В каких продуктах содержится актин
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 9 октября 2015;
проверки требуют 12 правок.
Актин — глобулярный белок, из которого образованы микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Актин состоит из 376 аминокислотных остатков, с молекулярной массой около 42-kDa диаметром 4-9нм. Имеет 2 формы: мономерную G-актин и полимеризованную форму (F-актин). Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров. Присутствует в основном в цитоплазме, но в небольшом количестве также найден в ядре клетки[1][2].
Классы[править | править код]
- α-актинин изоформа
- β-актинин изоформа
- γ-актинин изоформа
F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц
Функции[править | править код]
- Формируют клеточный цитоскелет, создавая механическую поддержку.
- Принимает участие в миозин-независимом изменении формы клетки и клеточное движение.
- В мышечных клетках актин вместе с миозином создает комплекс, участвующий в сокращении мышцы.
- В немышечных клетках принимает участие в транспортировке миозином везикул и органелл[1]
- Деление клеток и цитокинез
G-актин[править | править код]
Изображения электронного микроскопа показали, что G-актин имеет шаровидную структуру; однако рентгеновская кристаллография показала, что каждая из этих глобул состоит из двух долей, разделенных желобком. Эта структура представляет собой «ATPase fold», которая является центром ферментативного катализа, который связывает АТФ и Mg2+, и гидролизует первую до АДФ и органического фосфата. Эта складка является консервативной структурой, который также встречается в других белках[3]. G-актин функционирует только тогда, когда он содержит либо АДФ, либо АТФ в его желобке, но форма, связанная с АТФ, преобладает в клетках, когда актин присутствует в мономерном виде[4].
Первичная структура[править | править код]
Содержит 374 аминокислотных остатков. Его N-конец сильно кислый и начинается с ацетилированного аспартата в его аминогруппе. Хотя его С-конец является щелочным и образован фенилаланином, которому предшествует цистеин[5].
Третичная структура — домены[править | править код]
Третичная структура образована двумя доменами , известных как большой и малый, которые отделены друг от друга желобком. Ниже этого есть более глубокая вырезка, называемая «канавкой». Обе структуры имеют сопоставимую глубину[6].
В топологических исследованиях показано, что белок с наибольшим доменом с левой стороны и наименьшим доменом с правой стороны. В этом положении меньший домен, в свою очередь, разделен на два: субдомен I (нижнее положение, остатки 1-32, 70-144 и 338-374) и субдомен II (верхнее положение, остатки 33-69). Более крупный домен также разделен на два: субдомен III (нижний, остатки 145—180 и 270—337) и субдомен IV (выше, остатки 181—269). Открытые области субдоменов I и III называются «зазубренными» концами, а обнаженные области доменов II и IV называются «заостренными» концами.
F-актин[править | править код]
Классическое описание F-актина утверждает, что он имеет нитчатую структуру, которая может рассматриваться либо как одноцепочечная левая спираль с вращением 166° вокруг спиральной оси и осевым сдвигом 27,5 Å, либо как одноцепочечная правая спираль с перекрёстным интервалом 350—380 Å, причем каждая молекула актина окружена 4 другими. Симметрия актинового полимера при 2,17 субъединицах на оборот спирали несовместима с образованием кристаллов , что возможно только при симметрии ровно 2, 3, 4 или 6 субъединиц за оборот[7][8].
Полагают, что полимер F-актина имеет структурную полярность из-за того, что все субъединицы микрофиламента указывают на один и тот же конец. Это приводит к соглашению об названиях: конец, который обладает субъединицей актина, у которого есть сайт связывания АТФ, называется «(-) концом», тогда как противоположный конец, где расщелина направлена на другой соседний мономер, называется « (+) концом». Термины «заостренный» и «зазубренный», относящийся к двум концам микрофиламентов, вытекают из их внешнего вида при просвечивающей электронной микроскопии, когда образцы исследуются по методу подготовки, называемому «украшением»., Этот миозин образует полярные связи с актиновыми мономерами, что приводит к конфигурации, которая похожа на стрелы с перфорацией вдоль его вала, где вал является актином, а флетхинг — миозином. Следуя этой логике, конец микрофиламента, который не имеет выступающего миозина, называется точкой стрелки (- конец), а другой конец называется колючим концом (+ конец) [9]. S1-фрагмент состоит из доменов головы и шеи миозина II. В физиологических условиях G-актин ( мономерная форма) трансформируется в F-actin ( полимерная форма) с помощью ATP, где роль АТФ является существенной.
Процесс формирования полимерного актина, называемого F-актином, включает связывание мономерного G-актина с молекулой AТФ в присутствии ионов Mg2+, Ca2+, формирование стабильных актиновых олигомеров и глобул, формирование отдельных полимерных нитей актина и их ветвления. В результате, происходит образование органического фосфата и молекулы АДФ. Актиновые микрофиломенты образуются путем спирального закручивания 2-х нитей F-актина, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями[10]
У каждого такого микрофиламента есть два конца, которые различаются по своим свойствам: к одному (он называется плюс-конец) мономеры актина присоединяются, а от другого (минус-конец) —диссоциируют. Соотношение скоростей присоединения и диссоциации мономеров актина определяет, удлиняется филамент или укорачивается[10].
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 Н. В. Бочкарева, И. В. Кондакова, Л. А. Коломиец. Роль актинсвязывающих белков в клеточном движении в норме и при опухолевом росте // Молекулярная Медицина. — 2011. — Вып. 6. — С. 14–18. — ISSN 1728-2918.
- ↑ C. G. Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, I. V. Dedova, M. Tsubakihara. Actin Binding Proteins: Regulation of Cytoskeletal Microfilaments (англ.) // Physiological Reviews. — 2003-04-01. — Vol. 83, iss. 2. — P. 433–473. — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210. — doi:10.1152/physrev.00026.2002.
- ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD group. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN (англ.). www.ncbi.nlm.nih.gov. Дата обращения 22 ноября 2017.
- ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Crystal Structure of Monomeric Actin in the ATP State STRUCTURAL BASIS OF NUCLEOTIDE-DEPENDENT ACTIN DYNAMICS (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2003-09-05. — Vol. 278, iss. 36. — P. 34172–34180. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M303689200.
- ↑ J. H. Collins, M. Elzinga. The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence // The Journal of Biological Chemistry. — 1975-08-10. — Т. 250, вып. 15. — С. 5915–5920. — ISSN 0021-9258.
- ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Complete Amino-Acid Sequence of Actin of Rabbit Skeletal Muscle // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — September 1973. — Т. 70, вып. 9. — С. 2687–2691. — ISSN 0027-8424.
- ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. The nature of the globular- to fibrous-actin transition // Nature. — 2009-01-22. — Т. 457, вып. 7228. — С. 441–445. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature07685.
- ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Structure of the F-actin-tropomyosin complex // Nature. — 2015-03-05. — Т. 519, вып. 7541. — С. 114–117. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature14033.
- ↑ D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun. The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments // The Journal of Cell Biology. — December 1978. — Т. 79, вып. 3. — С. 846–852. — ISSN 0021-9525.
- ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Actin Structure and Function // Annual review of biophysics. — 2011-06-09. — Т. 40. — С. 169–186. — ISSN 1936-122X. — doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155359.
Стоит ли избегать бобовые и пасленовые? Полезны ли они или все-таки нет и почему? Почему одни диеты рекомендуют их включать в рацион, а некоторые, такие как «пуленепробиваемая» диета от главного американского биохакера Дейва Эспри, отправляет их в красный список.
Попробуем разобраться. Каждый продукт изначально по-своему нам полезен и содержит необходимые нутриенты. Но также имеет свои особенности, о которых стоит знать, подбирая себе диету для здоровья и долголетия.
Вот некоторые научные факты о том, почему некоторые продукты для нас полезнее и делают нас сильнее, а другие ослабляют нас и могут нанести урон здоровью.
Лектин. Что это?
Лектины влияют на качество работы организма каждого человека, но особенно важно обращать внимание на их наличие в пище, если у вас есть заболевание щитовидной железы, артрит, диабет, болезни сердца, цистит, или если вы страдаете от лишнего веса. Все потому, что лектины напрямую связаны с воспалением и аутоиммунными реакциями в организме.
Лектины — это форма белка, белковые агглютинины, природные застежки-липучки, которые содержатся почти во всех растениях и животных. [1] Они связываются с молекулами сахара, называемыми полисахаридами, которые покрывают поверхность большинства клеток вашего тела и играют роль защитной оболочки. Главное не путать Лектин с Лептином, гормоном, который регулирует обмен веществ, или с Лецитином, типом жира, который содержится в яйцах, подсолнечнике или сое. В природе существует бесчисленное множество разновидностей лектинов, и мы уже более 100 лет используем их в медицинских испытательных лабораториях, поскольку они очень эффективно прилипают к эритроцитам. В различных растениях содержатся лектины, различные по составу и строению. Лектин пшеницы совершенно не похож на лектин сои, эти два лектина взаимодействуют с различными комбинациями углеводов.
Почему растения содержат лектины
Растения развивались, чтобы размножаться. Они на самом деле не заинтересованы быть источником пищи для вас или для насекомых или грибов. Поскольку они не умеют убегать, растения разработали природные пестициды и репелленты, чтобы защитить себя и свои семена от голодных животных. Они развивались, создавая свой собственный лектин, чтобы «взломать» связь между клетками человека, нарушив ее. Если человек или животное связывают чувство отвращения с растением, которое перед этим съели, они больше не будут его есть. Не делает ли это растения первыми биохакерами?
Зло, которое таят бобы
Взять, например, фасоль сорта Кидни. Всего лишь несколько сырых фасолин могут убить вас, потому, что их природный лектин будет связываться с сахарным покрытием на ваших красных кровяных клетках, что заставляет их слипаться, до тех пор, пока не произойдет аномальное свертывание. [2] Лектины этой фасоли (темно-бордовая фасоль продолговатой формы, похожая на почку) при температуре 90°С не теряют активности на протяжении трех часов, хотя вымачивание фасоли перед варкой приводит к полной дезактивации лектинов.
Возможно, вы слышали о рицине, чрезвычайно токсичном яде, который упоминался в сериале Breaking Bad, его получают из касторовых бобов, которые растут на Клещевине обыкновенной. Ими периодически травятся, поэтому будьте осторожны!
Токсичность лектинов известна специалистам по безопасности пищевых продуктов, но об этом почему-то не всегда говорят в кругу нутрициологов.
Самые сильные пищевые аллергены содержат наибольшее количество лектинов:
• Пшеница
• Бобовые (соя, чечевица, фасоль)
• Арахис
• Рыба (палтус, камбала, угорь)
•Моллюски
• Молочные продукты
• Яйца
Так как лектины в изобилии содержатся в самых распространенных продуктах питания, овощах, то немалое их количество попадает в организм человека. При этом даже незначительное количество лектина способно вызвать агглютинацию огромного числа клеток.
Около 20% всех случаев ревматоидного артрита вызваны лектинами семьи пасленовых. Самые известные представители этого семейства: помидоры, картофель, баклажаны и сладкий перец. К этой семье относится еще около 100 менее распространенных продуктов, таких как ягоды годжи — известный «суперфуд», который содержит лектины.
Разные лектины любят разные сахара в клетках вашего тела. Причина, по которой пшеница настолько вредна, заключается в том, что лектин в пшенице привлекает глюкозамин, полисахарид, который покрывает ваши суставы. [3] [4] Вы можете купить глюкозамин, чтобы помочь здоровью ваших суставов. Глюкозамин резко уменьшает воспаление и боль в коленях. То, на сколько это средство будет эффективно, будет завесить от того, какой диеты вы будете придерживаться и на сколько проблема связана именно с лектином. Теперь вы знаете, что пшеница — не пища для высокопроизводительных людей.
Используйте глюкозамин для связывания лектинов и улучшения здоровья суставов. Наиболее эффективной формой глюкозамина для связывания лектина из пшеницы является N-ацетил-D-глюкозамин.
Если вы все еще не уверены, что вам следует избегать токсичности лектинов, посмотрите, что происходит, когда вы активно добавляете его в рацион крыс — лектины из съедобных растений, включая бобы сорта Лима и Кидни. Ученые, которые сделали это, обнаружили ухудшение роста, увеличение поджелудочной железы, печени (под действием лектинов высвобождаются полиамины — вещества, усиливающие действие стимуляторов роста), ухудшение способности усваивать глюкозу и нарушение нормального промежуточного метаболизма белков, жиров и углеводов. Исследователи выдвинули гипотезу, что это наиболее вероятно из-за действия лектинов, имитирующего гормоны (хотя, возможно, это также связано с ингибиторами ферментов, обнаруженными в бобовых). [5] Исследователи заметили, что после добавления в корм лабораторных животных лектина пшеничных зародышей, наблюдалось резкое снижение активности мальтазы — фермента, под действием которого в тонком кишечнике происходит расщепление молекул сложных сахаров на простые, а также снижение активности аминопептидазы, фермента, расщепляющего белки на аминокислоты.
Еще одно анти-питательное вещество: глиадин в пшенице. Глиадин является компонентом пшеничного глютена, который может активировать воспалительные белки, [6] участвующие в множестве острых и хронических воспалительных расстройств, включая аутоиммунные и инфекционные заболевания. Высокопроизводительные люди избегают вещей, которые делают их слабыми, таких как аутоиммунные заболевания и хроническое воспаление. Еще одна причина избегать пшеницы …
Лектины влияют на гормоны голода и сытости
Есть лептин, гормон, который сигнализирует, когда вы сыты. Когда ваш метаболизм нарушается, вы становитесь резистентными к лептину до того, как получаете резистентность к инсулину, и обе формы резистентности приводят к ожирению. Угадайте, что? Лектин связан с устойчивостью к лептину.
Многие из лектинов, в том числе лектины пшеничных зародышей, чечевицы и гороха, способны взаимодействовать с рецепторами инсулина, имитируя его действие. Об этой особенности следует знать людям, страдающим ожирением. Лектины, изменяя действие инсулина в организме, способствуют отложению жировых запасов и замедляют сжигание жиров. Особенно ярко это проявляется у обладателей 1 группы крови при избытке сложных углеводов в рационе, поэтому переход на кето диету на какое-то время помогает решить вопрос с лишним весом.
Гены, введенные в сельскохозяйственные культуры, часто увеличивают количество лектина и добавляют новый лектин к штаммам ГМО. Лектины являются одной из причин того, почему ГМО продукты являются более аллергенными, чем продукты без ГМО. Хотя генные инженеры уверяют, что такие изменения никак не вляют на организм человека.
Воздействие лектинов на желудочно-кишечный тракт.
Лектины, раздражая слизистую оболочку кишечника, приводят к воспалительным процессам и появлению симптомов пищевой аллергии. Некоторые исследователи даже считают, что лектины являются основной причиной пищевой аллергии. В эксперименте на крысах было обнаружено, что после употребления продуктов, богатых сильнодействующими лектинами (некоторых сортов фасоли и пшеничных зародышей), наблюдается повышение проницаемости стенок кишечника для крупных молекул белков-аллергенов.
Установлено, что оболочка кишечника людей, страдающих колитами, болезнью Крона и другими воспалительными заболеваниями кишечника, очень чувствительна к воздействию пищевых лектинов.
Возможно, причиной повышенной чувствительности является наличие а тканях кишечной стенки большого числа незрелых клеток, появившихся как замена для погибших взрослых клеток тканей. Незрелые клетки очень сильно гликозилированы (т. е. на их поверхности находится большое число углеводных рецепторов), и из-за этого в значительной степени подвержены атаке лектинов. По мере взросления клетки количество гликоконъюгатов на ее поверхности уменьшается, и клетка приобретает определенную устойчивость к лектинам.
Как себя обезопасить:
Если вы употребляете масло, молочные продукты, лучше выбирать органические, которые были произведены из молока коров свободного выпаса, которые питалась травой, а не кормом. В таком масле будет меньше лектина. Российские производители не помечают на упаковках такие детали, но европейские производители пишут: grass-fed milk, grass-fed butter, grass-fed cows.
Замените продукты, которые содержат наибольшее количество лектинов на продукты, в которых их меньше. Например, вместо пшеницы, добавьте в свой рацион киноа.
Наименьшее количество лектинов содержится в таких продуктах как:
капустные (белая и красная капуста, брокколи, цветная капуста)
грибы
листовая зелень
тыква
кабачок
сладкий картофель
морковь
авокадо
цитрусовые
ананас
спаржа
черешня
яблоки
животный белок (мясо, птица, рыба, яйца)
оливковое масло
Приготовление пищи иногда помогает избавиться от лектинов, но некоторые лектины усиливаются при наличии тепла. Сухой жар не очень хорошо расщепляет лектины, поэтому выпекание из «безглютеновой» муки из бобов — плохая идея. Лучший способ приготовления лектинов — это приготовление под давлением.
Что стоит знать о процессе брожения. Когда вы позволяете бактериям расщеплять белки, включая лектины, вы получаете гистамин, который вызывает аллергию. Если вы употребляете сою, употребляйте ее ферментированной (мисо, темпе, тамари и натто), но учитывайте, что там будет содержаться гистамин и фитоэстрогены, которые не всем полезны. Чтобы понять, можно ли вам фитоэстрогены, нужно сделать генетический тест.
Замачивание с целью уменьшения содержания лектинов может увеличить гистамин, а неправильные методы ферментации могут вызвать образование токсинов плесени.
Длительное вымачивание бобовых перед приготовлением помогает избавиться от лектина.
В больнице врачи проверяют вашу группу крови, основываясь на том, как ваша кровь реагирует на различные типы лектинов.
Так как 1 группа крови (0) — самая древняя, то неудивительно, что организм таких людей плохо переносит те продукты питания, которые вошли в рацион человека с возникновением земледелия. К числу этих продуктов относятся зерновые, составляющие значительную часть рациона современного человека. Для обладателей 1 группы крови наиболее вреден лектин, содержащийся в пшеничных зародышах, цельнозерновой пшеничной муке и крупе. Употребление продуктов из пшеницы замедляет обмен веществ у 0-людей, вызывая резистентность к инсулину и ожирение. Кукуруза и продукты из нее тоже вредны для организма людей с 1 группой крови, хоть и в меньшей степени. Также стоит исключить из рациона большинство готовых к употреблению злаковых смесей и мюсли, чечевицу, арахис, картофель, фасоль сорта «кидни» и флотскую фасоль.
2-й группе крови (А) стоит уменьшить потребление фасоли сортов «лима» и «кидни», картофель, капуста, баклажаны и помидоры.
Обладателям 3 -й группы крови (B) в первую очередь сдедует исключить из рациона курятину, арахис, гречку, кукурузу, чечевицу и семя кунжута.
Большинство продуктов, не рекомендуемых к употреблению обладателям 1-й и 2-й групп крови, не очень подходят и для людей с 4-й группой крови.
Ссылки:
[1] https://www.jstor.org/stable/24954074?seq=1#…
[2] https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1…
[3] https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs…
[4] https://www.jbc.org/content/249/10/3116.short
[5] https://books.google.com/books?isbn=03231444…
[6] https://www.mdpi.com/2072-6643/5/3/771/htm
[7] https://www.biomedcentral.com/1472-6823/5/10
[8] https://ebm.sagepub.com/content/228/6/639.ful…
Источник: Dave Asprey “Revenge of the Beans: How Lectins Suck Your Energy And Make You Weak”
Больше биохаков здесь: https://tg.guru/hack_bio