Трипсин в каких продуктах содержится

Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.

Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Содержание

Физические свойства [ править | править код ]

Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150 °C.

Биологические свойства и функции [ править | править код ]

Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой, путём отщепления гексапептида. Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров. Оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8. Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина. Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб. Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты.

Применение [ править | править код ]

Трипсин используют для изготовления лекарств. Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками. Используется при анализе первичной структуры белка, за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.

Родственные ферменты [ править | править код ]

«Ближайшие родственники» трипсина — трипсиноген, пепсин, химотрипсин. У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений-нейтральные.

Изменение гидролитических свойств [ править | править код ]

Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ повышают гидролитическую активность трипсина.

И. Ю. Кучма, к. м. н., ХМАПО

Для усвоения разнообразных пищевых продуктов организм человека вырабатывает 4 основные группы ферментов: протеазы, амилазы, липазы и нуклеазы.

Процесс пищеварения начинается в тот момент, когда человек пережевывает пищу. В слюне содержится амилаза, которая расщепляет полисахариды. В желудке ежедневно вырабатывается 1,5–2 литра желудочного сока, содержащего пепсин (фермент, расщепляющий белки до пептидов) и HCl (пепсин активен только в кислой среде). В двенадцатиперстной кишке желудочный химус обрабатывается желчью и ферментами поджелудочной железы. Поджелудочная железа вырабатывает около 20 пищеварительных ферментов и проферментов. Основными из них являются:

1. Протеолитические : трипсин, химотрипсин, пептидаза и эластаза (расщепляют белки и пептиды до аминокислот). Выделяются в виде проферментов — трипсиноген и др. (иначе бы произошло самопереваривание железы). Проферменты активируются энтерокиназами в кишечнике.
2. Липолитические : липаза (расщепляет триглицериды до моноглицеридов и жирных кислот; активна только в присутствии желчных кислот, которые эмульгируют жиры) и фосфолипаза (расщепляет фосфолипиды и лецитин).
3. Амилолитические: амилаза (расщепляет крахмал и другие полисахариды до дисахаридов; дисахариды, в свою очередь, расщепляются до моносахаридов ферментами тонкого кишечника — мальтазой, лактазой, инвертазой и др.).
4. Нуклеолитические: рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза (расщепляют нуклеиновые кислоты; их выделяется небольшое количество).

Ферменты поджелудочной железы активны только в щелочной среде. В состав панкреатического сока входят гидрокарбонаты, которые обеспечивают нейтрализацию кислого желудочного содержимого в двенадцатиперстной кишке.

Продукты ферментации проходят через мембрану энтероцитов и всасываются в верхних отделах тонкого кишечника.

В нашем организме нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку — целлюлазы и гемицеллюлазы.

Ферментные препараты поджелудочной железы выпускаются фармацевтической промышленностью уже более 100 лет. Их основой в большинстве случаев являются липаза, протеаза и амилаза, которые содержатся в панкреатине — порошке из поджелудочной железы свиней. Активность ферментов оценивается в стандартных Международных единицах или в единицах Европейской фармакопеи (эти единицы идентичны). Липазная активность 1 мг сухого панкреатина колеблется в пределах 15–45 ЕД. Липаза, амилаза и протеазы входят в состав препаратов в оптимальных соотношениях (препарат не должен содержать большое количество протеаз, т. к. они подавляют активность липазы).

Ферментные препараты применяют при различных типах нарушения пищеварения. Они обычно хорошо переносятся, имеют минимум противопоказаний и побочных эффектов, устраняют боль и синдром мальдигестии1 (тошноту, отрыжку, дискомфорт и чувство тяжести в абдоминальной области, метеоризм, диарею, полифекалию и др.).

Показания к применению ферментных препаратов чрезвычайно широки. Их применяют при заболеваниях желудка (хронический гастрит с пониженной секреторной функцией, состояние после резекции желудка и др.), заболеваниях поджелудочной железы (хронический панкреатит, состояние после резекции поджелудочной железы, муковисцидоз и др.); заболеваниях печени и желчного пузыря (хронический гепатит, хронический холецистит, состояние после холецистэктомии); заболеваниях кишечника (хронический энтерит и энтероколит); нарушениях пристеночного пищеварения (глютеновая энтеропатия, дефицит дисахаридаз, болезнь Крона и т. д.); при функциональной диспепсии и др.

Основные показания для применения ферментных препаратов — это хронический панкреатит с нарушенной внешнесекреторной функцией и состояние после резекции поджелудочной железы. Для обеспечения нормального процесса пищеварения организму требуется не менее 400000 МЕ липазы в сутки (при выборе лекарства ориентируются в первую очередь на липазную активность, т. к. продукция и секреция липазы нарушается больше всего). Поэтому после полного удаления поджелудочной железы больному жизненно необходимо ежедневно принимать препараты с высоким содержанием ферментов (Креон 25000, Ликреаз). Для подбора препарата больному хроническим панкреатитом необходимо оценить уровень внешней секреции лабораторными методами и определить степень тяжести клинически. При легких нарушениях достаточно назначить ферментные средства с липазной активностью 6000–8000 МЕ, при более выраженных расстройствах назначают препараты с активностью липазы 8000–12000 МЕ и более. Оптимальные дозы подбираются с учетом характера питания пациента, индивидуальной чувствительности и распределяются на каждый прием пищи по 1 или несколько таблеток или капсул.

Панкреатические ферменты теряют активность в кислой среде, поэтому их препараты выпускают в кислотоустойчивых оболочках. В последние десятилетия появились двуоболочечные капсулярные препараты с микросферами, покрытыми кислотоустойчивой оболочкой (Креон, Ликреаз, Панцитрат). Внешняя оболочка капсулы быстро разрушается в кислой среде желудка, а содержащиеся в ней мелкие гранулы равномерно перемешиваются с желудочным химусом. Кислотоустойчивые оболочки гранул разрушаются в двенадцатиперстной кишке под влиянием повышения рН. Микрогранулированные двухоболочечные ферментные препараты обеспечивают более физиологичный процесс пищеварения и более активны при заместительной терапии, чем традиционные однооболочечные препараты.

Ферментные препараты обладают свойством уменьшать болевой синдром у больных панкреатитом. Это свойство основано на принципе отрицательной обратной связи: трипсин и химотрипсин (в меньшей степени липаза и амилаза) попадая в 12-перстную кишку инактивируют холецистокинин-рилизинг фактор, который повышает в крови уровень холецистокинина2. В результате этого тормозится секреция ферментов, уменьшается активность поджелудочной железы, снижается внутрипротоковое давление, уменьшается отечность и аутолиз клеток. Все это способствует снижению боли и нормализации функции поджелудочной железы. При болевом синдроме более эффективными являются однооболочечные ферментные препараты (Мезим-форте, Панкреатин, Пензитал и др.) (табл. 1).

Таблица 1. Наиболее распространенные ферментные препараты, содержащие панкреатин

Название	Панкреатин ЗТ	Мезим-форте 2 препарата	Креон 3 препарата	Ликреаз	Панцитрат 2 препарата

1. 10000Ед
2. 3500 Ед

1. 8000 Ед
2. 10000 Ед
3. 25000Ед

Сайт, который вас вдохновит

В последние годы учёные всё больше понимают скрытую опасность для здоровья группы веществ, именуемых «ингибиторами трипсина». Содержатся они во многих продуктах, однако особенно богаты ингибиторами трипсина обычные продукты — те самые, которые составляют основу питания большинства людей. И чем эти продукты богаты — тому мы не рады: ингибиторы трипсина разрушают поджелудочную железу, вызывают хроническое воспаление кишечника, нарушают работу иммунитета и вызывают аутоимунные болезни (артрит, астму, аллергии).

В этой статье наш постоянный колумнист и основатель студии здоровья Moveat Макс Погорелый расскажет о том, как обращаться с бобовыми, чтобы МАКСимально минимизировать их возможный вред для вашего здоровья. Чем же пугают, и чем обнадёживают нас самые последние научные исследования?

ПОЗНАКОМЬТЕСЬ, ВОТ ТРИПСИН. МНОГО НАС, А ОН – ОДИН!

На самом деле трипсинов много: это группа ферментов, которые помогают переваривать белки, то есть расщеплять их на части — аминокислоты. А из аминокислот, как из деталек лего, выстраиваются уже все наши человеческие белки.

Трипсин выделяется поджелудочной железой в желудок не только людьми. Мы, люди, даже не являемся его первооткрывателями: трипсин задолго до нашего появления использовали насекомые.

НАСЕКОМЫМ АППЕТИТ ПОРТИТ ГАД ИНСЕКТИЦИД

Те из насекомых, которые не питаются людьми, питаются растениями. И потому растения, как и люди, питают к насекомым врождённую личную неприязнь. Люди изобрели инсектициды, а растения — ингибиторы трипсина. Специально, чтобы помешать насекомым питаться их семенами. Ингибитор трипсина мешает перевариванию белка ферментом — трипсином. И, соответственно, отпугивает вредителя: у того начинается несварение желудка. И насекомое, пардон, обгадившись, уползает прочь, а спасённое растение шумно торжествует.

Подобное же влияние ингибиторы трипсина оказывают и на животных, и на людей. Они уменьшают способность пищеварительных ферментов переваривать белки, в результате чего ухудшается усвояемость пищи, а поджелудочная железа вынуждена производить существенно больше трипсина для переваривания белка. ЭТО ПРИВОДИТ К ЕЁ ПЕРЕНАПРЯЖЕНИЮ И БОЛЕЗНЯМ.

Наука знает об ингибиторах трипсина давно: исследует их с 1960 годов. Но в основном — с благим намерением повысить усвояемость зерновых и бобовых домашним скотом. (Соловьева В.Ф. Содержание ингибиторов трипсина в семенах и продуктах переработки зернобобовых). Считалось, что термообработка разрушает ингибиторы трипсина и тем самым повышает усвояемость продуктов.

ТО, ЧТО НАС НЕ УБИВАЕТ (СРАЗУ), ИНОГДА ДЕЛАЕТ НАС БОЛЬНЕЕ

Ингибиторы трипсина есть в разных количествах в разных же продуктах: зерновых, крупах, бобовых, яичном белке, даже в картошке. 50-95% его распадается при термообработке и до последнего времени считалось, что оставшиеся количества серьёзного вреда ни зверям, ни людям не приносят.

И только в последние годы окончательно выяснилось, что если есть пищу, которая богата ингибиторами трипсина долго, то можно заполучить весьма неприятные заболевания поджелудочной. Оказалось, что даже те небольшие количества ингибиторов трипсина, которые сохраняются при термообработке, вредят животным, если они едят их долго и регулярно. Животное растят, откармливают, используют какое-то время, и затем… простите — убивают. Потому ингибиторы трипсина не успевают принести зверушке особого вреда. В ОТЛИЧИЕ ОТ ЛЮДЕЙ (которые любят доживать до преклонных лет).

Но если зверушку кормить малыми дозами ингибиторов трипсина достаточно долго, то у неё появляются болезни. Те самые, до которых хорошо откормленные обитатели ферм обычно просто не доживают. И болезни эти — чисто человеческие: кисты, гиперплазия и аденома поджелудочной железы. Это нарушения, при которых поджелудочная разрастается и её клетки теряют способность производить ферменты и гормоны (гиперплазия) или в ней образуются кисты или доброкачественные опухоли (аденома). (Gumbmann MR. Pancreatic response in rats and mice to trypsin inhibitors from soy and potato after short- and long-term dietary exposure). И всё это обычно приводит к плачевному результату не только у зверушек, но и у людей.

Потому долговременное употребление продуктов с ингибиторами трипсина сейчас рассматривается учёными, как один из факторов, который может приводить к гиперплазии, кистам, аденоме и раку поджелудочной у людей. Даже, если ингибиторы поедаются в очень малых дозах, но — длительное время (что обычно и делают все нормальные люди).

ЧТОБЫ ЖЫСТЬ БЫЛА ЛЕГКА – ЕШЬ НЕ БОЛЕЕ БЕЛКА!

Но особенно опасно, если ингибиторы трипсина поедаются в компании. Не только в компании любимых друзей, но и в компании большого количества белка.

ИЗБЫТОК ЛЮБОГО БЕЛКА УВЕЛИЧИВАЕТ РИСК ЗАБОЛЕВАНИЙ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ПРИ НАЛИЧИИ ИНГИБИТОРОВ ТРИПСИНА. Умеренные содержания белка в пище (до 10%) даже уменьшают вредный эффект ингибиторов трипсина (если их содержание в еде невелико). А вот если повысить процент белка в пище до 20-30%, то это существенно увеличит риск получить заболевания поджелудочной (Michael R. Gumbmann. Safety of Trypsin Inhibitors in the Diet: Effects on the Rat Pancreas of Long-Term Feeding of Soy Flour and Soy Protein Isolate).

Что такое 10% белка по калорийности? 5% — это около 150 г. красного мяса или 200 г. рыбы или 300 г. творога в день. И оставшиеся 5% (5+5=10) мы получаем из растительных продуктов, ведь белок содержится в хлебе, каше, молочке, яйцах, орехах, бобовых. Даже овощи и фрукты также содержат немного белка. И потому превысить относительно безопасную норму в 10% очень легко и очень вкусно — большинство людей радостно и делает!

Чтобы понять, как разные количества белка влияют на повышение риска заболеваний поджелудочной при употреблении ингибиторов трипсина, углубимся в исследование о том, как ингибиторы трипсина влияют на образование кист поджелудочной железы. Оно показало РЕЗКОЕ УВЕЛИЧЕНИЕ РИСКА ПОЛИКИСТОЗА ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ПРИ ПОВЫШЕНИИ КОЛИЧЕСТВА БЕЛКА В ПИЩЕ С 10 ДО 20% (Irvin E. Liener. Possible Adverse Effects of Soybean Anticarcinogens). Смотрим Диаграмму 1.

На Диаграмме 1 можно увидеть,как увеличение содержания белка в пище влияет на опасность ингибиторов трипсина: от 0 до 200 мг на 100 г. продукта. Повышение содержания белка с 10 до 20% повышает риск поликистоза поджелудочной в 3 раза!

То есть, при постоянном употреблении продуктов с ингибиторами трипсина, лучше не превышать дозу ингибитора в 150-200 мг на 100 г. и стараться не превышать содержание белка в пище свыше 10%

СТРАДАЮТ ДУШИ: ЧЕГО Ж НАМ СКУШАТЬ?

Если я смог нагнать на вас хоть какого-то страха, то вашими логичными вопросами будут следующие: в каких продуктах ингибиторов трипсина больше всего, и как от них избавиться?

Наука, как вы уже догадываетесь, задалась этими вопросам ещё до вас и немедля после того, как Земля перестала быть раскалённым шаром. И не просто задалась — но и ответила, как ей, науке, и положено. Хоть и совсем недавно!

Оказалось, что количество ингибиторов трипсина в бобовых и продуктах, которые из них делаются достаточно велико. Вот данные по результатам нескольких научных исследований бобовых (Баля Л.В. «Изменение активности ингрибиторов протеолитических ферментов при влаготермической обработке зерновой фасоли», Соловьева В.Ф «Содержание ингибиторов трипсина в семенах и продуктах переработки зернобобовых» и M. Egounlety . Effect of soaking, dehulling, cooking and fermentation on the oligosaccharides, trypsin inhibitor, phytic acid and tannins)

ПРОДУКТ ИНГИБИТОРОВ ТРИПСИНА, мг100 г

СОЯ СЫРАЯ 300 – 500

СОЯ ОТВАРНАЯ 80 — 150

СОЕВОЕ МОЛОКО И ТОФУ 30 — 50

ФАСОЛЬ, ЧЕЧЕВИЦА СЫРАЯ 200 – 350

ФАСОЛЬ, ЧЕЧЕВИЦА ОТВАРНАЯ 40 – 80

МАШ СЫРОЙ 120-130

МАШ ОТВАРНОЙ 18-30

Остальные бобовые содержат ингибиторы трипсина где-то в этих же рамках. То есть даже соя (рекордсмен по содержанию ингибиторов трипсина среди бобовых) при отваривании становится относительно безопасной. Если съедать ей не более 100-150 г. (по сырому и сухому продукту). Для фасоли, чечевицы и другим видам бобовых безопасная доза около 200-300 г. (по сырому и сухому продукту). В варёном виде вес увеличивается раза в полтора-два, по сравнению с сухими бобовыми.

При этом следует помнить, что гораздо большие, чем в бобовых, количества ингибиторов трипсина содержатся в других продуктах. Соответственно, ЧТОБЫ СНИЗИТЬ РИСК ЗАБОЛЕВАНИЙ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ, ОЧЕНЬ ВАЖНО ВЫСТРОИТЬ СВОЙ ДНЕВНОЙ РАЦИОН ПРАВИЛЬНО ПО РАЗНЫМ ВИДАМ ПРОДУКТОВ (А НЕ ТОЛЬКО – ПО БОБОВЫМ).

О том, какие ещё продукты являются опасными, как влияет проращивание, термообработка и отваривание на количество ингибиторов трипсина и сколько чего можно кушать, и стоит ли вообще кушать бобовые я вам поведаю во второй статье трипсинового цикла. А пока – промежуточные выводы и идеи:

1. Наши обычные продукты питания содержат ингибиторы трипсина, которые вызывают смертельные заболевания поджелудочной железы при длительном применении, и даже в малых дозах.
2. Превышение общего количества белка в рационе свыше 10-15% по дневной калорийности в 2-3 раза повышает риск поликистоза поджелудочной (и, видимо, и других заболеваний).
3. Безопасные количества бобовых (по сухому продукту) составляют до 100-150 г. для сои и до 200-300 г. для остальных бобовых.

Ну и на десерт нахально отмечу, что избегание ингибиторов трипсина — далеко не единственная сложность ЗОЖ! Выстроить рацион так, чтобы в нём было всего достаточно, но не в избытке, и чтобы хватало белка, всех незаменимых аминокислот, витаминов, калорий, чтоб было вкусно и чтобы ещё и соблюдался правильный баланс Омег 3, 6 и 9 — можно. И это достаточно просто, если знать базовые основы построения здорового рациона.