В каких продуктах содержится актин и миозин
В человеческом организме аминокислоты являются своеобразными строительными материалами для ногтей, волос (альфа-кератины), соединительных тканей, мышц, кожи и т.д. и т.п. Но при этом собственных «хранилищ» полезных аминокислот и протеинов (составляющих молекулы белка) в организме человека нет. Поэтому, то, что пища с высоким содержанием белка для нашего организма очень полезна – это очевидно.
Кроме всего, абсолютно все процессы, происходящие в нашем организме, не обходятся без участия в них белков. К примеру, за перенос ко всем клеткам организма кислорода отвечает белок – гемоглобин, белки миозином и актином обеспечивают мышечную работу, порообразующие белки регулируют правильность передачи информации от головного мозга ко всем внутренним органам. Также белки – это неотъемлимая часть нашей иммунной системы – в ней они играют роль антител, защищающих организм человека от вирусов и вредоносных бактерий.
Параметры определения содержания белка в пище:
Основными параметрами при выборе продуктов с большим количеством полезных белков является их содержание на единицу калорий и коэффициент, опять же, их усвоения организмом. Поэтому при выборе продуктов обращайте внимание на низкое содержание в них жиров и высокое – белков. Традиционно к таким продуктам питания относят те, у которых на 100 г массы содержится более 10 г протеинов, и практически отсутствуют углеводы. Суточная норма белков, входящих в дневной рацион здорового взрослого человека не должна быть ниже 100-120 грамм.
Основные продукты с высоким содержанием белка:
Продукты, содержащие достаточно большое количество полезных белков (протеинов) могут быть разного происхождения – животного и растительного. Рассмотрим самые основные:
1. Молочные продукты содержат около 30% белка. К таким продуктам можно отнести сыры разных сортов (сливочный, чеддер, мюнстер, моцарелла, пармезан и итальянский «Рикотта»). Также большое количество белка содержится в сырном соусе, обезжиренном твороге и нежирном молоке. Творог рекомендовано употреблять с добавлением йогурта или кефира и небольшого количества сахара, которые ускоряют усвоение белка организмом.
2. Яйца (белок) относятся к низкокалорийным продуктам, употребляя которые вы получаете отличный строительный материал для своих мышц. Съедая два яйца (приблизительно 100 г), вы пополняете свой организм 17-ю граммами белка.
3. Печень – недорогой, но довольно таки богатый белком (25%) и питательный продукт. В пищу рекомендовано употреблять в тушеном и вареном виде, а также в качестве разнообразных паштетов.
4. Рыба и морепродукты содержат около 25% белка. В список этих продуктов входят: вареный тихоокеанский и атлантический морской окунь, палтус, запеченное в духовке филе трески, анчоусы, скумбрия, пикша, тунец, лосось, семга, кефаль, сардины, сайда и вареные креветки смешанных видов.
5. Говядина в своем составе содержит не менее 25% отличного животного белка. Рекомендовано употреблять в пищу вареную, тушеную или приготовленную на пару говядину не старше двухлетнего возраста, тогда этот продукт будет не только оптимально богат белками, но еще и отличаться замечательными вкусовыми характеристиками.
6. Мясо птицы содержит от 15% до 20% белка, который очень хорошо усваивается организмом и при этом содержит минимум калорий. К таким продуктам можно отнести куриную грудку и крылышки (бульоны на их основе), а также белое мясо индейки, но без кожи.
7. Бобовые. Соя, пожалуй, самый богатый белками (14%) продукт растительного происхождения. На сегодняшний день из нее изготавливают огромное количество всевозможных кулинарных блюд, являющихся заменителями мясных продуктов. Богаты белками и соевый творог «Тофу», зрелые бобы фасоли (вареные или запеченные без соли), черные бобы, лимская фасоль, нут (турецкий горох) и некоторые другие. Приготовленные бобы чечевицы (1 чашка) содержат 28 г отличного растительного белка и огромное количество витаминов группы В.
8. Крупы и зерновые. Эти продукты содержат около 12% белка, легко усваиваются и способствуют нормальному пищеварению. Самое большое содержание белков в зерновых и крупах находится в овсе (хлопья, каша), рисе (коричневом и белом с длинным волокном), гречневой непросеянной муке, желтой кукурузе и обогащенной кукурузной муке. Кроме этого белком очень богата кинва, поэтому ее и называют «абсолютно белковой». В 100 граммах этой зерновой культуры содержится около 16,5 г белка, причем высокого качества, идеально сочетающегося со многими натуральными аминокислотами.
9. Семечки. Одна четверть стакана подсолнуховых семян содержит 21 грамм белка, а семена тыквы в том же количестве – 19 грамм. Семечки рекомендуют добавлять к кашам и салатам.
10. Миндальное масло (1/4 стакана), как и сам миндаль (приблизительно горсть) содержит чуть больше 8 грамм белка, приблизительно как арахис, но при этом не вызывает аллергии и не причиняет вреда. Маслом миндаля, как правило, заправляют салаты, а орешки добавляют в кашу за завтраком или используют как перекус.
11. Фрукты и овощи. Высокое содержание белка также содержится и в некоторых фруктах и овощах (не менее 9%). К таким можно отнести брюссельскую капусту, спаржу, сладкий картофель, тыкву, кокос, шпинат, папайю, а также сушеные сливы и абрикосы.
Усваивание белков организмом происходит намного лучше, если их подвергнуть тепловой обработке, после которой они становятся для ферментов желудка и кишечника более доступными. Также следует помнить, что пища, содержащая большое количество белков требует больше времени для усваивания ее организмом и для вывода из него продуктов белкового обмена. По этой причине, во избежание обезвоживания организма рекомендуется выпивать в сутки не менее 2,5 литров воды.
Эту статью находят по запросу: «Где много белка»
452 просмотров всего, 2 просмотров сегодня
Белковый состав мышечной ткани весьма сложен. Уже с давних пор он изучается многими учеными. Основоположник отечественной биохимии А. Я. Данилевский, исследуя белки мышечной ткани, дал правильное представление о физиологической роли ряда белков и о значении сократительного белка миозина, содержащегося в миофибриллах.
В дальнейшем миозин исследовали В. А. Энгельгардт, И. И. Иванов и другие советские ученые. Большой вклад в изучение мышечного сокращения внес венгерский ученый Сцент-Джордьи. Другой венгерский ученый Штрауб открыл белок мышц актин.
Изучение мышечной ткани следует начинать с белков, так как на их долю приходится около 80% сухого остатка мышечной ткани. В соответствии с морфологической структурой мышечного волокна белки распределяются следующим образом:
Из приведенной схемы видно, что белковый состав мышечной ткани очень разнообразен. В саркоплазме содержится четыре белка: миоген, миоальбумин, глобулин X и миоглобин. В миофибриллах содержится комплекс, состоящий из актина и миозина, называемый актомиозином. Все белки саркоплазмы называются внутриклеточными, а белки сарколеммы — внеклеточными, В ядрах содержатся нуклеопротеиды, в сарколемме — коллаген и эластин. Если учесть, что в мышечной ткани, кроме того, содержится еще значительное количество различных ферментов и каждый из них является особым белком, то белковый состав мышечной ткани оказывается еще более сложным.
Миозин
Основным белком мышечной ткани является миозин. Он составляет почти половину всех белков мышечной ткани, причем он встречается в мышцах всех млекопитающих, птиц и рыб. По пищевой ценности он является полноценным белком. В табл. 7 приведен аминокислотный состав миозина быка.
Миозин был детально изучен советскими биохимиками, обнаружившими, что он является не только структурным белком мышечной ткани, т. е. белком, участвующим в построении клетки, но и ферментом — аденозинтрифосфатазой, катализирующей реакцию гидролиза АТФ. При этом образуются АДФ (аденозинди-фосфорная кислота) и фосфорная кислота и выделяется большое количество энергии, используемой при мышечной работе.
Миозин получен в чистом кристаллическом виде. Молекулярный вес его очень большой, примерно 1,5 млн. Кристаллический миозин при полном отсутствии солей прекрасно растворим в воде. Ho достаточно добавить к воде ничтожное количество какой-либо соли, например хлористого натрия, как он полностью теряет способность растворяться и растворение наступает уже при концентрации хлористого натрия около 1%. Однако по отношению к солям, например к сернокислому аммонию, миозин ведет себя как типичный глобулин.
При извлечении белков мяса водой миозин не переходит в раствор. При обработке мяса солевыми растворами он обнаруживается в солевой вытяжке. При разведении водой солевого раствора миозина уменьшается концентрация соли и миозин начинает выпадать в осадок. Миозин высаливается при полном насыщении хлористым натрием и сернокислым магнием (высаливание производят кристаллической солью, иначе добиться полного насыщения невозможно).
Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4—5,5.
Миозин обладает свойством вступать в особые связи с различными веществами, в первую очередь с белками, с образованием комплексов. Особую роль в деятельности мышц играет комплекс миозина с актином — актомиозин.
Актин и актомиозин
Белок актин может существовать в двух формах: фибриллярной и глобулярной. В покоящейся мышце актин находится в фибриллярной форме; при мышечном сокращении он переходит в глобулярную. Большое значение в этом превращении имеют аденозинтрифосфорная кислота и соли.
В мышечной ткани содержится 12—15% актина. В раствор он переходит при длительном извлечении солевыми растворами; при кратковременном извлечении он остается в строме. Молекулярный вес актина около 75 000.
При смешивании растворов актина и миозина образуется комплекс, называемый актомиозином, из которого в основном построены миофибриллы. Этот комплекс отличается высокой вязкостью, способен резко сжиматься при определенных концентрациях ионов калия и магния (0,05 м KCl >и 0,001 м MgCl2) в присутствии аденозинтрифосфата. При более высоких концентрациях солей (0,6 м KCl) актомиозин при добавлении АТФ распадается на актин и миозин. Вязкость раствора при этом заметно снижается.
По представлениям Сцент-Джордьи сжатие актомиозина под действием АТФ лежит в основе сокращения живой мышцы.
Актомиозин, как подлинный глобулин, не растворим в воде. При обработке мяса солевыми растворами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержанием актина в зависимости от длительности извлечения.
Глобулин X
В мышечной ткани содержится около 20% глобулина X от всего количества белка. Он является типичным глобулином, т. е. не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах средней концентрации; осаждается из растворов при половине насыщения сернокислым аммонием (1 объем раствора белка и 1 объем насыщенного раствора сернокислого аммония), хлористым натрием при полном насыщении.
Mиоген
В мышечной ткани содержится около 20% миогена от всего количества белка. Его нельзя отнести к типичным альбуминам или глобулинам, так как он растворяется в воде, недостаточно высаливается хлористым натрием и сернокислым магнием при насыщении (кристаллической солью), в то же время осаждается сернокислым аммонием при 2/3 насыщения (1 объем белкового раствора и 2 объема насыщенного раствора сернокислого аммония). Этот белок был получен в кристаллическом виде. Молекулярный вес миогена 150 000.
В. А. Энгельгардт обнаружил у миогена способность катализировать одну из важнейших реакций, протекающих в процессе гликолиза мышечной ткани. Этим открытием впервые было показано, что ферментативной активностью могут обладать структурные белки, т. е. белки, участвующие в построении тканей.
Mиоальбумин
В мышечной ткани содержится около 1—2% миоальбумина от всего количества белка. Он является типичным альбумином, т. е. растворяется в воде, не осаждается хлористым натрием при насыщении, но осаждается сернокислым аммонием.
Mиоглобин
Миоглобин — сложный белок хромопротеид с молекулярным весом 16 900. При гидролизе он распадается на белок глобин и небелковую группу гем. Миоглобин окрашивает мышцы в красный цвет; от гемоглобина он отличается белковой частью; простетическая группа у них одинакова.
При окислении гем переходит в гематин, а в присутствии соляной кислоты — в гемин. По содержанию гемина можно судить о количестве миоглобина в мышечной ткани.
Содержание гемина в мышцах крупного рогатого скота колеблется от 42 до 60 мг на 100 г ткани; в мышцах свиней его значительно меньше — от 22 до 42 мг на 100 г ткани, поэтому они слабее окрашены.
Миоглобин, как и пигменты крови, имеют характерный спектр поглощения.
Принцип получения спектров поглощения окрашенных веществ, в частности пигментов мяса и крови, состоит в том, что световая энергия, проходя через раствор пигмента, поглощается этим раствором. При этом происходит так называемая абсорбция (поглощение) света, которую можно обнаружить спектроскопом.
Характерные полосы поглощения для пигментов мышечной ткани и крови находятся в пределах от 400 до 700 ммк. В этом интервале волны воспринимаются нашим глазом, и мы можем увидеть посредством спектроскопа в спектре темные полосы, получающиеся благодаря абсорбции света с определенной длиной волны.
Поглощение света окрашенными веществами можно определить количественно спектрофотометром. Полученные результаты принято выражать графически. В этом случае по оси абсцисс откладывают длину волны света, а по оси ординат — количество света в процентах, прошедшее через раствор. Чем меньше прошло света, тем больше поглотилось его окрашенным веществом. Полное пропускание света раствором принимается за 100%.
На рис. 10 показано поглощение (абсорбция) света раствором оксимиоглобина; из него видно, что оксимиоглобин имеет две ярко выраженные характерные полосы поглощения в видимой области спектра, т. е. два участка, в которых он меньше всего пропускает света и, следовательно, больше всего поглощает света. Максимумы этих участков находятся при двух длинах волн; λ 585 ммк и λ 545 ммк,
На рис. 11 показана для сравнения спектрофотометрическая кривая оксигемоглобина.
Миоглобин обладает большей способностью связываться с кислородом, чем гемоглобин крови. Посредством миоглобина мышечная ткань снабжается кислородом. В работающих мышцах миоглобина содержится больше, так как в них окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца; мышцы работающих волов окрашены также сильнее, чем неработающих животных. Особенно это заметно у птиц, грудные мышцы которых, являясь нерабочими, почти не окрашены.
Коллаген и эластин
Коллаген и эластин — соединительнотканные белки не растворимые в воде и солевых растворах. Они образуют сарколемму — тончайшую оболочку мышечного волокна.
Нуклеопротеиды
Нуклеопротеиды — белки, составляющие клеточное ядро. Характерной особенностью их является способность растворяться в растворах слабых щелочей. Это объясняется тем, что в их молекуле содержится простетическая группа, имеющая кислотные свойства.
Разделение белков мышечной ткани
При обработке мышечной ткани солевыми растворами средней концентрации ее белки можно разделить на белки стромы и белки плазмы. Под стромой понимают не растворимую в солевом растворе структурную основу мышечной ткани, которая состоит главным образом из белков сарколеммы (см. схему).
Растворимость внутриклеточных белков мышечной ткани различна. Например, актомиозин и глобулин X не растворяются в воде и легче осаждаются из солевых растворов сернокислым аммонием и хлористым натрием, чем миоген. Миоген растворяется в воде подобно миоальбумину, но отличается от него по высаливаемости.
Растворимость белков мышечной ткани в растворах солей при нейтральной реакции и их осаждаемость приведены в табл. 8.
При посоле, варке и других видах технологической обработки мяса происходит потеря белковых веществ. Величины потерь белков обусловлены различными растворимостью и осаждаемастью их.
Зная свойства белков, можно подобрать такие условия, при которых потери будут наименьшими. Поэтому на изучение указанных свойств белков должно быть обращено особое внимание.
- Химия мышечной ткани
- Денатурация белков крови
- Использование крови для технических целей
- Использование крови для лечебных целей
- Использование крови для пищевых целей
- Порча крови
- Химический состав плазмы крови
- Гемолиз крови
- Химия эритроцитов
- Химический состав крови
- Постоянство состава и физико-химические свойства крови
- Дефибринирование крови
- Стабилизация крови
- Свертывание крови
- Химия крови
- Автолиз
- Гниение белков в кишечнике
- Обмен сложных белков
- Образование специфических веществ
- Декарбоксилирование белков
- Переаминирование белков
- Дезаминирование белков
- Синтез белков
- Обмен белков
- Обмен жиров и липоидов
- Связь между дыханием и брожением
- Обмен углеводов
- Всасывание
- Пищеварение
- Пищевые вещества
МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
ЖИВОТНЫХ
Химический состав мышечной ткани
Химический состав мышечной ткани сложен и включает воду,
органические и неорганические вещества. Главным компонентом
органических веществ в мышце являются белки.
Распределение белков в структурных элементах мышцы показано в
виде схемы (рис. 5.4).
Рис. 5.4. Состав белков мышечной ткани
Белковые вещества составляют 60-80 % сухого
остатка мышечной ткани. Из них построены структурные компоненты
клеток и межклеточного вещества. Белки мышечной ткани влияют не
только на пищевую и биологическую ценность мяса, но и
предопределяют состояние физико-химических,
структурно-механических и технологических показателей сырья
(липкость, вязкость, водосвязывающая способность, pH и т.п.) и
готовой продукции (сочность, нежность, выход). Они различны по
аминокислотному составу, строению, биологическим функциям,
физико-химическим показателям, в том числе растворимости.
Растворимые белки входят, в основном, в состав плазмы,
солерастворимые образуют миофибриллы. Нерастворимые в
водно-солевых растворах фракции условно называют белками стромы,
в состав которых входят белки сарколеммы, ядер и внутриклеточные
соединительнотканные белки.
Белки саркоплазмы. Миоген, глобулин X, миоальбумин,
миоглобин — составляет около 40 % мышечных белков. Все они, за
исключением миоглобина, являются сложными смесями белковых
веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам.
Белки саркоплазмы относятся к глобулярным белкам, они
водорастворимы, в основном полноценны и хорошо усваиваются
(табл. 5.2).
Таблица 52. Основные показатели белков
саркоплазмы
Белки | Молекулярная масса | pH изоэлекгри- ческой точки | Температура коагуляции, °С | Содержание белка (в % к общему количеству белков) |
Миогены (А, В, С) | 81000-150000 | 6,0-6,5 | 55-66 | 20 |
Глобулин X | 160000 | 5,2 | 50-80 | 20 |
Миоальбумин | — | 3,0-3,5 | 45-47 | 1-2 |
Миоглобин | 16800 | 7,0 | 60-70 | 0,6-1,0 |
Миоген, миоалъбумин и глобулин X относятся
к простым белкам. В состав фракции миогенов входят многие
ферменты мышечной ткани, функции которых связаны с превращениями
углеводов и других веществ.
Миоглобин — один из наиболее важных белков, так как
обусловливает красную окраску мышечной ткани.
Миоглобин участвует в передаче кислорода, поставляемого кровью,
клеткам мышечной ткани. Он легко соединяется с газами, образуя
производные, имеющие различную окраску. Вопросы формирования
окраски мяса изложены далее.
Белки миофибрилл — актин, миозин,
актомиозин, тропомиозин, тропо-нин и др. играют главную роль в
двигательной функции организма и потому называются
сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки.
Таблица 53. Основные показатели белков миофибрилл
Белки | Молекулярная масса | pH изозлектри— ческой точки | Температура коагуляции, °С | Содержание белка (в % к общему количеству белков) |
Миозин | 470000 | 5,4 | 45-50 | 35-40 |
Г Актин ^ | 4700 | 4,7 | 50-55 | 12-15 |
Тропомиозин | 1500000 70000 | 5,1 | Устойчив при нагреве до 100 СС | 2,5 |
Миозин составляет основную часть
белковых веществ мышечного волокна и является наиболее важным
функциональным белком мышечной ткани. Миозин — полноценный
белок, хорошо усваивается.
Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с
глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых
поли-пептидных цепей (рис. 5.5). Большие полипептидные цепи,
свернутые в а — спираль, закручены относительно одна другой и
образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более
короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы
продолжают ее. Они не связываются в
общую спираль, а находятся в свободном
состоянии, образуя шарообразное утолщение — головку.
Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма
молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его
способность связывать большое количество воды, а также ионы
калия, кальция и магния.
Особенностью миозина является его способность расщеплять АТФ на
АДФ и Н3РО4, т.е. он наделен ферментативной активностью, которую
называют АТФ-аз-ной активностью. АТФ-азная активность этого
белка проявляется только при определенной концентрации ионов
кальция.
Молекулы миозина легко соединяются между собой и с другими белками, в
частности с актином они образуют соединение актомиозин.
Актин может существовать в двух формах: глобулярной — Г-актин и
фибриллярной — Ф-актин. В растворах с низкой ионной силой актин
существует в виде шаровидного Г-актина с молекулярной массой
47000. При повышении ионной силы Г-актин полимеризуется в
Ф-актин. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинфосфата
(АТФ), ионов Mg2+.
Ф-актин состоит из двух Г-активных цепей, образующих двойную
спираль (рис. 5.6), в каждой спирали по 200-300 глобул-бусинок.
По аминокислотному составу актин относится
к полноценным белкам.
Актомиозин; Это сложный комплекс, состоящий из двух белков —
актина и миозина. При его образовании молекулы миозина
прикрепляются своими головками к бусинкам актина через SH-группы
миозина и ОН-группы актина. Поскольку цепь Ф-актина содержит
много молекул Г-актина, каждая нить Ф-актина может связывать
большое количество миозина.
Отличительные особенности
молекул миозина: высокая водосвязующая способность;
ферментативная (АТФ-азная) активность; ассоциация друг с другом;
взаимодействие с актином и другими белками; способность
связывать ионы Са, КMg:
Соотношение
актина и миозина в комплексе может быть различным, поэтому
молекулярная масса актомиозина колеблется в широких пределах.
Формирование комплекса сопровождается увеличением вязкости
раствора, которая зависит от соотношения актина и миозина: чем
больше содержится актина, тем выше вязкость.
Диссоциация
актомиозина на актин и миозин происходит под действием АТФ, а
также при высокой концентрации солей.
Тропомиозин
содержится в тонких нитях миофибрилл. Он растворим в воде, но из
мышечной ткани не извлекается. Его характерной особенностью
является устойчивость к денатурации.
Тропомиозин
состоит из двух полипептидных цепей, которые образуют двойную
спираль. Тропомиозин может образовывать комплексы с Ф-акти- ном
и участвует в сокращении мышц. Тропомиозин относится к
неполноценным белкам из-за отсутствия триптофана.
Кроме актина,
миозина, актомиозина и тропомиозина в миофибриллах присутствуют
также в небольших количествах тропонин, альфа- и бета-ак- тинин,
М- и С-протеин, десмин.
Белки стромы
Представлены в основном соединительно-тканными белками —
коллагеном, эластином, ретикулином, а также гликопротеидами —
муцинами и мукоидами. Эти белки извлекаются щелочными
растворами. Структуры и свойства белков будут рассмотрены ниже.
Вода,
входящая в состав мышечной ткани
является не только растворителем реагирующих веществ, но и сама
участвует во многих реакциях обмена. В тканях вода находится
как в прочносвязанной форме — главным образом с белками, так и
в слабо связанном состоянии (6-15 % от массы ткани).
Липиды
мышечной ткани входят в
структурные элементы мышечного волокна. Они содержатся в
саркоплазме мышечного волокна и в межклеточном пространстве,
между пучками мышц в прослойках соединительной ткани.
Содержание их в мышечной ткани невелико и колеблется в
зависимости от вида, возраста, упитанности, пола животного и
других факторов. Некоторые из них способствуют проявлению
активности ряда ферментов, другие выполняют роль энергетического
материала, резерва, выделяя при окислении энергию.
Углеводы
представлены в мышечной
ткани в основном гликогеном, важнейшим источником энергии.
Распад гликогена в послеубойный период обуславливают такие
биохимические изменения мяса, как посмертное окоченение,
созревание. Часть гликогена мышечного волокна связана с
белками, часть находится в свободном состоянии.
К
азотистым экстрактивным веществам мяса относятся вещества
двух групп: вещества одной группы при жизни животного выполняют
специфические функции организма в процессе обмена веществ и
энергии, вещества другой группы представляют собой
промежуточные продукты обмена веществ.
Различают азотистые и безазотмстые
экстрактивные вещества. К безазо-тистым относятся углеводы и
продукты их обмена (глюкоза, мальтоза, молочная,
пировиноградная, янтарная и другие органические кислоты), а
также витамины и органические фосфаты.
К азотистым экстрактивным веществам относятся конечные
(мочевина, мочевая кислота, аммонийные соли и др.) и
промежуточные (нуриновые основания, аминокислоты и др.) продукты
белкового обмена.
Содержание отдельных азотистых экстрактивных веществ в мышечной
ткани (в % на сырую ткань) показано в табл. 5.4.
После убоя животного азотистые
экстрактивные вещества, продукты их превращения участвуют в
создании специфического аромата и вкуса созревшего мяса.
Минеральный состав мышечной ткани разнообразен. Особенно много
содержится калия и фосфора. Минеральные вещества находятся в
растворенном состоянии, а также в связанной с белками форме. Для
активной деятельности мышц в процессах сокращения и расслабления
важную роль играют кальций, калий и магний.
В составе мышечной ткани имеются почти все водорастворимые
витамины, кроме витамина С.
Таблица 5.4.
Содержание азотистых экстрактивных вегцеств в мышечной
ткани, %
Карнозин | 0,2-0,3 | Аденозинтри фосфорная кислога | 0.25-0,4 |
Ан серии | 0,09-0,15 | Инозиноиая кислота | 0,01 |
Карнитии | 0,02-0,05 | Пуриновые основания | 0,07-0,23 |
Холин | 0,08 | Свободные аминокислоты | 0,1-0,7 |
Креатин +креатинфосфат | 0,2-0,55 | Мочевина | 0,002-0,2 |