пчел, шмелей) при массовом уничтожении инсектицидами вредных насекомых в полевых условиях. [c.487]

    Для получения блестящих осадков на катоде к электролиту рекомендуют добавлять тиокарбамид (1—10 мг/л) и его производные, сульфирол-8, сахарную патоку (до 100 мг/л), нафталин-дисульфокислоту, полиакриламид и его производные, продукты гидролиза белка, продукты конденсации моносахаридов или полисахаридов, производные аминов, Лимеда Л-2А и БС-1 и др. На современных предприятиях чаще всего используют комбинации нескольких добавок, состоящие из блескообразователей и выравнивающих добавок, а также добавки, снижающие внутренние напряжения. В СССР имеется положительный опыт использования зарубежных добавок, таких как Б-7211, Юбак-1 и др. [c.302]

    Определение гликогена. Исследуемую пробу предварительно обрабатывают щелочью для разрушения простых сахаров. При высоком содержании гликогена в пробе определение проводят прямым методом, т. е. непосредственно из раствора. Прямой метод применяется при определении гликогена в ткани печени, в опытах с добавлением гликогена. Если содержание гликогена в пробе мало, то перед определением его осаждают спиртом — непрямой метод. Предварительное отделение гликогена в этом случае необходимо потому, что окраску с антроном дают также и продукты гидролиза белка, и при небольших количествах гликогена это не может не сказаться на результатах определения. [c.24]

    Однако некоторые авторы оспаривали эти утверждения [38, 44], Хофстен и Лаласидис [54] и Эриксен и Фагерсон [38] не наблюдали существенного повышения молекулярной массы в ходе реакции пластеина и поэтому пришли к выводу, что реакции транспептидации играют более важную роль, чем конденсация, Азо с соавторами [23] продемонстрировали отсутствие или почти полное отсутствие образования S — S-связей в ходе этой реакции, Ввиду этого трудно определить механизм, который мог бы точно объяснить видоизменения, происходящие с различными остаточными продуктами гидролиза белков во время данного технологического процесса, причем в тем большей степени, чем сильнее варьируют условия проведения экспериментов. В самом деле, среди факторов, влияющих на образование пластеина, — природа используемых протеиназ [126], характер и концентрация субстрата [112], pH [126], ионная сила и концентрация соли [111] и достигнутая степень гидролиза. [c.611]

    Многие простейшие аминокислоты известны с 20-х годов прошлого столетия. В 1820 г. из продуктов гидролиза белков Браконно выделил гликокол (глицин). [c.495]

    Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в опытах in vivo и in vitro свидетельствует, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами Na. Для лизина, цистеина и цистина, глицина и пролина, очевидно, существует более одной системы транспорта через стенку кишечника. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот, что свидетельствует о вероятном существовании общей переносящей системы или одного общего механизма. Так, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание аланина, лейцина и глутамата. [c.425]

    Применение ионитов в медицине, биологии и фармацевтической промышленности. Важной областью применения ионитов является производство, выделение и очистка антибиотиков (пенициллина, стрептомицина, биомицина и других) [3, 321, 322]. В биологии иониты применяются для разделения аминокислот, деионизации и очистки продуктов гидролиза белков. Создана новая ионитовая технология производства алкалоидов — морфина, кофеина, кодеина и др. Весьма перспективно применение комплексообразующпх анионитов в процессах выделения ванилина, гваякола, салициловой кислоты из производственных вод [325]. [c.125]

    Для приготовления мясо-пептонного бульона к 1 л мясного бульона добавляют 5—10 г пептона (пептон — первый продукт гидролиза белка с высокой молекулярной массой) для повышения калорийности среды и 5г поваренной соли с целью создания осмотической активности. Среду нагревают до растворения пептона, постоянно помешивая. Затем устанавливают нейтральную или слабощелочную реакцию среды, приливая 20%-ный раствор ЫагСОз (до посинения влажной красной лакмусовой бумажки при этом фенолфталеин еще не показывает щелочную реакцию — при добавлении его к среде в фарфоровой чашке розовая окраска не выявляется). Удобно использовать индикатор бромтимолблау. 1—2 капли его вносят стеклянной палочкой в фарфоровую чашку и добавляют каплю бульона. В нейтральной среде бромтимолблау бутылочно-зеленый, в кислой — желтый, в щелочной — синий. [c.59]

    Браконно (Вгасоппо1( Анрн (1760— 1655), французский химик Образо а ние получил Страсбургском и Парижском университетах Основное неправ ление работ — химия природных со динении. Впервые успешно осуществил выделение белков из растительных и животных тканей. Открыл в продуктах гидролиза белка глицин (1620) [c.23]

    По литературным данным, одределение тирозина в продуктах гидролиза белка и других биологических материалах принято производить колориметрическим методом, основанным на применении реакции Миллона-Бернгарта. Однако в отношении пригодности данного метода определения тирозина суш,ествуют разноречивые мнения. [c.217]

    Цистеин и цистин. Цистин был открыт Волластоном в 1810 г. в мочевых камнях, но лишь в 1899 г. он был обнаружен в продуктах гидролиза белков. Цистеин, или ос-амино-р-тиопропионовая кислота, [c.400]

    Глутаминовая кислота легко может быть выделена из природных объектов, например из продуктов гидролиза белка пшеничной муки или из отходов свеклосахарного производства. Этим путем можно получать большие количества дешевой -глутаминовой кислоты, которая находит применение в пищевой промышленности и в медицине при лечении некоторых психических заболеваний. [c.788]

    Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

    Балабуха-Попцова В. С. и Гаврилов Н. И. К методике определения дикетопнпера-зинов в продуктах гидролиза белка при помощи ионофореза. Бюлл. Всес. хим. [c.256]

    Продукты гидролиза белка пепсином часто называются альбумозамн и пептонами. [c.313]