Какие конечные продукты образуются при окислении аминокислот

+1. является этапом катаболизма аминокислот

+2. может служить для синтеза аминокислот

+3. не приводит к изменению общего количества аминокислот

-4. приводит к увеличению общего количества аминокислот

-5. сопровождается образованием аммиака

Для прямого дезаминирования характерно

-1. трансаминирование с альфа-кетоглутаратом

+2. процесс не связан с трансаминированием

+3. дезаминирование глутаминовой кислоты

-4. участвует НАД+

+5. участвуют оксидазы.

Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?

+1. L-оксидазы

-2. трансаминазы

-3. декарбоксилазы

Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови

-1. АлАТ

+2. АсАТ

-3. щелочной фосфатазы

8. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?

+1. дезаминирование аминокислот

+2. обезвреживание биогенных аминов

-3. распад мочевины

+4. дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований

-5. аминирование альфа-кетоглутарата

Причиной токсического поражения мозга при тяжелых заболеваниях печени является увеличение в крови

+1. аммиака

-2. мочевины

-3. мочевой кислоты

В каких процессах участвуют безазотистые остатки аминокислот?

+1. синтез заменимых аминокислот

+2. окисление до СО2 и Н2О

+3. синтез глюкозы

Коферментом трансаминаз является производное витамина

-1. В1

-2. В2

-3. В3

+4. В6

Какое соединение образуется из аланина при трансаминировании?

+1. пируват

-2. ЩУК

-3. глутамат

-4. серин

Какие конечные продукты образуются при окислении аминокислот?

+1. СО2^ Н2О^ NH3

-2. СО2, Н2О

-3. СО2^ Н2О^ пируват

Физиологический минимум белков равен

-1. 100-120 г/сут

+2. 30-45 г/сут

-3. > 120 г/сут

Какие пептидные связи расщепляет пепсин?

-1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

+3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

-1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

+2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

17. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?

+1. образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. образованные аминогруппой ароматических аминокислот

Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?

-1. простой диффузией

+2. сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы

-3. везикулярным транспортом

Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?

-1. гликозидазы

+2. катепсины

-3. липопротеинлипаза

Какой специфичностью обладают оксиды аминокислот?

-1. абсолютной

-2. относительной

-3. относительной групповой

+4. стереохимической

Что понимают под восстановительным аминированием?

+1. синтез L-глутамата из альфа-кетоглутарата

-2. синтез карбамоилфосфата из глутамина, СО2, АТФ и Н2О

-3. образование солей аммония в почках

Какой фермент створаживает молоко у грудных детей?

-1. пепсин

+2. реннин

-3. липаза

Токсичность аммиака на молекулярном уровне обусловлена

-1. ингибированием окислительного фосфорилирования

+2. восстановительным аминированием альфа-кетоглутарата

-3. нарушением процесса трансаминирования аминокислот

Какие функции выполняет глутамин?

+1. донор амидной группы для биосинтезов

-2. форма конечного обезвреживания аммиака

+3. транспортная форма аммиака

Какие функции выполняет аланин?

+1. транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины

+2. углеродный скелет используется в реакциях глюконеогенеза

-3. транспортирует аммиак в почки для синтеза аммонийных солей

26. Какое значение имеет образование солей аммония?

-1. регуляция водного баланса организма

+2. регуляция кислотно-основного равновесия

+3. механизм общего обезвреживания аммиака

+4. сбережение для организма катионов Na и К

Какие аминокислоты активируют синтез мочевины?

+1. орнитин

-2. гистидин

+3. цитруллин

+4. аргинин

28. Из каких субстратов образуется карбамоилфосфат^ использующийся для синтеза мочевины?

-1. глутамин^ СО2^ АТФ^ Н2О

+2. NH3, СО2, 2 АТФ, Н2О

-3. глутамат^ СО2^ АТФ^ Н2О

Что является специфическим активатором карбомаилфосфатсинтетазы?

-1. пиридоксальфосфат

+2. N-ацетилглутамат

-3. глутамин

Какое количество мочевины в сутки выделяется с мочой?

+1. 30 г

-2. 50 г

-3. 100г

В норме концентрация мочевины в сыворотке крови равна

-1. 2^50-8^32 мкмоль/л

-2. 2,50-8,32 мг/дл

+3. 2^50-8^32 ммоль/л

32. При каких патологических состояниях в крови увеличивается содержание мочевины?

+1. почечная недостаточность и другие заболевания почек

-2. заболевания кожи

-3. мышечная дистрофия

В каких ситуациях возможны приобретенные гипераммониемии?

+1. заболевания печени

+2. повышенное образование аммиака

-3. заболевания легких

Что понимают под остаточным азотом?

+1. небелковые азотсодержащие соединения плазмы крови

-2. азот, выделяемый с мочой в составе мочевины и солей аммония

-3. белки плазмы крови

В норме остаточный азот составляет

+1. 15-25 ммоль/л

-2. 25-50 ммоль/л

-3. 5-15 ммоль/л

Обезвреживание биогенных аминов происходит при участии ферментов

+1. моноаминооксидаз

+2. диаминооксидаз

-3. декарбоксилаз

-4. оксидаз L-аминокислот

Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты?

-1. серотонин

-2. гистамин

+3. гамма-аминомаслянная кислота

Какой биогенный амин является предшественником норадреналина и адреналина?

-1. серотонин

+2. дофамин

-3. гистамин

Ингибиторы декарбоксилазы ароматических аминокислот используют как

+1. гипотензивные препараты

-2. антидепрессанты

-3. антидиуретические препараты

Какие функции выполняет гистамин?

+1. расширяет кровеносные сосуды

-2. суживает кровеносные сосуды

+3. обладает провоспалительным действием

-4. обладает противовоспалительный действием

+5. стимулирует секрецию желудочного сока

Какой кофермент входит в состав декарбоксилаз аминокислот?

+1. пиридоксальфосфат

-2. ФАД

-3. ФМН

Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжелыми заболеваниями печени?

-1. повышается

+2. понижается

-3. не изменяется

Какие процессы обмена нарушаются при недостатке фолиевой кислоты?

Читайте также:  Какие продукты надо есть у кого нет желчного пузыря

-1. образование S-аденозилметионина

+2. синтез метионина из гомоцистеина

+3. синтез пуриновых нуклеотидов (ДНК, РНК)

-4. глюконеогенез

Какую роль в организме играют реакции трансметилирования?

+1. синтез низкомолекулярных соединений

+2. иинактивация биологически активных веществ

-3. обезвреживание аммиака в печени

+4. созревание ДНК, всех видов РНК и белков

-5. синтез белков

Какие ферменты участвуют в реакциях трансметилирования?

-1. трансаминазы

-2. оксидазы аминокислот

+3. метилтрансферазы

-4. декарбоксилазы

Переносчиком метильных групп в реакциях трансметилирования является

-1. S-аденозилметионин

+2. метил-ТГФК

-3. пиридоксальфосфат

-4. карбамоилфосфат

Источникам метильных групп в реакциях трансметилирования являются

-1. метил-ТГФК

+2. серин, бетаин, холин

-3. метионин

Синтез креатина приоисходит из

+1. L-аргинина и глицина

-2. лизина и глицина

-3. орнитина и аспартата

Синтез креатина происходит в

+1. почках^ поджелудочной железе и печени

-2. почках

-3. мозге и печени

У взрослых людей с мочой выделяется

-1. креатин

-2. креатин и креатинин

+3. креатинин

Предшественником каких соединений является тирозин?

-1. триптофана

+2. катехоламинов

+3. тироидных гормонов

+4. меланина

Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимой?

-1. серин

-2. аланин

+3. метионин

-4. глицин

Цистиноз связан с

-1. повышенным синтезом заменимых аминокислот

+2. нарушением реабсорбции почти всех аминокислот

-3. повышенным протеолизом белков

Квашиоркор обусловлен недостатком в пище

+1. белков

-2. углеводов

-3. витаминов

Какие белки относят к резервным?

+1. мышц

+2. сыворотки крови

-3. мозга

-4. эритроцитов

Резервные белки

-1. депонируются в организме

+2. используются при белковом голодании

-3. синтезируются при избыточном поступлении белков

Источниками аминокислот в организме являются

+1. пища

+2. протеолиз белков

-3. синтез аминокислот

+4. синтез заменимых аминокислот

Коэффициент изнашивания белков Рубнера равен

+1. 23^2 г/сутки

-2. 30-45 г/сутки

-3. 100-120 г/сутки

По изменению концентраций каких веществ можно охарактеризовать активность глутаматдекарбоксилазы?

+1. углекислоты

-2. альфа-аминомасляной кислоты

-3. бета-аминомасляной кислоты

+4. гамма-аминомасляной кислоты



Источник

В итоге путей распада аминокислот в организме образуются аммиак, углекислый газ и вода. Углекислый газ частично выводится из организма, а другая часть используется для синтеза жирных кислот, пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, глюкозы.

Аммиак образуется в основном при дезаминировании аминокислот, распада пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, глутамина и биогенных аминов.

Для организма аммиак очень токсичен, особенно для ЦНС. Поэтому организм выработал эффективные механизмы обезвреживания аммиака. Основные механизмы: образование глутамина, восстановительное аминирование, нейтрализация органических и неорганических кислот, синтез мочевины.

Образование глутамина. Синтез глутамина происходит в основном в местах непосредственного образования аммиака, например в печени и мозге, где обнаружена активная глутаминсинтетаза, катализирующая этот синтез. В результате предотвращается проявление токсического действия аммиака.

Включенный в молекулу глутамина азот аммиака используется организмом для синтеза пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, мукополисахаридов (глюкозамины). Это показывает взаимосвязь обмена белков с обменом нуклеопротеидов и углеводов. Кроме того, глутамин транспортирует аммиак в почки.

Восстановительное аминирование — это процесс связывания аммиака с альфа-кетокислотами с образованием заменимых аминокислот. Активный фермент глутаматдегидрогеназа катаболизирует образование глутаминовой кислоты из альфа-кетоглутаровой кислоты.

Нейтрализация неорганических и органических кислот аммиаком приводит к образованию аммонийных солей. Этот процесс активно протекает в почках.

Синтез мочевины служит основным путем детоксикации аммиака у человека и главной формой выделения белкового азота из организма. Печень является органом, где происходит обезвреживания аммиака.

Процесс синтеза мочевины можно разделить на три этапа. На первых двух этапах две молекулы аммиака связываются в безвредные для организма соединения, а на третьем этапе фактически образуется молекула мочевины.

I этап. Молекула аммиака и углекислого газа за счет энергии, освобождающейся при распаде АТФ, превращается в карбомоилфосфат, который, взаимодействуя с орнитином (аминокислота, не входящая в состав белков), образует цитруллин, где зафиксированы первая молекула аммиака и углекислого газа.

II этап. Вторая молекула аммиака связывается с альфа-кетоглутаровой кислотой с образованием глутаминовой кислоты (восстановительное аминирование). А глутаминовая кислота в ходе переаминирования передает зафиксированную вторую молекулу аммиака в виде аминогруппы на щавелевую кислоту, которая при этом превращается в аспарагиновую кислоту.

III этап. На этом этапе цитруллин и аспарагиновая кислота при участии АТФ образуют аргининянтарную кислоту, содержащую две связанных молекулы аммиака. Эта кислота распадается на фумаровую кислоту и аргинин. Под действием аргиназы аргинин образует мочевину и орнитин. Мочевина поступает из печени в кровь, где ее содержание — 0,2-0,3 г/л, а затем выводится почками из организма. Орнитин вновь используется в синтезе мочевины.

Источник

1. Чем определяется пищевая ценность белков?

+1. Аминокислотным составом

-2. Наличием заряда белковых молекул

+3. Возможностью расщепления в ЖКТ

-4. Порядком чередования аминокислот в молекуле белка

-5. Молекулярной массой белка

2. Пепсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

+2. НСl

-3. Трипсином

-4. Энтерокиназой

+5. Аутокаталитически

3. Tрипсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

-2. НСl

+3. Трипсином

-4. Энтерокиназой

4. Трансаминирование аминокислот:

+1. Путь синтеза заменимых аминокислот

+2. Не приводит к изменению общего количества аминокислот

-3. Приводит к увеличению общего количества аминокислот

Читайте также:  Сжигают жир какие продукты нужны

-4. Сопровождается образованием аммиака

5. Для прямого дезаминирования характерно:

+1. Активное дезаминирование глутаминовой кислоты

-2. Трансаминирование с альфа-кетоглутаратом

+3. Участвуют оксидазы

6. Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?

+1. Оксидазы

-2. Трансаминазы

-3. Декарбоксилазы

7. Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови:

-1. АлАТ

+2. АсАТ

-3. Щелочной фосфатазы

8. Коферментом трансаминаз является производное витамина:

-1. В1

-2. В2

-3. В3

+4. В6

9. Какое соединение образуется из аланина при трансамини-ровании?

+1. Пируват

-2. ЩУК

-3. Глутамат

-4. Серин

10. Какие конечные продукты образуются при окислении амино-кислот?

+1. СО2 , Н2О, NH3

-2. СО2 , Н2О

11. Физиологический минимум белков равен:

-1. 100-120 г/сут

+2. 30-45 г/сут

-3. > 120 г/сут

12. Какие пептидные связи расщепляет пепсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

+3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

13. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

+2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

14. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?

+1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

15. Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?

-1. Простой диффузией

+2. Сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы

-3. Везикулярным транспортом

16. Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?

-1. Гликозидазы

+2. Катепсины

-3. Липопротеинлипаза

17. Какой специфичностью обладают L-оксидазы аминокислот?

-1. Абсолютной

+2. Относительной

-3. Относительной групповой

+4. Стереохимической

18. Какой фермент створаживает молоко у грудных детей?

-1. Трипсин

+2. Реннин

-3. Липаза

19. Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимой?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Метионин

-4. Глицин

20. Квашиоркор обусловлен недостатком в пище:

+1. Белков

-2. Углеводов

-3. Витаминов

21. Какие белки относят к резервным? Белки:

+1. Мышц

+2. Сыворотки крови

-3. Мозга

-4. Эритроцитов

22. Резервные белки:

-1. депонируются в организме

+2. используются при голодании

-3. синтезируются при избыточном поступлении белков

23. Коэффициент изнашивания белков Рубнера равен:

+1. 23,2 г/сутки

-2. 30-45 г/сутки

-3. 100-120 г/сутки

24. Где вырабатываются карбоксипептидазы?

-1. В желудке

+2. В поджелудочной железе

-3. В тонком кишечнике

-4. В толстом кишечнике

25. Какие связи в белках расщепляет трипсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

-2. NH2 -группой основных аминокислот

+3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH2 -группой ароматических аминокислот

26. Какие связи в белках расщепляет пепсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

+2. NH2 -группой ароматических аминокислот

-3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH2 -основных аминокислот

27. Какие связи в белках расщепляет карбоксипептидаза?

-1. Образованные СООН-группой ароматических аминокислот

-2. СООН-группой основных аминокислот

-3. СООН-группой полярных незаряженных аминокислот

+4. Отщепляет С-концевую аминокислоту

28. Какие ферменты расщепляют белки до полипептидов в кишечнике?

-1. Трипсиноген

+2. Трипсин

+3. Карбоксипептидаза

-4. Химотрипсиноген

29. Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты в белках?

+1. Карбоксипептидазы

-2. Аминопептидазы

-3. Химотрипсин

30. Какой путь дезаминирования аминокислот характерен для млекопитающих?

-1. Внутримолекулярный

+2. Окислительный

-3. Гидролитический

-4. Восстановительный

31. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивному окислительному дезаминированию?

-1. Лейцин

+2. Глутамат

-3. Серин

-4. Аспартат

32. Какие продукты образуются при трансаминировании между альфа-кетоглутаратом и аланином?

-1. Аспартат и лактат

-2. Глутамат и лактат

+3. Глутамат и пируват

-4. Глутамин и аспарагин

33. Реакции трансаминирования является одной из стадий биосинтеза различных соединений. Укажите, каких именно:

-1. Подавляющего большинства аминокислот

-2. Незаменимых кислот

+3. Заменимых аминокислот

34. Что такое положительный азотистый баланс?

-1. Количество поступающего с пищей азота эквивалентно количеству азота, выделяемого с мочой, калом и потом

+2. Количество азота экскретируемого с мочой, калом и потом меньше количества поступившего азота

-3. Количество азота, экскретируемого с мочой, калом и потом больше количества азота, поступившего с пищей

35. Белковый оптимум для взрослого человека с энергозатратами 2500 ккал составляет:

-1. 40-50 г/сут

+2. 100-120 г/сут

-3. >120 г/сут

36. Укажите неправильный ответ:

-1. Основными продуктами гидролиза белков пепсином являются большие пептиды и немного свободных аминокислот

-2. Трипсин и химотрипсин секретируются поджелудочной железой в виде неактивных предшественников

-3. Энтерокиназа активирует трипсиноген

+4. Основными конечными продуктами переваривания белков в кишечнике являются пептиды

37. Под влиянием каких ферментов происходит расщепление белков в желудке?

-1. Пепсиногена

-2. Трипсина

+3. Пепсина

-4. Энтерокиназы

+5. Гастриксина

38. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?

+1. Дезаминирование аминокислот

+2. Обезвреживание биогенных аминов

-3. Синтез мочевины

+4. Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований

-5. Аминирование альфа-кетоглутарата

39. Причиной токсического поражения мозга при тяжелых заболева-ниях печени является увеличение в крови:

+1. Аммиака

-2. Мочевины

-3. Мочевой кислоты

40. Чем обусловлена токсичность аммиака на молекулярном уровне?

-1. Ингибированием окислительного фосфорилирования

+2. Восстановительным аминированием альфа-кетоглутарата

-3. Нарушением процесса трансаминирования аминокислот

41. Какие функции выполняет глутамин?

+1. Донор амидной группы для биосинтезов

Читайте также:  В каких продуктах питания больше углеводов

-2. Форма конечного обезвреживания аммиака

+3. Транспортная форма аммиака

42. Какие функции выполняет аланин?

+1. Транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины

+2. Углеродный скелет используется в реакциях глюконеогенеза

-3. Транспортная форма аммиака в почки для синтеза аммонийных солей

43. Какое значение имеет образование солей аммония?7

+1. Регуляция кислотно-основного равновесия

+2. Механизм общего обезвреживания аммиака

+3. Сбережение для организма катионов Na и К

44. Какие аминокислоты активируют синтез мочевины?

+1. Орнитин

-2. Гистидин

+3. Цитруллин

+4. Аргинин

45. Какое количество мочевины в сутки выделяется с мочой?

+1. 30 г

-2. 30 мг

-3. 30 мкг

46. В норме концентрация мочевины в сыворотке крови равна:

-1. 2,50-8,32 мкмоль/л

-2. 2,50-8,32 мг/дл

+3. 2,50-8,32 ммоль/л

47. При каких патологических состояниях в крови увеличивается содержание мочевины?

+1. Почечная недостаточность

-2. Заболевания кожи

-3. Мышечная дистрофия

48. В каких ситуациях возможны приобретенные гипераммониемии?

+1. Заболевания печени

+2. Повышенное образование аммиака

-3. Заболевания легких

49. Что понимают под остаточным азотом?

+1. Небелковые азотсодержащие соединения плазмы крови

-2. Азот, выделяемый с мочой в составе мочевины и солей аммония

-3. Белки плазмы крови

50. В норме остаточный азот плазмы крови составляет:

+1. 15-25 ммоль/л

-2. 25-50 ммоль/л

-3. 5-15 ммоль/л

51. Обезвреживание биогенных аминов происходит при участии ферментов:

+1. Аминооксидаз

-2. Декарбоксилаз

-3. Оксидаз L-аминокислот

52. Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты?

-1. Серотонин

-2. Гистамин

+3. Гамма-аминомаслянная кислота

53. Какой биогенный амин является предшественником норадрена-лина и адреналина?

-1. Серотонин

+2. Дофамин

-3. Гистамин

54. Ингибиторы моноаминооксидазы используют как:

-1. Антигистаминные препараты

+2. Антидепрессанты

-3. Антидиуретические препараты

55. Какие функции выполняет гистамин?

+1. Расширяет кровеносные сосуды

-2. Суживает кровеносные сосуды

+3. Обладает провоспалительным действием

-4. Обладает противовоспалительный действием

+5. Стимулирует секрецию желудочного сока

56. Какой кофермент входит в состав декарбоксилаз аминокислот?

+1. Пиридоксальфосфат

-2. ФАД

-3. ФМН

57. Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжелыми заболеваниями печени?

-1. Повышается

+2. Понижается

-3. Не изменяется

58. При превращении 5-окситриптофана в серотонин выделяется:

-1. Аммиак

+2. Углекислота

-3. Оксид азота

-4. Сероводород

59. Какие аминокислоты являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке?

-1. Аланин

+2. Глутамат

-3. Глицин

+4. Аспартат

60. Какое биологически активное вещество образуется в процессе превращения триптофана?

-1. Кортикостерон

-2. Тироксин

+3. Серотонин

-4. Гистамин

61. Какая аминокислота является промежуточным продуктом при биосинтезе мочевины и расщепляется с образованием орнитина и мочевины?

-1. Лейцин

-2. Цитруллин

+3. Аргинин

-4. Валин

62. Назовите главный конечный продукт азотистого обмена у млекопитающих:

-1. Мочевая кислота

+2. Мочевина

-3. Аммиак

63. Два атома азота в молекуле мочевины происходят из:

-1. Аммиака и азотистых оснований

+2. Аммиака и аспарагиновой кислоты

-3. Аммиака и глюкозы

64. Синтез мочевины происходит:

-1. В мышцах

-2. В почках

+3. В печени

65. Синтез аммонийных солей происходит:

-1. В мышцах

-2. В головном мозге

-3. В печени

+4. В почках

66. В моче найдено повышенное содержание аммонийных солей. Определите состояние кислотно-основного баланса:

+1. Ацидоз

-2. Алкалоз

-3. Нет зависимости

67. Какую роль в организме играют реакции трансметилирования?

+1. Синтез низкомолекулярных соединений

+2. Инактивация биологически активных веществ

-3. Обезвреживание аммиака в печени

+4. Созревание ДНК, всех видов РНК и белков

-5. Синтез белков

68. Какие ферменты участвуют в реакциях метилирования?

-1. Трансаминазы

-2. Оксидазы аминокислот

+3. Метилтрансферазы

-4. Декарбоксилазы

69. Переносчиком метильных групп в реакциях трансметилирования является:

-1. S-аденозилметионин

+2. Метил-ТГФК

-3. Пиридоксальфосфат

-4. Карбамоилфосфат

70. Источниками метильных групп в реакциях трансметилирования являются:

-1. Метил-ТГФК

+2. Серин, бетаин, холин

-3. S-аденозилметионин

71. Синтез креатина приоисходит из:

+1. L-аргинина и глицина

-2. Лизина и глицина

-3. Орнитина и аспартата

72. Синтез креатина происходит в:

+1. Почках, поджелудочной железе и печени

-2. Только в почках

-3. Головном мозге

73. У взрослых людей с мочой выделяется:

-1. Креатин

-2. Креатин и креатинин

+3. Креатинин

74. Предшественником каких соединений является тирозин?

-1. Триптофана

+2. Катехоламинов

+3. Тироидных гормонов

+4. Меланина

75. Цистиноз связан с:

-1. повышенным синтезом заменимых аминокислот

+2. нарушением реабсорбции почти всех аминокислот

-3. повышенным протеолизом белков

76. Предшественником каких биологически активных веществ является тирозин?

+1. Тироксина

-2. Инсулина

+3. Адреналина

-4. Тестостерона

77. Какая аминокислота образуется при окислении фенилаланина?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Тирозин

78. Укажите,какое нарушение в обмене тирозина возникает при дефиците фермента гомогентизатоксидазы,катализирующей распад тирозина на стадии окисления гомогентизиновой кислоты?

+1. Алкаптонурия

-2. Тирозиноз

-3. Болезнь Гирке

79. Поясните, какое нарушение в обмене фенилаланина возникает в результате блокирования его окисления в тирозин:

-1. Алкаптонурия

+2. Фенилпировиноградная олигофрения

-3. Тирозиноз

80. Дефект какого фермента приводит к развитию альбинизма?

-1. Гистидаза

-2. Тирозинаминотрансфераза

+3. Тирозиназа (фенолоксидаза)

Источник