В каких клетках организма человека содержится молекула белка

Хотите узнать о строении и функции белка? Читайте далее, и вы узнаете: чем занимаются белки в организме человека, что такое первичная, вторичная, третичная и даже четвертичная структура белка, как классифицируют белки и какие последствия белкового голодания. Также можно посмотреть короткое видео о функциях белков.

Зачем он нужен, этот белок? Может, без него обойдемся?

Нет, не обойдемся. Бородатый основатель диалектического материализма Фридрих Энгельс сказал: жизнь – есть способ существования белковых тел. Иначе говоря, белок – это жизнь, нет белка – увы и ах. В норме белок составляет 50%, т.е. половину от сухой массы клетки, а от сухой массы тела человека они составляют от 45%.

Особенности строения белков позволяют им проявлять различные свойства, чем обусловлены их разнообразные биологические функции

Белки иначе называют протеинами, это одно и то же.

Функции белка в организме

1. Белки или протеины являются теми кирпичиками, из которых сложен наш организм. Они являются структурными элементами клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), и внеклеточных структур. Коллаген образует сухожилия, он же отвечает за упругость кожи, кератин образует волосы и ногти.
2. Транспорт необходимых элементов по организму. Гемоглобин переносит кислород от легких ко всем органам и тканям, а от них – уносит углекислый газ, белок альбумин переносит жирные кислоты, особые белки таскают холестерин. В составе клеточных мембран имеются белки, которые обеспечивают перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внеклеточное пространство и обратно.
3. Гормоны – особые вещества, регулирующие процессы обмена веществ – имеют белковую природу. Например, гормон инсулин загоняет сахар из плазмы крови в клетки
4. Защита организма от чужеродных агентов. Гамма-глобулины обезвреживают микробов, интерфероны подавляют размножение вирусов. Фибрин останавливает кровотечения.
5. Обеспечение сокращения двигательной мускулатуры и других сокращающихся тканей. Актин и миозин входят в состав мышц тела, тропонин, тропомиозин – мышц сердца.
6. Протеины принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку. Под воздействием факторов внешней среды сигнальные белки изменяют свою третичную структуру, что в свою очередь запускает цепь биохимических процессов. Так родопсин реагирует на свет, преобразуя световую энергию в электрическую, которая передается по нервным клеткам в головной мозг, где формируется зрительная картинка.
7. Белки являются ферментами – катализаторами, благодаря которым возможно протекание биохимических реакций при низких температурах (370С).
8. Регуляторная функция: протеины – регуляторы включают и выключают гены клетки, тем самым подавляя либо активируя биохимические процессы.
9. Протеины, как правило, не накапливаются в организме, за исключением альбумина яйца и казеина молока. Лишних белков в организме нет. Однако, они могут соединяться с другими веществами и микроэлементами, препятствуя их выведению из организма. Так ферритин образует комплекс с железом, высвобождающимся при распаде гемоглобина, и вновь включает его в биологические процессы.
10. Энергетическая функция. При распаде 1 г. белка выделяется 4 ккал (17,6 кДж). В качестве источника энергии белки используются при истощении других, нормативных источников – углеводов и жиров. Перефразируя Д.И.Менделеева, можно сказать, что топить белками, это все равно что топить ассигнациями, настолько они ценны для организма.

Строение молекулы белка

Молекула белка — это длинная цепочка, т.е. полимер, состоящая из мономеров – аминокислот. Почему аминокислот? Потому что у каждой молекулы есть хвост органической кислоты C-O-OH и аминогруппа NH2. В цепочке-полимере каждый мономер – аминокислота присоединяет свой кислотный остаток к аминогруппе другого мономера, получается прочная связь, именуемая пептидной.

Понятия белок и пептид близки, но не равнозначны. Обычно пептидами называют некоторую последовательность аминокислотных остатков. Выделяют олигопептиды – короткие цепочки в 10-15 аминокислот и полипептиды – длинные цепочки аминокислотных последовательностей. Белок – это полипептид, имеющий особую форму пространственной организации.

Нанизывая аминокислоты, как бусинки в ожерелке, формируется первичная структура белка, т.е. последовательность аминокислотных остатков.

В пространстве белок существует не в виде вытянутой нитки, а завивается спиралью, т.е. формирует вторичную структуру.

Спиралька сворачивается в шарик – глобулу, это уже третичная структура белка.

Некоторые белки (не все) имеют четвертичную структуру, объединяя в своем составе несколько молекул, каждая со своей первичной, вторичной и третичной структурой.

Зачем это надо знать? Потому что переваривание и усвоение белка напрямую зависит от его структуры: чем  плотнее упакован белок в составе пищевого продукта, тем тяжелее он поддается перевариванию, тем больше энергии надо затратить на его усвоение.

Распад  связей в молекуле белка называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой, когда белок восстанавливает структуру, и необратимой. Необратимой денатурации белки подвергаются в том числе при воздействии высокой температуры – для человека это свыше 420С, именно поэтому  лихорадка опасна для жизни.

Мы подвергаем белки контролируемой денатурации в процессе приготовления пищи, когда варим мясо или рыбу, кипятим молоко, жарим или варим яйца, варим каши и печем хлеб. При мягком температурном воздействии, белки с распавшимися связями становятся более доступными для пищеварительных ферментов и лучше усваиваются организмом. При длительном и жестком температурном воздействии – жарке на углях, длительной варке – происходит вторичная денатурация белка с образованием трудноперевариваемых соединений.

Аминокислоты

Существует более двух сотен различных аминокислот, но в составе  белков — полимеров постоянно встречаются лишь двадцать. Эти 20 «магических» аминокислот делятся на две неравные группы: заменимые, т.е. те, которые могут вырабатываться самим организмом, и незаменимые (эссенциальные), они организмом человека не вырабатываются, и мы должны в обязательном порядке получать их с пищей.

К заменимым аминокислотам относятся: Аланин, Аргинин, Аспарагиновая кислота, Глицин, Глутаминовая кислота, Пролин,  Серин, Тирозин, Цистин.

Незаменимые аминокислоты: Валин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Треонин, Триптофан, Фенилаланин

Для детей  незаменимыми аминокислотами являются Аргинин и Гистидин.

Классификация белков

По содержанию аминокислот белки делятся на полноценные и неполноценные.

Полноценный белок содержит в своем составе все необходимые аминокислоты, а неполноценный белок, соответственно, каких-то аминокислот не содержит.

Для строительства всех белков организма  важно не только наличие всех аминокислот, но и их пропорции в пищевом продукте. Пища, наиболее близкая по аминокислотному составу белкам тела человека, является оптимальной. Если какой-то одной аминокислоты не хватает, другие аминокислоты не могут использоваться организмом, более того, для того, чтобы возместить нехватку, начнут распадаться собственные белки, в первую очередь белки – ферменты, участвующие в процессах биосинтеза, и мышечные белки. В условиях недостатка той или иной незаменимой аминокислоты, другие аминокислоты оказываются избыточными, хотя этот избыток относительный. Распадающиеся мышечные белки образуют высокотоксичные продукты обмена и усиленно выводятся организмом, создавая отрицательных азотистый баланс. Человек начинает хиреть, хотя может искренне считать, что с питанием у него все в порядке.

По своему происхождению белки делятся на животные и растительные.

К животным белкам относятся белки яиц, молока и молочных продуктов, рыбы и морепродуктов, мясо животных и птиц.

К растительным белкам относятся белки зерновых, бобовых, орехов и грибов.

Продукты питания считаются белковыми, если они содержат не меньше 15% белка.

Все животные белки являются полноценными, т.е. содержат полный набор аминокислот. Большинство растительных белков являются неполноценными.

Последствия белкового голодания

При недостаточном поступлении белка с пищей в организме развиваются дегенеративные процессы, связанные с невозможностью выполнять необходимые функции. В первую очередь страдает иммунитет. Человек становится предрасположен к вирусным и бактериальным инфекциям, болезни приобретают затяжной, хронический характер. Начинают выпадать волосы, кожа становится дряблой, морщинистой. Страдает волевая сфера, человека охватывает апатия, полное нежелание чем-либо заниматься, присоединяется депрессия. Уменьшается мышечная масса, замедляется обмен веществ. Начинаются проблемы с пищеварением, появляется т.н. «синдром раздраженного кишечника», когда прием пищи сопровождается метеоризмом, поносы сменяются запорами и наоборот. Угнетается детородная функция, у женщин прекращаются месячные. В тяжелых случаях начинаются структурные изменения в органах и тканях, видимое истощение. Белковое голодание детей приводит к умственной отсталости.

Тяжелое белковое голодание в наше время в цивилизованных странах, куда мы относим и нашу страну, если исключить  заболевания, типа туберкулеза или онкологии, встречаются у людей, практикующих безумные голодные диеты в маниакальном стремлении похудеть.

Последнее сообщение касалось Анджелины Джоли, ее госпитализировали с весом 35 кг – такими застали советские освободители узников нацистских конц.лагерей. Вряд ли живые скелеты являли собой образцы красоты.

Однако недостаток белка – не такое уж редкое состояние, объясняющееся нездоровой структурой питания, сложившейся вследствие относительной дороговизны белковых продуктов. В стремлении сэкономить люди переходят на углеводно-жировую диету с потреблением неполноценного растительного белка. Свою лепту вносят  полуфабрикаты, изготовленные из  суррогатов, и белковыми продуктами не являющимися. Так человек, покупающий готовые котлеты, колбасу, сосиски может искренне считать, что потребляет достаточно белка. Не заблуждайтесь.

В следующей статье вы узнаете, сколько и какого белка необходимо человеку, чтобы оставаться здоровым.

Оставляйте комментарии, делитесь информацией в социальных сетях. Галина Баева.

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и