Пищевые добавки производные аминокислот

В настоящее время многие аминокислоты белков получают в промышленных масштабах синтетически. Их применяют в качестве добавок, восполняющих, например, белковую неполноценность кормов в животноводстве и птицеводстве. Некоторые синтетические аминокислоты— ценные пищевые добавки, улучшающие вкус и питательность пищи человека. [c.316]

В настоящее время аминокислоты находят самое разнообразное применение, и поэтому потребность в них непрерывно возрастает [2]. В пищевой промышленности они используются в качестве добавок для повышения питательности и вкусовых качеств продуктов. Добавки аминокислот в корма животных позволяют в значительной степени сократить их расход. Аминокислоты применяются в медицине для ряда заболеваний, для производства вакцин и сывороток. В химии они используются как реактивы. [c.228]

Получение нетрадиционных пиш,евых продуктов связано с решением ряда научно-технических проблем поиск методов формования и структурирования смесей белков при переработке в продукты с необходимыми физико-химическими свойствами, придание продуктам необходимых цвета, вкуса и запаха с помощью пищевых красителей, вкусовых и ароматических добавок, регулирование состава и биологической ценности продуктов обогащением их аминокислотами, витаминами, микроэлементами и другими незаменимыми пищевыми добавками. Решение этих проблем невозможно без использования разнообразных продуктов малой химии специального качества, производство многих из них потребуется организовать заново. [c.25]

Биотехнологические методы и приемы направлены на сохранение и улучшение вкусовых и других качеств продукции, основанных на применении биологических компонентов-добавок — консервантов и пищевкусовых соединений растительного и синтетического происхождения мембранной технологии, трансгенных микроорганизмов, обеспечивающих надежную и длительную сохранность продукции. Современная промышленность, производящая витамины, аминокислоты, кормовые и пищевые добавки, почти полностью основана на современных методах биотехнологии. Объем их производства пока не удовлетворяет потребности заинтересованных отраслей и предприятий. В целом перерабатывающие отрасли находятся в депрессивном состоянии не проводится своевременное обновление технологического оборудования в два раза сокращено поступление сельскохозяйственного сырья. [c.429]

Аминокислотные добавки представляют собой смесь из 20 аминокислот или же являются отдельными, наиболее важными аминокислотами. В качестве пищевых добавок часто используются глицин, метионин, лизин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты (см. главу 21). Белковые, углеводные и аминокислотные добавки могут быть обогащены витаминами и минеральными веществами. [c.235]

При составлении пищевых рационов для откорма животных в настоящее время приходится вводить повышенные количества белков, чтобы удовлетворить потребность животных в незаменимых аминокислотах. Поэтому неплохой идеей является обогащение растительных белков путем добавления в них отсутствующих аминокислот, которые можно получать уже осуществленным на практике ферментативным или полным синтезом. Так, добавкой 0,4% лизина к пшеничной муке можно повысить ее биологическую ценность не менее чем на 50%. В птицеводстве и свиноводстве в качестве источника белков выбрана соевая мука, обогащенная метионином. [c.306]

В течение 1989-1990 гг. в США отмечалось резкое увеличение встречаемости синдрома эо-зинофилии-миалгии (СЭМ). Это в общем-то редкое заболевание характеризуется тяжелыми, изнурительными мышечными болями и может закончиться смертью больного в результате спазма дыхательных путей. Большинство пациентов с СЭМ употребляли в качестве пишевой добавки аминокислоту триптофан, причем в больших количествах. Каждый раз, когда пытались установить происхождение триптофана, выходили на одну и ту же химическую компанию. Обнаружившаяся корреляция между потреблением триптофана и развитием СЭМ обескураживала, поскольку до этого не было обнаружено никаких негативных последствий применения триптофана в качестве пищевой добавки. В ходе дальнейших изысканий обнаружилось, что все партии некачественного триптофана были получены с помощью штамма генетически трансформированных бактерий, специально сконструированного для того, чтобы обеспечить сверхпродукцию триптофана. Компания сочла, что этот штамм идентичен предыдущему и поэтому не стала проводить дополнительные тесты на безопасность продукта. В то же время одна из стадий очистки триптофана, как считалось — несущественная, изменилась, хотя все контрольные тесты на качество очистки конечного продукта остались прежними. [c.521]

В отличие от сложных белков, белки одноклеточных организмов (БОО) используются как пищевая добавка. Обогащением белковыми добавками на основе БОО улучшают качество растительного белка. Эти добавки повышают содержание витаминов, микроэлементов, а главное — аминокислот, несинтезируемых многими растениями. Производство пищевых белков измеряется миллионами тонн в год и постоянно растет. Микробиологический синтез белка, продукт которого представляет собой инактивированную массу клеток, — основной [c.429]

Помимо сельского хозяйства потребителем аминокислот является пищевая промышленность. Особенно велик процент использования глутаминовой кислоты в качестве вкусовой добавки. В качестве улучшителя пищевых продуктов используется лизин. Производные аминокислот являются прекрасными подсластителями, такие как аспартам. Цистеин используется для имитации вкуса и аромата мяса, в хлебопечении как средство против потемнения белого хлеба. Этот список использования аминокислот можно было бы продол- [c.115]

Глутаминовая кислота также образуется в процессе сбраживания и используется в качестве вкусовой добавки к пищевым продуктам. Для определения ее концентрации требуется быстрый автоматический метод. С этой целью можно использовать ферментные автоматические анализаторы, однако стоимость ферментов слишком высока. Изучение избирательности такого сенсора к различным аминокислотам показало, что он чувствителен к глутаминовой кислоте и глутамину и очень мало-к некоторым другим аминокислотам. При необходимости чувствительность сенсора к глутамину можно уменьшить, используя обработанную ацетоном Е. соН. В анаэробных условиях микробный сенсор нечувствителен к органическим веществам, например глюкозе (7800 мг/л) и уксусной кислоте (9200 мг/л) влияние неорганических ионов на его сигнал незначительно. [c.28]

Особое техническое значение приобрела ферментация глутаминовой кислоты так называемыми микроорганизмами дикого типа. Культивируют бактерии в стерилизованных ферментерах при 35° С, используя в качестве источника углерода глюкозу или патоку и вводя в систему воздух и аммиак. Через 40 ч из культуры можно изолировать глутаминовую кислоту. Выход составляет 50 кг аминокислоты на 100 кг введенной глюкозы. Глутаминовая кислота в форме моноглутамата натрия применяется в значительных количествах как вкусовое вещество н приправа в пищевой промышленности. При незначительной добавке глутамата заметно усиливается и улучшается естественный вкус мясных блюд. [c.41]

Глюкоза и другие моносахариды, получаемые в результате гйдролиза природных полисахаридов (целлюлозы, гемицеллюлоз, крахмала) являются важнейшими компонентами питания человека, животных и микроорганизмов и служат дешевым источником сахаров для удовлетворения постоянно возрастающей потребности в сырье пищевой, микробиологической, медицинской и химической отраслей промышленности Из глюкозы с помощью разнообразных химических, ферментативных и микробиологических процессов получают белковые и ферментные препараты, фруктозу и другие сахаристые вещества, аминокислоты, органические соединения разных классов, в том числе кислоты, спирты, антибиотики, важнейшие мономеры и т д Очевидно, что развитие химической и биохимической технологии приведет к значительному расширению ассортимента полезных продуктов С проблемой гидролиза полисахаридов тесно связана разработка новых подходов к биоконверсии энергии, поскольку гидролитическая стадия играет важную роль в получении газообразного топлива (биогаза) из растительной биомассы Особенно важной представляется возможность получения из глюкозы этанола с целью его использования в качестве топлива (или добавки к традиционному жидкому топливу) для двигателей внутреннего сгорания [c.4]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты в качестве пищевых добавок:

[c.363]

Источник

Благодаря способности аминокислот к поликонденсации образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. При поликонденсации ɛ-аминокапроновой кислоты получается полимер капрон. Из капроновой смолы получают не только волокна, но и пластмассовые изделия.

Энант, капрон и нейлон применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций, их используют для питания больных.

Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.

Аргинин в сочетании с аспартатом или глутаматом помогает при заболевании печени.

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

В медицинских учреждениях аминокислоты применяются в качестве парентерального питания пациентов с заболеваниями желудочно-кишечного тракта (язва желудка), при лечении болезней печени, ожогов, малокровия, при нервно-психических заболеваниях.

Глутаминовая кислота используется в детской психиатрии для лечения слабоумия и последствий родовых травм, при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти.

Гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Глицин является медиатором торможения в ЦНС. В медицинской практике применяется для лечения алкоголизма. Производное глицина – бетаин улучшает процессы пищеварения.

Метионин и его активные производные используются в лечении и профилактике болезней печени. Метионин защищает организм при отравлении бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды.

Некоторые аминокислоты используются в качестве самостоятельных лекарственных средств (аргинин, цистеин, ароматические аминокислоты).

Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат недостаточное количество белков. Лизин, лейцин, метионин, треонин, триптофан добавляют в корма сельскохозяйственных животных.

Аминокислоты метионин, глутаминовая кислота и валин применяются для защиты растений от болезней, а аланин и глицин, обладающий гербицидным действием, используется для борьбы с сорняками.

Аминокислоты используются в микробиологической промышленности для приготовления культуральных сред и как реактивы.

В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.

Наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот.

Добавка глутаминовой кислоты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в пищевой промышленности.

Натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса».

Глутаминовая кислота является важным компонентом при замораживании и консервировании.

Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий.

Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту; замедляющих пероксидное окисление липидов.

Глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, валин, лейцин, изолейцин, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсменами, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, фитнесом.

В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

Пищевые добавки производные аминокислот

Аминокислоты

Источник

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 7 июня 2020;
проверки требует 1 правка.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
[1]
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История[править | править код]

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.[1]

Открытие аминокислот в составе белков[править | править код]

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен[2]
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен[de]
Глутамин	Gln, Q
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен[en]
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шёлка	А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и другие

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Физические свойства[править | править код]

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства[править | править код]

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2→ HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение[править | править код]

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3→ NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Оптическая изомерия[править | править код]

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах[править | править код]

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты[править | править код]

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[12]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация[править | править код]

Аминокислота	3-буквы[13]	1-буква[13]	аминокислот	мнемоническое правило[14]	Полярность[15]	радикалу	Mr	Vw (Å3)	pI	шкала гидрофобности[16]	частота в белках (%)[17]
Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Glycine	Неполярные	Алифатические	75,067	48	6,06	−0,4	7,03
Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	Alanine	Неполярные	Алифатические	89,094	67	6,01	1,8	8,76
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Valine	Неполярные	Алифатические	117,148	105	6,00	4,2	6,73
Изолейцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Isoleucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,05	4,5	5,49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Leucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,01	3,8	9,68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	Proline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6,30	−1,6	5,02
Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	Serine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105,093	73	5,68	−0,8	7,14
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Threonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119,119	93	5,60	−0,7	5,53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	Cysteine	Полярные	Серосодержащие	121,154	86	5,05	2,5	1,38
Метионин	Met	M	AUG	Methionine	Неполярные	Серосодержащие	149,208	124	5,74	1,9	2,32
Аспарагиновая кислота	Asp	D	GAU, GAC	asparDic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	133,104	91	2,85	−3,5	5,49
Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	asparagiNe	Полярные	Амиды	132,119	96	5,41	−3,5	3,93
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG	gluEtamic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	147,131	109	3,15	−3,5	6,32
Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG	Q-tamine	Полярные	Амиды	146,146	114	5,65	−3,5	3,9
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146,189	135	9,60	−3,9	5,19
Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	aRginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10,76	−4,5	5,78
Гистидин	His	H	CAU, CAC	Histidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155,156	118	7,60	−3,2	2,26
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	Fenylalanine	Неполярные	Ароматические	165,192	135	5,49	2,8	3,87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	tYrosine	Полярные	Ароматические	181,191	141	5,64	−1,3	2,91
Триптофан	Trp	W	UGG	tWo rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204,228	163	5,89	−0,9	6,73

По радикалу[править | править код]

Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[15]

По функциональным группам[править | править код]

Алифатические
- Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
- Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
- Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
- Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
- Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
- Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз[править | править код]

Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза[править | править код]

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников[править | править код]

Незаменимые
Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
Заменимые
Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных[править | править код]

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
Кетогенные: лейцин, лизин.
Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты[править | править код]

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения[править | править код]

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Таурин

Применение[править | править код]

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.[18]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.[19]

См. также[править | править код]

Аминокислотный фонд
Триарангукарикалитин
Кодон
Пептидная связь
Трансляция (биология)
Незаменимые аминокислоты

Примечания[править | править код]

↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891 —2894.
↑
CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Дата обращения 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658.
↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X.
↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009.
↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847.
↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14.
↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
↑ 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836.
↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978.
↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература[править | править код]

Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
- Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
- Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
- Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина

Ссылки[править | править код]

Аминокислоты // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.
Аминокислоты в химии
Н. С. Энтелис Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов // Соросовский образовательный журнал, 1998, № 9, с. 14-21

Некоторые внешние ссылки в этой статье ведут на сайты, занесённые в спам-лист.

Эти сайты могут нарушать авторские права, быть признаны неавторитетными источниками или по другим п