Какие свойства характерны для аминокислот
Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1.
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.
2.
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.
3.
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:
Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.
Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты
Аминокислота | Сокращённое обозначение | Строение радикала ( R ) |
Глицин | Gly (Гли) | H — |
Аланин | Ala (Ала) | CH3 — |
Валин | Val (Вал) | (CH3)2CH — |
Лейцин | Leu (Лей) | (CH3)2CH – CH2 — |
Серин | Ser (Сер) | OH- CH2 — |
Тирозин | Tyr (Тир) | HO – C6H4 – CH2 — |
Аспарагиновая кислота | Asp (Асп) | HOOC – CH2 — |
Глутаминовая кислота | Glu (Глу) | HOOC – CH2 – CH2 — |
Цистеин | Cys (Цис) | HS – CH2 — |
Аспарагин | Asn (Асн) | O = C – CH2 – │ NH2 |
Лизин | Lys (Лиз) | NH2 – CH2- CH2 – CH2 — |
Фенилаланин | Phen (Фен) | C6H5 – CH2 — |
Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.
Пример:
Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных
групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.
I.Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH
+ NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa — натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры – летучие вещества (р.
этерификации): NH2-CH2-COOH
+ CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3
+ H2O
NH2-CH2-COOCH3 — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются
амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
IV.Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко
распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания
больных;
5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;
7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Определение
Аминокислоты или аминокарбоновые кислоты — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные $-COOH$ и аминные $-NH_2$группы.
Таким образом, аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в углеводородных радикалах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы -$NH_2$.
Первая аминокислота — аспарагин — была открыта в 1806 г., последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, — треонин — была идентифицирована в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту — в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).
Аминокислоты являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных аминокислот, однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные аминокислоты.
СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Характерной особенностью нормальных аминокислот (или $alpha$-аминокислот) является наличие в их молекуле $COOH-$ и $NH_2$-групп, связанных с одним и тем же $alpha$-углеродным атомом: $H_2N-(R)C(H)—COOH$, где R — углеводородный радикал.
Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
| КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ | ||
| ||
СЕРОСОДЕРЖАЩИЕ | АЛИФАТИЧЕСКИЕ | АРОМАТИЧЕСКИЕ |
 |  |
|
КИСЛЫЕ | НЕЙТРАЛЬНЫЕ | ОСНОВНЫЕ |
|
|
|
1. В первую очередь, аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов:
ароматические аминокислоты;
алифатические аминокислоты;
аминокислоты, содержащие серу — серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин);
аминокислоты, содержащие гидроксильные группы — гидроксилсодержащие аминокислоты:
2. Классификация аминокислот может быть основана на природе заряда аминокислоты:
Запомнить! Если аминокислота содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу, то она называется нейтральной аминокислотой.
Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой (аналогично неорганическим солям).
3. Рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:
1) неполярные (гидрофобные);
2) полярные (гидрофильные) незаряженные;
3) отрицательно заряженные;
4) положительно заряженные при физиологических значениях pH.
НОМЕНКЛАТУРА АМИНОКИСЛОТ
В зависимости от взаимного положения функциональных групп выделяют $alpha-, beta-, gamma-, delta-$ аминокислоты. Счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита —$alpha$, $ beta$, $gamma$, $omega$ и т. д.
$gamma$-аминопентановая кислота или 4-аминопентановая кислота (ИЮПАК)
Обратите внимание, что в номенклатуре ИЮПАК греческие буквы не используют и аминокислоты называют по общим принципам.
Важнейшие аминокислоты имеют специальные названия и обозначения:
| Формула | Название | Обозначение |
| $H_2N-CH_2-COOH$ | Глицин | Gly(Гли) |
| $CH_3-CH(NH_2)-COOH$ | Аланин | Ala(Ала) |
| $C_6H_5CH_2-CH(NH_2)-COOH$ | Фенилаланин | Phe(Фен) |
| $(CH_3)_2CH-CH(NH_2)-COOH$ | Валин | Val(Вал) |
| $(CH_3)_2CH-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ | Лейцин | Leu(Лей) |
| $HOCH_2-CH(NH_2)-COOH$ | Серин | Ser(Сер) |
| $H2N-CO-CH_2-CH(NH_2)-COOH$ | Аспарагин | Asn(Асн) |
ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
Для аминокислот характерны следующие виды изомерии:
1. Изомерия углеродного скелета:
2. Изомерия положения функциональных групп:
3. Пространственная (оптическая) изомерия.
Только в наиболее простой по структуре аминокислоте — глицине — в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при $alpha$-углеродном атоме различны, поэтому $alpha$-углеродный атом у всех аминокислот, за исключением глицина, является асимметрическим центром, что обуславливает существование аминокислот в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными.
Оптическая изомерия природных $alpha$-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, $alpha$-углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида (см. тему «Моносахариды. Строение, изомерия, свойства.»).
НЕКОТОРЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ АМИНОКИСЛОТ
Глицин (аминоуксусная кислота, гликокол) $H_2N-CH_2-COOH$ — простейшая алифатическая аминокислота, представляет собой бесцветные кристаллы, ограниченно растворима в воде (в 100 г воды при $25^circ C$ растворяется 25 г глицина), в абсолютном спирте и эфире нерастворима. С кислотами и основаниями образует соли, с многими катионами — комплексные соединения. Глицин входит в состав большинства растительных и животных белков. Биологическое значение глицина обусловлено участием его в построении белков и биосинтезе многих физиологических активных соединений (глутатиона, гиппуровой и гликохолевой кислот, порфиринов).
Получают глицин гидролизом желатина или фиброина шелка. Глицин может быть синтезирован из монохлоруксусной кислоты и аммиака. Глицин используют как самостоятельный медицинский препарат для улучшения мозгового кровообращения, применяют также для приготовления буферных растворов, для синтеза гиппуровой и аминогиппуровой кислот и в пептидном синтезе.
Аланин (аминопропионовая кислота), $CH_3-CH(NH_2)COOH$ — алифатическая аминокислота, широко распространенная в живой природе. Аланин входит в состав всех белков и встречается в организмах в свободном состоянии. Относится к числу заменяемых аминокислот, так как легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота. Аланин в составе белков не встречается, но является продуктом промежуточного обмена аминокислот и входит в состав некоторых биологически активных соединений, например азотистых экстрактивных веществ скелетной мускулатуры — карнозина и анзерина, коэнзима аланина, а также одного из витаминов $beta$ — пантотеновой кислоты.
Триптофан ((индолил)-аминопропионовая кислота), одна из важнейших природных аминокислот. Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших количествах L-триптофан входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и других белков.
АМИНОКИСЛОТЫ В ПРИРОДЕ
Биохимические процессы непрерывно протекают в клетках организма, обеспечивая в рибосомах биосинтез белков. Именно порядок чередования в полученной полипептидной цепи (см. подробно темы «Пептиды», «Белки») исходных аминокислот обусловливает первичную структуру белковой молекулы. Аминокислоты участвуют в обмене веществ в организме — белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.. Так, например, дигидроксифенилаланин (ДОФА) и $gamma$-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Как уже было сказано, в клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды. Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.
Амины
Амины – производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены на углеводородные радикалы.
По количеству замещенных атомов водорода амины делят на:
По характеру углеводородных заместителей амины делят на
Общие особенности строения аминов
Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:
По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.
Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:
Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота. Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом. В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н+.
Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.
Химические свойства предельных аминов
Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:
Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:
Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.
Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.
Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак. Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных. Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H+.
Взаимодействие с кислотами
Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:
Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:
Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:
2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N2 и воды. Например:
Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:
Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.
Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:
Взаимодействие с галогеналканами
Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:
Получение аминов:
1) Алкилирование аммиака галогеналканами:
В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:
2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:
с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:
3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:
Химические свойства анилина
Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:
Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.
Взаимодействие анилина с кислотами
Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:
Взаимодействие анилина с галогенами
Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах , втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре. Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы. Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:
Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.
Взаимодействие анилина с азотистой кислотой
Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.
Реакции алкилирования анилина
С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:
Получение анилина
1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:
C6H5-NO2 + 3Fe + 7HCl = [C6H5-NH3]+Cl- + 3FeCl2 + 2H2O
2. Далее полученную соль обрабатывают щелочью для высвобождения анилина:
[C6H5-NH3]+Cl— + NaOH = C6H5-NH2 + NaCl + H2O
В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.
Реакция хлорбензола с аммиаком:
С6H5−Cl + 2NH3 → C6H5NH2 + NH4Cl
Химические свойства аминокислот
Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH2) и карбокси- (-COOH) группы.
Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.
Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH2)xR(COOH)y, где x и y чаще всего равны единице или двум.
Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.
Кислотные свойства аминокислот
Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов
Этерификация аминокислот
Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:
NH2CH2COOH + CH3OH → NH2CH2COOCH3+ H2O
Основные свойства аминокислот
1. Образование солей при взаимодействии с кислотами
NH2CH2COOH + HCl → [NH3CH2COOH]+Cl—
2. Взаимодействие с азотистой кислотой
NH2-CH2-COOH + HNO2 → НО-CH2-COOH + N2↑ + H2O
Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами
3. Алкилирование
NH2CH2COOH + CH3I → [CH3NH2CH2COOH]+I—
4. Взаимодействие аминокислот друг с другом
Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-
При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:
Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:
И аланина:
Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.
Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:
Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.
Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе
В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):
Получение аминокислот
1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:
Cl-CH2-COOH + 2NH3 = NH2-CH2-COOH + NH4Cl
2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.