Какие из уравнений показывают амфотерные свойства аспарагиновой кислоты
Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1.
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.
2.
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.
3.
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:
Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.
Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты
Аминокислота | Сокращённое обозначение | Строение радикала ( R ) |
Глицин | Gly (Гли) | H — |
Аланин | Ala (Ала) | CH3 — |
Валин | Val (Вал) | (CH3)2CH — |
Лейцин | Leu (Лей) | (CH3)2CH – CH2 — |
Серин | Ser (Сер) | OH- CH2 — |
Тирозин | Tyr (Тир) | HO – C6H4 – CH2 — |
Аспарагиновая кислота | Asp (Асп) | HOOC – CH2 — |
Глутаминовая кислота | Glu (Глу) | HOOC – CH2 – CH2 — |
Цистеин | Cys (Цис) | HS – CH2 — |
Аспарагин | Asn (Асн) | O = C – CH2 – │ NH2 |
Лизин | Lys (Лиз) | NH2 – CH2- CH2 – CH2 — |
Фенилаланин | Phen (Фен) | C6H5 – CH2 — |
Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.
Пример:
Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных
групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.
I.Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH
+ NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa — натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры – летучие вещества (р.
этерификации): NH2-CH2-COOH
+ CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3
+ H2O
NH2-CH2-COOCH3 — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются
амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
IV.Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко
распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания
больных;
5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;
7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Амофтерные — значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N — CH2 — COOH + NaOH = H2N — CH2 — COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N — CH2 — COOH + HCl = (H3N — CH2 — COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль — солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.
(не те реакции)
65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.
1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) —(O2, -H2O)—> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)
2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) —(S, t)—>
—(NH3)—> HS-CH2-CH(NH2)-CN —(H2O)—> HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин)
Заменимые аминокислоты:
Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.
Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.
Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.
Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.
Глицин — антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.
Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.
Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.
Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.
Тирозин — антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.
Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.
Незаменимые аминокислоты:
Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.
Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.
Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.
Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.
Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.
Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.
Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.
Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.
Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.
Аспарагиновая кислота иначе аспартат вместе с большим братом глутаминовой кислотой (глутаматом) относят к дикарбоновым аминокислотам, т.е. соединениям, имеющим два кислотных хвоста СООН. Важность этих соединений такова, что они вместе с амидами составляют половину всего аминного азота тканей, а в нервной системе они составляют 70% всех аминокислот. Прочитайте статью до конца и вы узнаете, в чем важность аспарагиновой кислоты и аспарагина для организма человека. С вами Галина Батуро и аспарагиновая кислота.
Аспарагиновая кислота: структурная формула
Аспарагиновая кислота (аспартат) имеет 2 оптических изомера, которые условно называются L-аспартат и D-аспартат. Природная протеиногенная аминокислота относится к L – изомерам, D- изомер встречается в организме человека в свободном виде, но выполняет свои специфические функции и в состав белка не входит. Далее речь пойдет об L-аспарагиновой кислоте и ее производном аспарагине.
Аспарагиновая кислота входит в состав практически всех белков организма. Так как атомы водорода на кислотных хвостах очень подвижны, они обеспечивают водородные связи, которые формируют вторичную и третичную структуру белковых молекул, стабилизируя их в водной среде. Благодаря наличию двух кислотных хвостов, ее относят к кислым аминокислотам. Кислотные хвосты придают аминокислоте гидрофильные свойства, т.е. она хорошо растворяется в воде. Это имеет значение, т.к. все ферментативные реакции идут в водной среде, а аспарагиновая кислота – весьма активный участник биохимического конвейера.
Аспарагиновая кислота присутствует в плазме крови в сравнительно небольшом количестве, всего 0,01-0,07 мгна 100 мл. плазмы крови. Наличие аспарагина в плазме крови заслуживает внимания, его содержание 0,6-1,4 мгна 100 мл. плазмы крови, т.е. почти в 100 раз больше. Аспарагиновая кислота является преобладающим аминокислотным компонентом животных тканей. А вот с мочой в свободном состоянии она почти не выводится.
Аспарагин: структурная формула
Аспарагин представляет собой амид аспарагиновой кислоты, т.е. у второго кислотного хвоста атом водорода замещен на вторую аминную группу. Получается, как бы вторая голова, притороченная к хвосту. В мире химических соединений этим никого не удивишь.
На наше счастье аспарагиновая кислота и аспарагин являются заменимыми аминокислотами, т.е. организм сам синтезирует их на своей биохимической фабрике из соединений — предшественников, которые всегда имеются в достатке. Аспарагин представляет собой широко-распространенное соединение. Он накапливается в значительных концентрациях у некоторых видов высших растений, а также содержится в свободном состоянии в тканях животных.
Аспарагиновая кислота и аспарагин относятся к глюкогенным соединениям. В процессе биосинтеза они превращаются в ОксалАцетат, который либо сгорает с образованием энергии, в цикле Кребса, либо идет на синтез гликогена, который является депо глюкозы в организме и по мере надобности превращается в глюкозу.
Функции аспарагиновой кислоты
- Структурная – входит в состав практически всех белков
- Участие в биосинтезе
- Энергетическая
- Является депо аминных групп
- Участвует в обезвреживании аммиака
- Транспортная
- Является нейромедиатором
- Иммунная активность
Синтез аспарагиновой кислоты и фермент АСТ
Синтез аспарагиновой кислоты непрерывно идет в организме. Еще бы, ведь она вместе с глутаминовой кислотой является этаким складом аминных групп NH2. Аминокислоты превращаются друг в друга в реакциях переаминирования. При поступлении аминокислот в организм, ферменты трасферазы рубят аминные головы и насаживают их — нет, не на колья — а синтезируя глутамат и аспарагинат. Активным участником реакции переаминирования является пиридоксальфосфат или витамин В6. Он заставляет работать фермент трансферазу, принимая на себя аминную голову от глутамата и передавая ее оксалацетату, который превращается в аспарагиновую кислоту. Оксалацетат — продукт превращения глюкозы в Цикле Кребса, он сам может превратиться в глюкозу, а может стать источником аспарагиновой кислоты.
Фермент АспартатАминоТрансфераза, иначе говоря АСТ (АсАТ) имеет как цитоплазматическую, так и митохондриальную формы. В наибольшем количестве он содержится в клетках сердечной мышцы (миокарде) и печени (гепатоцитах), в значительных количествах он имеется в скелетной мускулатуре. Содержание его в крови очень низкое, т.е. данный фермент является органоспецифичным. Заметно, что максимальный уровень фермента имеется в сократительных клетках, которые выполняют механическую работу (кардиоциты, миоциты), т.е. там, где выделяется много аминного азота. Клетки печени также выполняют специфическую работу по утилизации лишнего аминного азота, синтезируя из вредного аммиака безвредную мочевину. Для всех этих целей требуется аспарагиновая кислота.
При разрушении клеток сердца, печени или скелетной мускулатуры при заболевании (инфаркт миокарда, гепатит, травмы) фермент АСТ поступает в кровь, и его содержание значительно увеличивается. Увеличение АСТ имеет диагностическое значение и свидетельствует о процессе, сопровождающемся разрушением клеток внутренних органов, в первую очередь сердечной мышцы, печени, поджелудочной железы, скелетной мускулатуры при обширных травмах.
Синтез аспарагина
Аспарагиновая кислота является источником аспарагина, приобретая дополнительную аминную группу NH2. Казалось бы чего проще: взять аммиак, которого всегда полно и который просто необходимо обезвредить, присоединить его к аспарагиновой кислоте — и вот он, аспарагин.
Такая реакция действительно существует. Она идет при участии АТФ под действием фермента АммиакЗависимой АспарагинСинтетазы у многих бактерий. Относительно человека мнения корифеев разнятся: некоторые считают, что данная реакция не характерна для высших животных, другие утверждают обратное. Одно можно сказать наверняка: прямой синтез аспарагина из аспарагиновой кислоты и аммиака не является ведущим у человека. У людей преимущественно протекает другая реакция: см. ниже.
Донором аминной группы для синтеза аспарагина в клетках человека выступает глутамин. При участии фермента ГлутаминЗависимой АспарагинСинтетазы, он отдает одну аминную голову аспарагиновой кислоте, и сам превращается в глутаминовую кислоту. Реакция идет при участии АТФ, от которой отщепляются два остатка фосфорной кислоты, при этом АТФ превращается в АМФ. Синтез аспарагина — энергозатратный процесс, для осуществления которого требуется химическая энергия, запасенная в фосфорных связях АТФ.
Функции аспарагиновой кислоты: синтез
Аспарагиновая кислота — родоначальник многих важных соединений. Она необходима для синтеза другой дикарбоновой кислоты — глутаминовой (глутамата), из нее образуется аспарагин, на ее основе строятся пиримидиновые нуклеотиды, она отдает атом азота для построения пуриновых нуклеотидов, она необходима для синтеза мочевины при утилизации вредного аммиака в печени, при этом образуется аминокислота аргинин. В головном мозге аспарагиновая кислота является источником N-ацетиласпарагиновой кислоты — вещества, необходимого для синтеза миелина — изолятора нервного волокна. Из аспарагиновой кислоты образуется оксалацетат, который в свою очередь запускает энергетический Цикл Кребса. Оксалацетат также является источником глюкозы, которая обеспечивает организм энергией. При участии аспарагиновой кислоты образуется АМФ (АденазинМоноФосфорная кислота), которая является заготовкой для энергетической молекулы АТФ (АденазинТриФосфорная кислота), образующейся в Цикле Кребса. Таким образом аспарагиновая кислота сопрягает пластический и энергетический обмен, а также обмен аминокислот, нуклеотидов и углеводов.
- Аспарагиновая кислота является источником аспарагина. Синтез из аммиака при участии фермента АммиакЗависимойАспарагинСинтетазы и из глутамина при участии фермента ГлутаминЗависимойАспарагинСинтетазы рассмотрен выше.
- Аспарагиновая кислота является предшественником другой дикарбоновой аминокислоты – глутаминовой (глутамата).
В организме постоянно происходит переброс аминных групп с аспартата на глутамат и наоборот. Переброс осуществляется через небезызвестный оксалацетат при участии фермента трансферазы (АСТ) и пиридоксальфосфата (витамин В6).
3. Аспарагиновая кислота является источником для построения пиримидиновых нуклеотидов, которые необходимы для обновления информационных матриц клетки ДНК и перебросе информации при синтезе белка через РНК. Синтез осуществляется через сложную цепь реакций, в которой на начальном этапе задействован КарбамилФосфат (тот же, что и в синтезе мочевины при обезвреживании аммиака). Промежуточным соединением выступает оротовая кислота, которая является строительным материалом для синтеза пиримидинов
4. Аспарагиновая кислота отдает атом азота для построения пуриновых нуклеотидов, также входящих в состав информационных матриц клетки ДНК и участвующих в синтезе белка РНК. Было установлено, что аспарагиновая кислота является источником атома N1 пуриновых нуклеотидов.
5. Синтез АМФ — АденозинМоноФосфорной кислоты. АМФ является предшественником АДФ — АденозинДиФосфорной кислоты, из которой присоединением фосфорного хвоста образуется АТФ — АденозинТриФосфорная кислота — молекула, обеспечивающая клетку химической энергией, запасенной в фосфорных связях. Заготовкой для АМФ выступает инозиновая кислота (ИМФ). Аспарагиновая кислота отдает аминную группу NH2. Энергией реакцию обеспечивает ГТФ (ГуанидинТриФосфорная кислота). Для синтеза также необходимы ионы Магния.
6. В головном мозге аспарагиновая кислота является источником для синтеза N-Ацетил Аспарагиновой кислоты. Это вещество образуется в митохондриях нейронов из аспарагиновой кислоты и АцетилКоА. Реакция идет при участии фермента Аспартат-N-АцетилТрансферазы (ANAT). Из митохондрий N-АцетилАспартат поступает в олигодендроциты и астроциты — клетки нервной глии, или клетки-помощники, питающие и поддерживающие нервные клетки. N-АцетилАспартат является предшественником другого важного нейротрансмиттера N-АцетилАспартилГлутамата. Также N-АцетилАспартат регулирует осмотическое давление в головном мозге, он участвует в синтезе миелина — вещества, образующего электроизолирующую оболочку отростков нервных клеток.
Функции аспарагиновой кислоты: энергия
Аспарагиновая кислота является источником энергии для организма, недаром она содержится в наибольшем количестве в клетках, выполняющих работу: в кардиоцитах (клетках сердца), гепатоцитах (клетках печени), миоцитах (мускульных клетках). При участии фермента АСТ и пиридоксальфосфата (витамина В6) аспарагиновая кислота отдает аминную голову глутаминовой кислоте, а сама превращается в оксалацетат — вещество, запускающее энергетический Цикл Кребса. Каскад биохимических превращений способствует запасанию биохимической энергии в фосфорных связях молекул АТФ.
Оксалацетат при необходимости может стать источником для выработки глюкозы — молекулы, дающей энергию мышцам и нервной ткани. Аспартат является глюкогенной аминокислотой. При ее избытке, печень быстро переработает ее на гликоген, и это не самый печальный вариант. Глюкоза — источник жира. Жир тоже дает энергию, причем намного больше, только вот извлечь ее сложнее.
И это еще не все. Аспрагиновая кислота отдает свой азот для построения пуриновых нуклеотидов: аденина и гуанина. Аденин является основой молекулы, в которой запасена химическая энергия — АТФ — АденозинТриФосфорная кислота.
Также аспарагиновая кислота участвует в синтезе АМФ (АденозинМоноФосфорной кислоты) — это заготовка, к которой присоединяются дополнительные два фосфорных хвоста, чтобы получилась АТФ — высокоэргическая молекула, в фосфорных связях которой запасена химическая энергия.
Аспарагиновая кислота — вещество, обеспечивающее энергией биохимический конвейер.
Функции аспарагиновой кислоты: переаминирование
Аминный азот практически всех аминокислот (за исключением лизина, треонина и пролина) через посредство ферментов аминотрансфераз переходит на глутамат. Аминный азот этих трех аминокислот тоже в конечном итоге оказывается в составе глутаминовой кислоты, но более сложным путем. Так осуществляется депонирование аминного азота в организме. Накопление аминного азота в форме глутаминовой кислоты происходит в цитозоле клеток. Затем специфические ферменты транслоказы переносят глутамат в митохондрии, где активна специфическая АСТ. АСТ превращает глутамат опять в α-кетоглутарат, а тот вновь вступает в реакции переаминирования, принимая на себя аминные головы различных аминокислот, и вновь превращаясь в глутамат.
Аспартат (аспарагиновая кислота), образующийся в митохондриях в реакциях транс аминирования между оксалацетатом и глутаматом, может транспортироваться в цитозоль клетки, где он отдает аминную группу NH3 в цикл мочевины, образуя аминокислоту аргинин. Это реакция, составляющая Аспартат-АргининоСукцинатный шунт, обеспечивают связь между путями, в которых утилизируется аминогруппы и углеродный скелет аминокислот. Утилизация аминогрупп в синтезе безвредной мочевины происходит в клетках печени, и в меньшей степени почек.
Реакции трансаминирования являются начальным этапом распада аминокислот в организме. В результате аминный азот через аспарагиновую кислоту перебрасывается на глутаминовую кислоту, а углеродный скелет либо сгорает в цикле Кребса с образованием энергии, либо идет на синтез глюкозы и кетоновых тел. Аспарагиновая кислота выступает посредником в передаче аминного азота в депо, каковым выступает глутаминовая кислота. Только глутаминовая кислота в тканях человека способна подвергаться прямому окислительному дезаминированию. Все остальные аминокислоты подвергаются непрямому дезаминированию с перебросом аминных групп NH3 первоначально на глутаминовую кислоту, а вторым этапом происходит дезаминирование глутамата.
В мышечной ткани при интенсивной физической нагрузке функционирует другой путь непрямого дезаминирования с непосредственным участием аспарагиновой кислоты. Начальный путь такой же, как и при обычном непрямом дезаминировании, когда аминные группы почти всех аминокислот собираются на глутамат. Потом с глутамата они перебрасываются на аспартат (аспарагиновую кислоту), затем аминная голова с аспартата перекидывается на инозиновую кислоту (ИМФ), в результате получается АМФ. Аспартат, лишившись аминной головы, превращается в фумарат. Далее фумарат по цепочке Цикла Кребса превращается в малат, а тот в оксалацетат, который ловит аминную голову с глутамата, чтобы превратиться в аспартат. Так обеспечивается работа конвейера по переброске аминного азота со всего пула аминокислот на ИМФ. АМФ подвергается гидролитическому дезаминированию, т.е фермент АМФ-дезаминаза откусывает аминную голову у АМФ, получается ИМФ, которая опять готова к работе на конвейере и свободный аммиак NH3.
Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого окислительного дезаминирования в мышечной ткани при интенсивной физической нагрузке.
При интенсивной мышечной работе, когда задействован данный путь дезаминирования, одновременно утилизируется глюкоза с образованием молочной кислоты (лактата), что приводит к закислению внутренней среды клетки, а это нежелательно. Выделяющийся аммиак имеет щелочную реакцию и нейтрализует избыточную кислотность.
Можно выделить 4 стадии процесса:
- Трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата
- Трансаминирование глутамата с оксалацетатом (фермент АСТ), образование аспартата
- Реакция переноса аминогруппы с аспаратата на инозиновую кислоту (ИМФ, ИнозинМоноФосфат), образование АМФ (АденозинМоноФосфат) и фумарата
- Гидролитическое дезаминирование АМФ с выделением аммиака NH3.
Химические реакции первых двух стадий были представлены выше.
Третьей стадией является реакция переноса аминогруппы с аспартата на инозиновую кислоту происходит в два этапа. На первом этапе под воздействием фермента АденилоСукцитанСинтетазы Аспарагиновая кислота присоединяется к ИМФ, в результате образуется АденилоСукцинат. Процесс идет с затратой энергии, которую отдает ГТФ (ГуанозинТри Фосфат), при этом отщепляется остаток фосфорной кислоты, а ГТФ превращается в ГДФ (ГуанозинДиФосфат). Затем фермент АденилоСукцинат Лиаза расщепляет АденилоСукцинат на АМФ (АденозинМоноФосфат) и Фумаровую кислоту (Фумарат).
Фумаровая кислота отправляется на синтез оксалацетата, который превратится в аспарагиновую кислоту, позаимствовав аминную голову у глутамата. Так замыкается конвейер по транспортировке аминного азота. Отходы минимальны. Все (или почти все) возвращается в биохимический цикл.
Четвертым этапом образовавшийся АденозинМоноФосфат теряет амминую голову и вновь превращается в ИнозинМоноФосфат (ИМФ), который опять отправляется ловить аминную голову у аспартата.
Обезвреживание аммиака
При богатой белками пище аминокислот оказывается больше, чем их необходимо для синтеза белка. Избыток отправляется на плаху, каковая находится в печени. Ферменты рубят аминные головы, скелеты отправляются на переработку в цикл глюконеогенеза, а вот аминная голова начинает жить жизнью зомби, превращаясь в аммиак – клеточный яд. Та же страсть происходит и при интенсивной мышечной работе. Работа – это энергия, для энергии нужна глюкоза, чтобы получить глюкозу…. Ну вы поняли. Блуждающие аминокислотные головы в форме аммиака, которые опасны не менее сказочных упырей, необходимо обезвредить. Аспарагиновая кислота – один из участников этой героической саги.
В печени происходит магическое действо, где образующийся аммиак обезвреживается через каскад реакций, в одной из которых непосредственное участие принимает аспарагиновая кислота. Она участвует в реакции синтеза аргинина, необходимого для обезвреживания аммиака и синтеза мочевины. Аминная группа аспарагиновой кислоты переходит на аргинин. Подробности можно узнать здесь: Аргинин: структурная формула и биосинтез. Заканчивается все это волшебство образованием неопасной мочевины, которая выводится через почки. Половина азота, освобождающего в процессах биохимических трансформаций аминокислот, не образует аммиака, а сразу улавливается аспарагиновой кислотой и вовлекается в синтез мочевины.
Аспарагиновая кислота вместе с глутаминовой кислотой связывают, транспортируют и утилизируют биологически активный азот. Фактически, через две эти аминокислоты проходит весь азот, задействованный в обмене веществ. Аспарагиновая кислота способствует поддержанию азотистого равновесия в организме.
Продолжение об аспарагиновой кислоте читайте здесь: https://zaryad-zhizni.ru/asparaginovaya-kislota-i-golovnoy-mozg/
С вами была Галина Батуро и аспарагиновая кислота. Делитесь информацией в соц. с