Какие утверждения о свойствах белков верны
БЕЛКИ
Вариант 1
А1.Структурным звеном белков являются:
А) | Амины | В) | Аминокислоты |
Б) | Глюкоза | Г) | Нуклеотиды |
А2. Образование спирали характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А3. Действие каких факторов вызывает необратимую денатурацию белка?
А) | Взаимодействие с растворами солей свинца, железа, ртути |
Б) | Воздействие на белок концентрированным раствором азотной кислоты |
В) | Сильное нагревание |
Г) | Все перечисленные факторы верны |
А4. Укажите, что наблюдается при действии на растворы белков концентрированной азотной кислоты:
А) | Выпадение белого осадка | В) | Красно-фиолетовое окрашивание |
Б) | Выпадение черного осадка | Г) | Желтое окрашивание |
А5. Белки, выполняющие каталитическую функцию, называются:
А) | Гормонами | В) | Ферментами |
Б) | Витаминами | Г) | Протеинами |
А6. Белок гемоглобин выполняет следующую функцию:
А) | Каталитическую | В) | Строительную |
Б) | Защитную | Г) | Транспортную |
Часть Б
Б1. Соотнесите:
Тип белковой молекулы | Свойство | ||
1) | Глобулярные белки | А) | Молекула свернута в клубок |
2) | Фибриллярные белки | Б) | Не растворяются в воде |
В) | В воде растворяются или образуют коллоидные растворы | ||
Г) | Нитевидная структура |
Б2. Белки:
А) | Построены из остатков аминокислот |
Б) | Содержат в своем составе только углерод, водород и кислород |
В) | Гидролизуются в кислотной и щелочной среде |
Г) | Способны к денатурации |
Д) | Являются полисахаридами |
Е) | Являются природными полимерами |
Часть С
С1. Напишите уравнения реакций, с помощью которых из этанола и неорганических веществ можно получить глицин.
Вариант 2
Часть А
А1. Массовая доля какого элемента в белках наибольшая?
А) | Углерода | В) | Кислорода |
Б) | Водорода | Г) | Азота |
А2.Укажите, к какой группе веществ относится гемоглобин:
А) | Аминокислоты | В) | Моносахариды |
Б) | Белки | Г) | Полисахариды |
А3.Свертывание спирали в клубок-«глобулу» характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А4. При горении белков ощущается запах:
А) | Тухлых яиц | В) | Аммиака |
Б) | Жженого пера (рога) | Г) | Горелой резины |
А5. Появление желтой окраски при взаимодействии раствора белка с концентрированной азотной кислотой указывает на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих:
А) | Группу -SH | В) | Бензольное кольцо |
Б) | Гидроксильную группу | Г) | Альдегидную группу |
А6.Белки, защищающие от проникающих в клетку бактерий:
А) | Гемоглобин | В) | Ферменты |
Б) | Антитела | Г) | Антитоксины |
Часть Б
Б1. Белки можно обнаружить:
А) | Ксантопротеиновой реакцией | Г) | С помощью перманганата калия |
Б) | Действием индикатора | Д) | С помощью биуретовой реакции |
В) | По появлению запаха при сжигании | Е) | С помощью реакции «серебряного зеркала» |
Б2. Какие утверждения о белках верны?
А) | Белки гидролизуются до аминов |
Б) | В макромолекуле белка присутствуют пептидные связи |
В) | При гидролизе белков образуются аминокислоты |
Г) | В макромолекуле белков присутствуют водородные связи |
Д) | С азотной кислотой белки дают черное окрашивание |
Е) | Основная функция белков в организме — энергетическая |
Часть С
С1. Осуществить превращения:
+Н2О/Hg2+ +Ag2O/NH3(р-р) +Cl2 NH3 (изб.)
С2Н2 → Х1 → Х2 → Х3 → Х4
Вариант 3
Часть А
А1.Первичная структура белка представляет собой:
А) | Последовательность аминокислот, связанных простыми связями |
Б) | Последовательность аминокислот, связанных пептидными связями |
В) | Последовательность нуклеотидов, связанных простыми связями |
Г) | Последовательность нуклеотидами, связанных пептидными связями |
А2.Витки спирали вторичной структуры белка скреплены главным образом за счет связей:
А) | Ионных | В) | Водородных |
Б) | Ковалентных | Г) | Металлических |
А3. Денатурация белков приводит к разрушению:
А) | Пептидных связей | В) | Водородных связей |
Б) | Первичной структуры | Г) | Вторичной и третичной структуры |
А4. Укажите общую качественную реакцию на белки:
А) | Ксантопротеиновая реакция | В) | Реакция Дюма |
Б) | Биуретовая реакция | Г) | Реакция Вюрца |
А5. Изготовление безе на основе белков основано на способности белков к:
А) | Гидролизу | В) | Пенообразованию |
Б) | Гидратации | Г) | Денатурации |
А6.Антитела и антитоксины выполняют следующую функцию белков:
А) | Каталитическую | В) | Строительную |
Б) | Защитную | Г) | Транспортную |
Часть Б
Б1. Соотнесите:
Вид ткани или функции белка | Тип белка | ||
1) | Мускульные ткани | А) | Глобулярные белки |
2) | Покровные ткани, волосы, ногти | Б) | Фибриллярные белки |
3) | Ферменты | ||
4) | Транспортные белки |
Б2. При гидролизе белков могут образоваться вещества:
А) | C2H5OH | Г) | CH3CH(NH2)COOH |
Б) | CH3COOH | Д) | CH2(OH)CH(NH2)COOH |
В) | NH2CH2COOH | Е) | NH2-NH2 |
Часть С
С1.Напишите уравнения реакций образования дипептида из:
а) аспарагиногвой кислоты (2-аминобутандиовой кислоты);
б) из аминоуксусной кислоты и аланина.
Вариант 4
Часть А
А1.Вторичная структура белка обусловлена:
А) | Ионной связью |
Б) | Ковалентной неполярной связью |
В) | Межмолекулярной водородной связью |
Г) | Ковалентной полярной связью |
А2. Объединение четырех глобул в молекулу гемоглобина характеризует:
А) | Первичную структуру белка | В) | Третичную структуру белка |
Б) | Вторичную структуру белка | Г) | Четвертичную структуру белка |
А3.Для белков не характерна реакция:
А) | Гидролиза | В) | Термического разложения |
Б) | Денатурация | Г) | Полимеризации |
А4. Для проведения биуретовой реакции потребуется реагент:
А) | HNO3 | В) | (CH3COO)2Pb |
Б) | H2SO4 | Г) | CuSO4 |
А5. Белки являются одним из важнейших компонентов пищи. В основе усвоения белка лежит реакция:
А) | Окисления | В) | Этерификации |
Б) | Гидролиза | Г) | Денатурации |
А6.Белок крови, ответственный за транспорт кислорода:
А) | Антитела | В) | Фермент |
Б) | Антитоксин | Г) | Гемоглобин |
Часть Б
Б1. Для белков характерно:
А) | Образование двойной спирали | Г) | Образование комплементарных пар |
Б) | Полимерное строение | Д) | Глобулярное или фибриллярное строение |
В) | Наличие пептидной связи | Е) | Взаимодействие с аммиачным раствором оксида серебра |
Б2. При гидролизе белков могут образоваться:
А) | Полипептиды | Г) | Глицин |
Б) | Глицерин | Д) | Этиленгликоль |
В) | Этанол | Е) | Аминокислоты |
Часть С
С1. Осуществить превращения:
+Ag2O/NH3(р-р) +Cl2 NH3 (изб.) аланин
СН3СОН → Х1 → Х2 → Х3 → Х4
Литература:
1.Савинкина Е.В. Химия. Экспресс-диагностика. 10 класс. Москва, Национальное образование. 2011.
2.Салыгина М.В., Козина А.В. Тесты по химии. Санкт-Петербург. 2007.
3.Габриелян О.С. , Остроумов И.Г, Сладков С.А. Готовимся к ЕГЭ. Химия 2011.Москва, Дрофа. 2011.
4.Габриелян О.С., Остроумов И.Г, Остроумова Е.Е. Органическая химия в тестах, задачах, упражнениях. 10 класс. Москва, Дрофа, 2004.
5.Барковский Е.В, Врублевский А.И. Тесты по химии (органическая химия). Москва. Айрис пресс, 1999.
6.Медведев Ю.Н. Химия. Типовые тестовые задания. Москва, Издательство «Экзамен», 2012.
7.Рябов М.А, Невская А.Ю. Тесты по химии 9 класс. Москва, Издательство «Экзамен». 2006.
8. Доронькин В.Н., Бережная А.Г., Сажнева Т.В., Февралева В.А. Тематические тесты для подготовки кЕГЭ.Ростов-на –Дону, Легион., 2011.
Скачать файл — Какие утверждения о свойствах белков верны
Формы организации познавательной деятельности: Все студенты усвоят изложенный на уроке материал и научатся применять полученные знания в жизненных ситуациях. Образовательные — способствовать формированию у студентов понятия ‘высокомолекулярные соединения’ на примере белков. Постановка проблемных вопросов при изложении нового материала; Обращение к наглядным и компьютерным средствам обучения; Выполнение исследовательских заданий. Раздел 1 — Учение о клетке. Непредельные углеводороды Тема 2. Азотсодержащие органические вещества Тема 4. Вещества и их свойства. Химия в жизни общества. Теренин Химия 10 класс: Лысова Химия 11 класс: Лысова Химия в тестах, задачах, упражнениях учеб. Актуализация опорных знаний студентов Усвоение материала прошлого урока. Организует тестовый контроль знаний по теме ‘Аминокислоты’. Обсуждают вслух и отвечают мини-группами на задания теста в 5 вариантах. Музыкальное сопровождение 10 минут 3. Сообщение темы, задач и целей урока. Сообщает тему, ставит задачи и определяет цели урока. Уясняют поставленные задачи и цели урока. Учебная доска, рабочие тетради. Мультимедийный проектор, экран для проекции 5 минут 4. Записывают домашнее задание в тетрадь. Общие сведения о белках. Функции белков Просит студентов привести примеры белков из курса биологии. Задает вопрос о функциях белков в живых организмах. Рассказывают об основных функциях белков Мультимедийные слайды. Делают краткие записи в тетради. Строение белков а химическое Объясняет структурную единицу белка, теории Данилевского, Фишера. Заполнение таблицы в тетради. Изучение физических и химических свойств белков: Проведение цветных реакций на белки. Исследование продуктов питания на содержание белков. Поясняет выполнение исследовательских заданий. Выдает задание для лабораторных опытов. Инструктирует по технике безопасности. Изучают описание лабораторных опытов. Обсуждение итогов исследовательской работы. Демонстрируют и устно обосновывают результат лабораторных опытов по группам. Подводят итоги работы Пробирки с веществами. Успехи в синтезе белка Заслушивает сообщение. Выставляет оценки за работу на уроке. Делают самостоятельные выводы о результатах уровка Учебный журнал. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, а поступают только с пищей, называются. Аминокислота состава имеет изомеров:. Школа цифрового века Педагогический университет. Подать заявку Личный кабинет. Главная Положение о фестивале и конкурсах Содержание: Ахматова Ирина Павловна , преподаватель химии. Этапы урока Планируемая деятельность Материально-техническое обеспечение этапа Время преподавателя учащихся 1. Проверяет готовность студентов к уроку: Денатурация белка Исследование продуктов питания на содержание белков. Инструктирует по технике безопасности Координирует работу студентов. Оглашает тему следующего урока. Благодарит студентов за внимание на уроке. Школа цифрового века Педагогический университет Вебинары Педагогический марафон Учительская книга. Актуализация опорных знаний студентов. Усвоение материала прошлого урока. Просит студентов привести примеры белков из курса биологии. Рассказывают об основных функциях белков.
Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки обладают большой молекулярной массой: В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент простетическую группу , их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами металлопротеины , углеводами гликопротеины , липидами липопротеины , нуклеиновыми кислотами нуклеопротеины. Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа его называют N-концом , а на другом — свободная карбоксильная группа его называют С-концом. Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная. Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль имеет вид растянутой пружины. Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей водородных, ионных, дисульфидных и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации взаимодействия с диполями воды стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо. Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: Есть белки растворимые фибриноген , есть нерастворимые, выполняющие механические функции фиброин, кератин, коллаген. Есть белки активные в химическом отношении ферменты , есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой. Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз а иногда и в миллионы выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом. Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: Простые ферменты являются простыми белками, то есть состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, то есть в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента от трех до двенадцати аминокислотных остатков , где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт продукты реакции. Некоторые ферменты имеют кроме активного аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента аллостерические ферменты. Для реакций ферментативного катализа характерны: Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия. Скорость ферментативных реакций зависит от: Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются. При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0. При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует. Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами. Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3. Строение и функции белков. Главная Каталог Онлайн — библиотека Новинки Как сделать заказ Оплата Доставка Контакты Карта сайта Политика конфиденциальности Отдел сбыта: Никакие материалы этого сайта не являются публичной офертой. Разработка сайта Дизайн-студия Cherry. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов антигенов образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники углеводы и жиры израсходованы. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.
Бесплатная помощь с домашними заданиями
Где в самаре сделать фото
Открыть строительную фирму с нуля бизнес план
Урок по химии ‘Белки’
Салон красоты калининград
Право на охорону здоров я
Урок по химии ‘Белки’
Софа благовещенск каталог
Определить годовую сумму амортизационных отчислений линейным способом