В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот
Амофтерные — значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N — CH2 — COOH + NaOH = H2N — CH2 — COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N — CH2 — COOH + HCl = (H3N — CH2 — COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль — солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.
(не те реакции)
65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.
1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) —(O2, -H2O)—> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)
2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) —(S, t)—>
—(NH3)—> HS-CH2-CH(NH2)-CN —(H2O)—> HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин)
Заменимые аминокислоты:
Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.
Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.
Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.
Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.
Глицин — антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.
Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.
Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.
Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.
Тирозин — антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.
Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.
Незаменимые аминокислоты:
Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.
Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.
Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.
Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.
Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.
Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.
Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.
Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.
Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.
Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1.
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.
2.
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.
3.
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:
Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.
Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты
Аминокислота | Сокращённое обозначение | Строение радикала ( R ) |
Глицин | Gly (Гли) | H — |
Аланин | Ala (Ала) | CH3 — |
Валин | Val (Вал) | (CH3)2CH — |
Лейцин | Leu (Лей) | (CH3)2CH – CH2 — |
Серин | Ser (Сер) | OH- CH2 — |
Тирозин | Tyr (Тир) | HO – C6H4 – CH2 — |
Аспарагиновая кислота | Asp (Асп) | HOOC – CH2 — |
Глутаминовая кислота | Glu (Глу) | HOOC – CH2 – CH2 — |
Цистеин | Cys (Цис) | HS – CH2 — |
Аспарагин | Asn (Асн) | O = C – CH2 – │ NH2 |
Лизин | Lys (Лиз) | NH2 – CH2- CH2 – CH2 — |
Фенилаланин | Phen (Фен) | C6H5 – CH2 — |
Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.
Пример:
Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных
групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.
I.Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH
+ NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa — натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры – летучие вещества (р.
этерификации): NH2-CH2-COOH
+ CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3
+ H2O
NH2-CH2-COOCH3 — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются
амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
IV.Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко
распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания
больных;
5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;
7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Амфотерность аминокислот. Аминокислоты — амфотерные соединения. Благодаря наличию карбоксильных групп они способны проявлять кислотные свойства. В то же время в них имеются аминогруппы, способные присоединять ионы водорода, превращаясь в группы замещенного аммония (стр. 272). Поэтому аминокислоты, подобно аминам, могут проявлять основные свойства. [c.280]
Химические свойства. Наиболее характерное свойство аминокислот — амфотерность. Основные свойства обусловлены наличием аминогруппы, кислотные — карбоксильной группы. [c.307]
По химической природе белки являются полиамидами, исходными мономерами для их синтеза служат а-аминокислоты. Они обладают амфотерными свойствами, так как содержат группы СООН и ЫН2. [c.307]
По химическим свойствам аминокислоты — своеобразные органические амфотерные соединения. Амфотерные свойства объясняются взаимным влиянием аминогруппы и карбоксильной группы в молекулах аминокислот [c.346]
Теоретическое пояснение. Белки построены из аминокислот, которые содержат как кислотную — СООН, так и основную группы — МНо, и поэтому обладают амфотерными свойствами. В водных растворах возможны равновесия [c.219]
В процессе изучения азотсодержащих соединений получают дальнейшее развитие такие теоретические понятия, как водородная связь , взаимное влияние атомов в молекулах , амфотерные свойства , механизм образования химической связи , основные свойства органических соединений . Эти понятия и следует обобщать, используя задания для самостоятельной работы. Предлагаемые задания можно использовать выборочно в процессе прохождения аминов и аминокислот. [c.201]
Следовательно, учитывая свойства карбоксильной группы (кислотные свойства) и свойства аминогруппы (основные свойства), легко понять, что аминокислоты обладают амфотерными свойствами. [c.411]
Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. [c.341]
Аминокислоты вследствие присутствия в их молекуле карбоксильной (кислотной) группы и аминогруппы (основной) обладают амфотерными свойствами, т. е. способны образовывать соли как с основаниями, так и с кислотами [c.234]
Поскольку в молекулах аминокислот содержится и кислотная, и основная группы, то они обладают свойствами кислот и оснований, образуя соли двух видов. Со щелочами аминокислоты реагируют как кислоты, а с кислотами — как основания, т. е. проявляют амфотерные свойства [c.369]
Почему аминокислоты обладают амфотерными свойствами [c.360]
Поскольку в белках содержатся карбоксил и аминогруппа, то, подобно аминокислотам, они проявляют амфотерные свойства. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона — соединяется с катионом щелочи, образуя соль альбуминат [c.422]
В каких реакциях проявляются амфотерные свойства аминокислот Приведите примеры. [c.645]
Самостоятельно в классе учащиеся изучают строение и физические свойства, химические свойства, применение и получение аминокислот. Это возможно потому, что они имеют сведения о свойствах карбоновых кислот и аминов, им известны амфотерные свойства неорганических веществ. [c.186]
Цель усвоить амфотерные свойства органических веществ на примере аминокислот. [c.186]
Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных КН,- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза. [c.44]
Аминокислотами называются химические соединения, обладающие амфотерными свойствами, и содержащие аминные (основные свойства) и карбоксильные группы (кислотные свойства). [c.12]
Белки — основа всякой живой материи — высокомолекулярные естественные соединения, построенные из аминокислот. От них зависят все важнейшие и характерные черты и функции организма. В состав любого белка животных и растительных организмов входят аминокислоты — карбоновые кислоты, группа органических соединений, имеющих в своем составе аминогруппы (ННг) и карбоксильные группы (СООН), вследствие чего они обладают амфотерными свойствами, т. е. одновременно основными и кислотными. [c.78]
Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]
Химические свойства. Аминокислоты — амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями. [c.356]
Биполярность аминокислот обеспечивает ряд очень важных их свойств, таких, как высокая растворимость в воде, а также высокие дипольные моменты их молекул. Относительно высокие температуры плавления обусловлены тем, что их кристаллы обладают ионной решеткой. В водных растворах аминокислоты ведут себя либо как кислоты, либо как основания, проявляя тем самым амфотерные свойства. [c.20]
Поскольку а-аминокислоты содержат и кислотную, и основную функции, они обладают амфотерными свойствами и существуют в растворах в виде биполярных ионов (бетаины). [c.510]
Аминокислоты — кристаллические вещества, плавятся при высоких температурах с разложением. Хорошо растворимы в воде и не растворяются в неполярных растворителях. Взаимодействие аминогруппы и карбоксильной группы в молекулах аминокислот приводит к образованию биполярного иона, что и проявляется в их амфотерных свойствах [c.344]
Аминокислоты содержат одновременно основную амин-ную и кислую карбоксильную группы. Они обладают амфотерными свойствами и в водных растворах обнаруживают нейтральную реакцию . На основании этого считают, что в аминокислотах аминная и карбоксильная группы нейтрализуют друг друга. [c.38]
Химические свойства. Аминокислоты принадлежат к соединениям с двойными функциями. Они обладают амфотерными свойствами с одной стороны, аминокислоты проявляют кислотные свойства, так как в их молекулах имеются карбоксильные группы, а с другой стороны, проявляют основные свойства, так как в их молекулах имеются аминогруппы. Аминокислоты образуют соли и с основаниями, и с кислотами. [c.202]
Таким образом, аминокислоты обладают двойственными или амфотерными свойствами. В кислой среде они ведут себя как щелочи, реагируя своими аминогруппами, а в щелочной среде —как кислоты, реагируя своими карбоксильными группами. [c.62]
Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второй карбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная зДцита аминогрупп, для аминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот. Для обратимой защиты аминогрупп Пригодны следующие группы. [c.514]
Аминокислоты, амфотерные свойства. Аминокислоты содержат аминогруппу (основную) и карбоксильную группу (кислую). Эти группы могут взаимодействовать, в результате чего образуется биполярный ион — протон от карбоксильной группы переходит к аминогруппе. Ецполярный ион называется цвиттерионом [c.6]
В данном случае и кислотные, и основные функции определяются свойствами одной и той же группы ОН . Но существуют ам-фолиты и другого типа. Их кислотные и основные свойства определяются нал 1чием двух различных функциональных групп. Наиболее характерным примером соединений подобного типа М01 ут служить аминокислоты ЫНгНСООН. Аминокислоты входят и состав белков, поэтому исследование последних невозможно без учета явлений, обусловленных амфотерными свойствами аминокислот. [c.509]
Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы —СООН, —NHзOH) и обладают амфотерными свойствами. Белки растворимы в растворах щелочей, некоторые из них растворимы в воде и разбавленных растворах солей и кислот. Растворы белков очень нестойки к действию температур при нагревании происходит денатурация многих белков и переход их в нерастворимую форму. Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. До сих пор многие белки из-за сложности строения не получены синтетическим путем. [c.418]
На примере аминоуксусной кислоты объясните амфотерные свойства аминокислот. Ответ подтвер.дите уравнениями реакций. [c.91]
Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (—СОаН), так и основной (—NHg) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NHg-rpynna аминокислоты протонируется, и эта кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион (см. ниже). [c.386]
Вследствие тенденции метильных групп к подаче электронов заряд на азоте диметиламинокислот несколько повышен, амфотерные свойства их выражены столь же ярко, как и у самих аминокислот. Разделение их методами электрофореза и хроматографией менее четко, чем разделение динитрофенильных производных аминокислот. Диметильные производные аминокислот не имеют широкого применения при исследованиях строения пептидов. [c.511]
Замещение амино- или карбоксильной группы или одновременно той и другой превращает аминокислоты в кислоты, основания или нейтральные вещества. При этом теряются амфотерные свойства. В зависимости от природы заместителя производные остаются в той или иной мере полярными. Это необходимо учитывать при выборе растворителя. Продукты замещения, имеющие одну свободную карбоксильную и одну свободную амино-группу, например моноацилпроизводные оснбвных аминокислот, монозфиры кислых аминокислот или эфиры оксиаминокислот, в хроматографии ведут себя подобно свободным аминокислотам. [c.413]
Амфотерные электролиты (амфолиты) в зависимости от pH раствора действуют либо как кислоты, либо как основания. Так, 2п(ОН)2 в щелочном растворе отдает протоны ионам ОН», превращаясь в ион ИпОг , а в кислом растворе присоединяет протоны, превращаясь в ион 2п + aq. Иногда амфотерные свойства связаны с наличием разных функциональных групп. Например, в аминокислотах H2N—К—СООН донор-ными свойствами обладают карбоксильные группы, а акцепторными— аминогруппы. Для таких соединений в определенной области средних значений pH возможен внутренний автопро-толиз передача протона от кислой карбоксильной группы к основной аминогруппе в ходе этой реакции образуется гиб- [c.206]
В связи с амфотерным характером аминокислот в водных растворах, в зависимости от pH раствора, диссоциация карбоксильной гругпы или аминогруппы подавляется, и аминокислоты обнаруживают свойства щелочи или кислоты. В кислой среде при наличии в растворе избытка Н+-ионов диссоциация карбоксильной группы подавляется, и молекула аминокислоты становится заряженной положительно, т. е. ведет себя, как катион, передвигаясь в электрическом поле к катоду [c.187]
О азованяе солей. Аминокислоты, будучи биполярными ионами, проявляют амфотерные свойства, т. е. они способны образовывать соли как с основаниями, так и с кислотами. [c.375]
Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты амфотерные свойства:
[c.322]
Курс химии Часть 1 (1972) — [
c.344
]