Какое вещество содержится в мышцах

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения (табл. 2).

Рис. 4. Схема расположения Т-систем и саркоплазматического
ретикулума в мышечном волокне

Таблица 2

Химический состав скелетных мышц млекопитающих

Компонент	% на сырую массу	Компонент	% на сырую массу
Вода	72–80	АТФ	0,25–0,40
Сухой остаток:	20–28	карнозин	0,20–0,30
белки	16,50–20,90	карнитин	0,02–0,05
гликоген	0,30–3,00	ансерин	0,09–0,15
фосфолипиды	0,40–1,00	свободные аминокислоты	0,10–0,70
холестерин	0,06–0,20	молочная кислота	0,01–0,02
креатинфосфат	0,20–0,55	зола	1,00–1,50
креатин	0,003–0,005

Основные белки мышц

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35%, миофибриллярные белки, составляющие около 45%, и белки стромы, количество которых достигает 20%.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц и составляет около 55% общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 5).

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500–2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 5). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 5. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б)
и миозиновой толстой нити (в)

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 6). Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка.

В присутствии Мg2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Ca2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Рис. 6. Схема строения актиновой, или тонкой нити

Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе – примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки – тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 6). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц – ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином.

Тропонин С (ТнС) – это Са2+- связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления – АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25-0,40%, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4-1,0%, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада – АДФ, АМФ и креатин – оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот – важных энергетических источников – через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот – субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества – мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) – являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0% общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов – гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

Минеральные вещества составляют 1–1,5% общей массы мышцы. Состав их разнообразен. Основными катионами являются Na+, К+, Mg2+, Са2+. Катионы К+ сосредоточены в основном внутри мышечных волокон, а Na+ – преимущественно в межклеточной жидкости. Они участвуют в процессах возбуждения мышц, запуске их сокращения. Среди анионов преобладают Сl–, Н2РО4–, НРО42–, SO42–, НСО3–.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

Источник

1.Рассмотрим строение мышечного волокна.

В цитоплазме (саркоплазме) его находится большое количество митохондрий. Они играют роль электростанций, в которых происходит обмен веществ и накапливаются богатые энергией вещества, а также те, которые нужны для обеспечения энергетических потребностей. В составе любой мышечной клетки имеется несколько тысяч митохондрий. Они занимают примерно 30-35 % общей ее массы.

Строение мышечного волокна таково, что цепочка из митохондрий выстраивается вдоль миофибрилл. Это тонкие нити, обеспечивающие сокращение и расслабление наших мышц. Обычно в одной клетке находятся несколько десятков миофибрилл, при этом длина каждой может доходить до нескольких сантиметров. Если сложить массу всех миофибрилл, входящих в состав мышечной клетки, то ее процентное соотношение от общей массы будет около 50 %. Толщина волокна, таким образом, зависит в первую очередь от числа миофибрилл, находящихся в нем, а также от их поперечного строения. В свою очередь, миофибриллы состоят из большого количества крохотных саркомеров.

Поперечнополосатые волокна свойственны мышечным тканям как женщин, так и мужчин. Однако их строение несколько отличается в зависимости от пола. По результатам биопсии мышечной ткани были сделаны выводы о том, что в мышечных волокнах женщин процент миофибрилл ниже, чем у мужчин. Это относится даже к спортсменкам высокого уровня.

Кстати, сама мышечная масса распределена неодинаково по телу у женщин и мужчин. Подавляющая ее часть у женщин находится в нижней части тела. В верхней же объемы мышц невелики, а сами они мелкие и зачастую вовсе нетренированные.

2.Красные волокна

В зависимости от утомляемости, гистохимической окраски и сократительных свойств мышечные волокна делятся на следующие две группы: белые и красные. Красные представляют собой медленные волокна, имеющие небольшой диаметр. Для того чтобы получить энергию, они используют окисление жирных кислот и углеводов (такая система энергообразования называется аэробной). Эти волокна называют также медленными или медленносокращающимися. Иногда их именуют волокнами 1 типа.

Почему красные волокна получили такое название?

Красными они называются из-за того, что имеют красную гистохимическую окраску. Это объясняется тем, что в этих волокнах содержится множество миоглобина. Миоглобин – особый пигментный белок, имеющий красный цвет. Его функция состоит в том, что он доставляет кислород вглубь мышечного волокна от капилляров крови.

Особенности красных волокон

Медленные мышечные волокна имеют множество митохондрий. В них осуществляется процесс окисления, который необходим для получения энергии. Красные волокна окружены большой сетью капилляров. Они нужны для доставки большого объема кислорода вместе с кровью.

Медленные мышечные волокна хорошо приспособлены к осуществлению аэробной системы энергообразования. Сравнительно невелика сила их сокращений. Скорость, с которой они потребляют энергию, является достаточной для того, чтобы обходиться только аэробным метаболизмом. Красные волокна прекрасно подходят для осуществления неинтенсивной и продолжительной работы, такой как ходьба и легкий бег, стайерские дистанции в плавании, аэробика и др.

Сокращение мышечного волокна обеспечивает выполнение движений, которые не требуют больших усилий. Благодаря ему также поддерживается поза. Эти поперечнополосатые волокна свойственны мышечным тканям, которые включаются в работу при нагрузках, находящихся в пределах от 20 до 25 % от максимума возможной силы. Они характеризуются отличной выносливостью. Однако красные волокна не работают при осуществлении спринтерских дистанций, подъеме тяжелого веса и др., поскольку эти типы нагрузок предполагают довольно быстрый расход и получение энергии. Для этого предназначены белые волокна, о которых мы сейчас и поговорим.

Белые волокна

Их называют также быстрыми, быстросокращающимися волокнами 2 типа. Их диаметр больше по сравнению с красными. Для получения энергии они используют главным образом гликолиз (то есть система энергообразования у них анаэробная). В быстрых волокнах находится меньшее количество миоглобина. Именно поэтому они являются белыми.

Расщепление АТФ

Быстрым волокнам свойственна большая активность фермента АТфазы. Это значит, что расщепление АТФ происходит быстро, при этом получается большое количество энергии, которая нужна для интенсивной работы. Поскольку белые волокна характеризуются большой скоростью расхода энергии, им необходима и большая скорость восстановления АТФ-молекул. А ее способен обеспечить лишь процесс гликолиза, так как, в отличие от окисления, он происходит в саркоплазме волокон мышц. Поэтому доставка кислорода митохондриям не требуется, как и доставка энергии от последних к миофибриллам.

Почему белые волокна быстро устают

Благодаря гликолизу происходит образование лактата (молочной кислоты), быстро накапливающегося. Из-за этого белые волокна устают достаточно быстро, что останавливает в конечном счете работу мышцы. В красных волокнах при аэробном образовании не образуется молочная кислота. Именно поэтому они могут поддерживать умеренное напряжение в течение длительного времени.

Особенности белых волокон

Белые волокна характеризуются большим диаметром относительно красных. Кроме того, в них содержится намного больше гликогена и миофибрилл, однако митохондрий в них меньше. Клетка мышечного волокна этого типа имеет в своем составе и креатинфосфат (КФ). Он требуется на начальном этапе осуществления высокоинтенсивной работы.

Больше всего белые волокна приспособлены для совершения мощных, быстрых, но кратковременных усилий, поскольку у них низкая выносливость. Быстрые волокна, по сравнению с медленными, способны сокращаться в 2 раза быстрее, а также развивать силу, в 10 раз большую. Максимальную скорость и силу человек развивает именно благодаря им. Если работа требует 25-30 % максимального усилия и выше, это значит, что участие в ней принимают именно белые волокна. Их делят по способу получения энергии на следующие 2 типа.

Быстрые гликолитические волокна мышечной ткани

Первый тип – быстрые гликолитические волокна. Процесс гликолиза используется ими для получения энергии. Другими словами, они способны применять только анаэробную систему энергообразования, способствующую образованию молочной кислоты (лактата). Соответственно, данные волокна не производят энергию с участием кислорода, то есть аэробным путем. Быстрые гликолитические волокна характеризуются максимальной скоростью сокращений и силой. Они играют главную роль при наборе массы у спортсменов-бодибилдеров, а также обеспечивают бегунам и пловцам, выступающим на спринтерских дистанциях, максимальную скорость.

Быстрые окислительно-гликолитические волокна

Второй тип – быстрые окислительно-гликолитические волокна. Их называют также переходными или промежуточными. Данные волокна являются своего рода промежуточным типом между медленными и быстрыми мышечными волокнами. Они характеризуются мощной системой энергообразования (анаэробной), однако приспособлены и к осуществлению довольно интенсивной аэробной нагрузки. Другими словами, эти волокна могут развивать большие усилия и высокую скорость сокращения. При этом основным источником энергии является гликолиз. В то же время, если интенсивность сокращения становится низкой, они способны достаточно эффективно использовать окисление. Этот тип волокон задействуется в работе, если нагрузка составляет от 20 до 40 % от максимума. Однако, когда она составляет около 40 %, организм человека сразу же полностью переходит на использование быстрых гликолитических волокон.

Соотношение быстрых и медленных волокон в организме

Были проведены исследования, в процессе которых был установлен тот факт, что соотношение быстрых и медленных волокон в человеческом организме обусловливается генетически. Если говорить о среднестатистическом человеке, у него около 40-50 % медленных и примерно 50-60 % быстрых. Однако каждый из нас индивидуален. В организме конкретного человека могут преобладать как белые, так и красные волокна.

Пропорциональное соотношение их в различных мышцах тела также не одинаково. Это объясняется тем, что мышцы и их группы в организме выполняют различные функции. Именно из-за этого поперечные мышечные волокна довольно сильно отличаются по своему составу. К примеру, в трицепсе и бицепсе находится примерно 70 % белых волокон. Немного меньше их в бедре (около 50 %). А вот в икроножной мышце этих волокон всего 16 %. То есть если в функциональную задачу той или иной мышцы входит более динамичная работа, в ней будет больше быстрых, а не медленных.

-Связь потенциала в спорте с типами мышечных волокон

Нам уже известно о том, что общее соотношение красных и белых волокон в человеческом организме заложено генетически. Из-за этого у разных людей и есть разный потенциал в спортивных занятиях. Кому-то лучше даются виды спорта, требующие выносливость, а кому-то – силовые. Если преобладают медленные волокна, человеку намного больше подходят лыжи, марафонский бег, заплывы на длинные дистанции и т. д., то есть виды спорта, в которых задействована главным образом аэробная система энергообразования. Если же в организме больше быстрых мышечных волокон, то можно добиться хороших результатов в бодибилдинге, беге на короткие дистанции, спринтерском плавании, тяжелой атлетике, пауэрлифтинге и др. видах, где главное значение принадлежит взрывной энергии. А ее, как вы уже знаете, могут обеспечить лишь белые мышечные волокна. У великих спортсменов-спринтеров всегда преобладают именно они. Количество их в мышцах ног достигает у них 85 %. Если же наблюдается примерно равное соотношение различных типов волокон, человеку отлично подойдут средние дистанции в беге и плавании. Однако сказанное выше вовсе не означает, что, если преобладают быстрые волокна, такому человеку никогда не удастся пробежать марафонскую дистанцию. Он пробежит ее, однако точно не станет чемпионом в данном виде спорта. И наоборот, если в организме намного больше красных волокон, результаты в бодибилдинге будут у такого человека хуже, нежели у среднестатистического, соотношение красных и белых волокон у которого примерно равное.

3.Тест для определения соотношения мышечного волокна

Нужно выяснить, сколько веса Вы можете поднять за один раз:

— расчет максимального веса выполняется отдельно для каждого упражнения;

— перед тем, как приступить, следует сделать хорошую разминку;

— подъем максимального веса — достаточно травмоопасное занятие, поэтому лучше подстраховаться и пригласить кого-то из знакомых в наблюдатели;

— максимальным берите тот вес, с которым вы сможете сделать не более 2-4 повторений;

— делаем 1 подъем, если получилось хорошо, можно добавить еще 5-10%;

— таким образом можно добавлять до тех пор, пока не почувствуете, что даже 1 повторение дается с трудом;

— между каждым подъемом пауза должна быть не меньше 3-х минут;

— зафиксируйте максимально-поднятый вес (телефон, блокнот, что угодно).

Собственно – это и есть максимальный для Вас вес за один раз. После этого можно перейти непосредственно к проведению теста:

— после определения максимального веса нужно отдохнуть ровно 15 минут;

— теперь возьмите 80% от максимального для Вас веса;

— делаем максимальное количество повторений;

— такой тест нужно провести для каждого упражнения.

Результаты теста:

— если получилось сделать меньше 7-8 повторений – преобладают быстрые (белые) мышечные волокна;

— если Ваш результат 9 повторений – количество медленных и быстрых волокон у Вас одинаковое;

— если результат больше 9 – явное преобладание медленных (красных) мышечных волокон.

Источник