Какими физическими свойствами должны обладать белки эластины
Строение и функции эластина (эластиновых волокон)• Основная функция эластина состоит в обеспечении эластических свойств тканей • Мономеры эластина (известные как тропоэластиновые субъединицы) организованы в волокна, настолько прочные и устойчивые, что функционируют в течение всей жизни организмов • Прочность этих волокон обусловлена образованием ковалентных сшивок между боковыми цепями лизина, находящегося в соседних мономерах эластина • Эластичность волокон связана с наличием гидрофобных областей, которые при приложении силы растягиваются, а при снятии нагрузки спонтанно сокращаются • Сборка волокон тропоэластина происходит во внеклеточном пространстве и находится под контролем трехступенчатого процесса • Мутации в гене эластина являются причиной развития разнообразных патологических состояний, начиная от образования морщин на коже и заканчивая ранней детской смертностью Как следует из названия, эластин представляет собой белок внеклеточного матрикса, главным образом, обеспечивающий эластические свойства тканей. Благодаря эластину, ткань может растягиваться и возвращаться к исходному размеру, дополнительно не расходуя энергию. Эластина особенного много в таких тканях, как кровеносные сосуды, кожа и легкие, где эластичность является критическим фактором, обеспечивающим правильное функционирование органа. Например, эластичность кровеносных сосудов играет важную роль в поддержании надлежащего уровня кровяного давления, а эластичность легких с каждым вдохом обеспечивает их заполнение воздухом и последующее опорожнение.
Эластин синтезируется и секретируется фибробластами, представляющими собой один из наиболее распространенных типов клеток у животных, а также клетками гладкой мускулатуры. Эти клетки также секретируют коллагены, которые противостоят растяжению. В результате внеклеточный матрикс каждого органа характеризуется комбинацией свойств эластичности и прочности. Изменяя соотношение эластина и коллагена во внеклеточном матриксе, клетки могут регулировать эластические свойства органов. Как следует из рисунка ниже, эластин организован в волокна, которые состоят из основной области эластиновых белков, окруженной оболочкой микрофибриллярных белков диаметром 10-12 нм. Основным компонентом этой оболочки является гликопротеин, связанный с микрофибриллами, который ассоциирован с мономером эластина и способствует его включению в более крупные эластиновые волокна. Эти волокна настолько прочны и стабильны, что функционируют на протяжении всей жизни организмов (т. е. не деградируя и не замещаясь). Присутствующий в этих волокнах эластин является наименее растворимым белком позвоночных. Каким образом, эластин, обладая высокой прочностью и стабильностью, тем не менее, проявляет высокую эластичность? Ответ лежит в особенностях его структуры. Ген эластина содержит 36 экзонов, которые кодируют две совершенно разных последовательности аминокислот: некоторые из них проявляют гидрофильные свойства и содержат много остатков лизина, в то время, как другие обогащены гидрофобными аминокислотами, особенно глицином, пролином, аланином и валином. Гидрофобные последовательности вкраплены среди гидрофильных областей, что обусловливает существование большого по размеру белка, обладающего двумя различными свойствами. Прочность эластиновых волокон, в основном определяется ковалентными связями, возникающими между боковыми цепями лизина в примыкающих друг к другу белках, подобно тому как это имеет место в коллагене. Наоборот, гидрофобные области обеспечивают эластичность за счет сворачивания молекулы в спираль в нерастянутом состоянии, и ее растяжения при приложении силы. При снятии напряжения эти области снова спонтанно сворачиваются. Даже после многолетних исследований биологи не пришли к заключению о точной конформации эластиновых белков в волокнах. Сборка таких нерастворимых белков ставит перед клеткой особые проблемы. Если эти белки, до момента их секреции из клетки, спонтанно агрегируют, они могут повлиять на секрецию других белков, «закупоривая» секреторные пути, а также вызывать разрыв органелл или плазматической мембраны. Клетки синтезируют и секретируют эластиновые белки в виде мономеров, однако собирают волокна только во внеклеточном пространстве, после того как белки вышли из клетки, не нарушив ее внутреннюю среду. Как иллюстрирует рисунок ниже, образование эластина включает три основных этапа: • Вскоре после образования эластиновых мономеров (известных под названием тропоэластина) они связываются в ЭПР с белком-шапероном мол. массы 67 кДа. В течение всего процесса секреции этот шаперон остается связанным с тропоэластином и предотвращает агрегацию эластина в клетке. • После завершения секреции комплекс с помощью шаперона удерживается на поверхности клетки до тех пор, пока он не вступит в контакт с оболочкой эластинового волокна. После этого вновь секрети-рованный тропоэластин встраивается в эластиновое волокно с участием сахарных компонентов его оболочки, которые замещают шапероны. • Большая часть боковых цепей лизина, присутствующего в мономере тропоэластина, дезаминируется при действии фермента лизилоксидазы. При этом образуются аллизины, которые ковалентно связываются с аллизинами или немодифицированными лизинами, присутствующими в других эластиновых белках волокна. Название зрелый эластин используют для обозначения эластиновых белков, которые были модифицированы лизилоксидазой и образовали полимер. Таким образом, трехэтапный метод обеспечивает полную сборку эластина только в тех местах клетки, где это является необходимым. Как можно ожидать, изменения, наступающие в процессе сборки или функционировании эластина и эластиновых волокон, могут иметь серьезные последствия для клетки. Дряблость кожи, заболевание, которое выражается в утрате эластиновых волокон в коже и соединительной ткани, по тяжести проявления может варьировать от незначительного разрушения волокон и возникновения морщин до практически полной утраты волокон. У больных, в клетках которых мало эластиновых волокон или они вообще отсутствуют, не поддерживается целостность тканей, и они умирают в раннем детстве. У больных с синдромом Вильямса образуются укороченные формы эластина, в которых отсутствуют некоторые домены связывания, и нарушен процесс организации в волокна. У этих больных развивается сильное сужение крупных артерий, по-видимому, обусловленное аномальным ростом вокруг артерий клеток гладкой мускулатуры. Это служит компенсаторной реакцией в ответ на утрату эластиновых волокон, обычно присутствующих в стенке артерий.
— Также рекомендуем «Строение и функции ламининов» Оглавление темы «Цитология»:
|
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 13 июля 2019;
проверки требуют 6 правок.
Эласти́н — белок соединительной ткани, обладающий эластичностью.
Состав[править | править код]
Эластин, выделенный из стенки аорты коровы
Эластин является фибриллярным белком с молекулярной массой около 68 кДа[1]. Эластин содержит около 27 % глицина, 19 % аланина, 10 % валина, 4,7 % лейцина. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры[2].
Синтез[править | править код]
Эластин у млекопитающих кодируется геном ELN[1][3] и синтезируется фибробластами. Синтез эластина начинается в фибробластах с образования предшественника эластина — белка тропоэластина. Тропоэластин — растворимый мономер, гидрофильные участки которого обогащены остатками лизина. В межклеточном матриксе при участии медьзависимой лизилоксидазы остатки лизина окисляются до аллизина, которые формируют поперечные сшивки, стабилизирующие молекулу эластина. В результате других посттрансляционных модификаций остатков лизина в составе молекул эластина также появляются нетипичные аминокислоты десмозин и изодесмозин, способные входить в состав нескольких пептидных цепей одновременно. За счет этого эластиновые нити объединяются в сетку прочными ковалентными связями[2].
Расщепление[править | править код]
Для эластина характерны нерастворимость, высокая стабильность и низкая скорость метаболизма. Большинство протеиназ неспособны расщеплять эластин. В расщеплении эластина при перестройках соединительной ткани участвует эластаза полиморфноядерных лейкоцитов, эндопептидаза, которая преимущественно расщепляет связи, образованные карбоксильными группами алифатических аминокислот. Она активна в слабощелочной среде (рН 7,5-8,5) и гидролизует во внеклеточном пространстве не только эластин, но и другие белки — протеогликаны, гемоглобин, коллаген, иммуноглобулины. Активность эластазы ингибирует белок α1-антитрипсин (α1-АТ). Наибольшее количество α1-АТ синтезируется печенью и находится в крови. В тканях α1-АТ синтезируется макрофагами.[2]
При переваривании мясной пищи эластин гидролизуется ферментом поджелудочной железы панкреатической эластазой.
Функции в организме[править | править код]
Эластин наряду с коллагеном и некоторыми другими фибриллярными белками находится в межклеточном веществе (матриксе) соединительной ткани, формируя трехмерную сеть белковых волокон. Эта сеть не только важна для механической прочности ткани, но также обеспечивает контакты между клетками, формирует пути миграции клеток, вдоль которых они могут перемещаться (например, при эмбриональном развитии), изолирует разные клетки и ткани друг от друга (например, обеспечивает скольжение в суставах)[4].
Эластин выполняет важные функции в органах, подверженных постоянному растяжению и сжатию, например, в артериях, легких, коже, сухожилиях, различных сфинктерах[5]. Эластиновые и коллагеновые волокна помогают органам восстанавливать исходные размеры после растяжения, например, при защемлении кожи или после опустошения мочевого пузыря[6].
При снижении образования десмозинов (или их отсутствии) поперечные сшивки между волокнами эластина образуются в недостаточном количестве или не образуются вообще. Вследствие этого у эластических тканей снижается предел прочности на разрыв и появляются такие нарушения, как истончённость, вялость, растяжимость, то есть утрачиваются их резиноподобные свойства. Клинически такие нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких[7]. При нарушении синтеза эластина в организме в результате мутации гена ELN развивается наследственное заболевание артерий — суправульвулярный аортальный стеноз (supravalvular aortic stenosis, SVAS)[3].
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 Эластин человека в базе данных по белкам Uniprot
- ↑ 1 2 3 Биохимия тканей и жидкостей полостей рта: учебное пособие / Вавилова Т. П. — 2-е изд., испр. и доп. — 2008. — 208 с. : ил.
- ↑ 1 2 Curran, Mark E.; Atkinson, Donald L.; Ewart, Amanda K.; Morris, Colleen A.; Leppert, Mark F.; Keating, Mark T. The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis (англ.) // Cell : journal. — Cell Press (англ.)русск., 1993. — 9 April (vol. 73, no. 1). — P. 159—168. — doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P.
- ↑ Я.Кольман, К.-Г. Рём. Наглядная биохимия
- ↑ Урология : учебник / Б. К. Комяков. — 2012. — 464 с.: ил.
- ↑ Многофотонная микроскопия в изучении морфологических особенностей радиационно-индуцированных повреждений мочевого пузыря. С. С. Кузнецов, В. В. Дуденкова, М. В. Кочуева, Е. Б. Киселева, Н. Ю. Игнатьева, О. Л. Захаркина, Е. А. Сергеева, К. В. Бабак, А. В. Масленникова. Современные технологии в медицине, 2016, том 8, номер 2, стр. 31-39.
- ↑ Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4 (недоступная ссылка). Дата обращения 27 августа 2016. Архивировано 4 сентября 2016 года.
ЭЛАСТИН
Особенности обмена коллагена
Диагностика скорости распада коллагена
В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. Большая часть этой аминокислоты катаболизируется под действием фермента гидроксипролиноксидазы, а часть её выводится с мочой, и поэтому гидроксипролин является маркерной аминокислотой, по которой судят о скорости распада коллагена.
При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена. Это наблюдается при болезни Педжета, гиперпаратиреозе, коллагенозах, некоторых инфекционных заболеваниях. При нарушении катаболизма гидроксипролина, причиной которого обычно выступает дефект фермента гидроксипролиноксидазы, выделение гидроксипролина может превышать 1 г/сут.
Коллаген относятся к медленно обменивающимся белкам, его Т½ составляет недели или месяцы.
У молодых людей обмен коллагена протекает быстрее, с возрастом он заметно снижается, так как при старении увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет работу коллагеназы. Поэтому, у молодых людей в возрасте 10—20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200 мг/сут, то с возрастом экскреция гидроксипролина снижается до 15—20 мг/сут.
Синтез коллагена заметно увеличивается, когда фибробласты мигрируют в заживающую рану и начинают активно синтезировать в этой области основные компоненты межклеточного матрикса. При этом, на месте раны образуется соединительнотканный рубец, содержащего большое количество хаотично расположенных фибрилл коллагена.
Эластин — основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связках, лёгких. Эти ткани могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв.
Эластин — гликопротеин с молекулярной массой 70 кДа.
Первичная структура эластина образована полипептидной цепью из 800 АК, в которой преобладают глицин, валин, аланин, содержится много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.
Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.
В межклеточном пространстве молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. Сшивки между остатками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).
| Десмозины образуются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до альдегидов, а затем происходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пиридинового кольца. Окисление остатков лизина в альдегиды осуществляется лизилоксидазой (РР, В6, Cu2+). |
Кроме десмозинов, в образовании поперечных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина.
Наличие ковалентных сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эластина растягиваться и сжиматься в разных направлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности.
Каждый специалист эстетической медицины знает, что основу молодой кожи составляет два важных белка: коллаген и эластин. Каждый из них обладает уникальными свойствами, которые и обуславливают молодой и привлекательный внешний вид кожи.
Но если о коллагене знают и говорят очень много, то эластин, по неизвестным причинам, зачастую остается в тени белка коллагена. Сегодня estet-portal.com исправляет эту несправедливость, и подробно рассказывает о том, что представляет собой белок эластин, какие функции он выполняет в коже, и какими методами можно восполнить его нехватку.
Молекулы эластина обуславливают способность тканей к растяжению
Эластин – это структурный белок эластических волокон, который в большом количестве содержится в соединительной ткани. Этот белок присутствует в коже человека, стенках его кровеносных сосудов, легких и связках.
Волокна эластина обладают удивительной способностью: они могут растягиваться в несколько раз, в сравнении со своей первоначальной длиной.
При этом, высокая прочность волокон и их способность возвращаться в исходное состояние успешно сохраняется. Молекулы эластина имеют форму закрученных спиралей, которые могут безграничное количество раз скручиваться и раскручиваться. Все движения мимических мышц обусловлены именно свойствами эластина, а коллаген обеспечивает упругость и плотность кожи.
Эластин:
- эластин в составе косметических средств: полезные свойства белка;
- почему с возрастом уменьшается количество эластина в коже;
- методы восполнения дефицита белка эластина в коже.
Натуральный коллаген: откуда берется и как влияет на здоровье кожи?
Эластин в составе косметических средств: полезные свойства белка
Белок эластин, кроме своего главного свойства, обладает еще способностью абсорбировать влагу и обеспечивать тканям длительное увлажнение.
В состав эластина входят неполярные аминокислоты, которые располагаются внутри частиц белка и не взаимодействуют с водой. Таким образом, они не теряют воду, а полностью ее сохраняют.
При нанесении средств с эластином на кожу формируется пептидная пленка, предупреждающая потерю влаги с поверхности кожи. Она действует как компресс, удерживая влагу внутри тканей.
Эластин в косметических средствах особенно эффективен в сочетании с коллагеном, так как два эти белка усиливают эффекты друг друга.
Белок молодости: коллаген для кожи незаменим?
Почему с возрастом уменьшается количество эластина в коже
Эластин в организме выполняет очень важные функции, однако с возрастом его содержание в коже уменьшается. Это происходит по нескольким основным причинам:
- воздействие ультрафиолета на кожу;
- действие эластазы;
- вредные привычки: негативное воздействие сигаретного дыма;
- дефицит витамина В6 и меди в организме.
Особенно пагубным для эластина фактором является воздействие ультрафиолетовых лучей. Они способны проникать глубоко в кожу, при этом синтез эластина уменьшается, а также нарушается его молекулярная структура. Кроме того, под воздействием ультрафиолета активизируется фермент эластаза, расщепляющий белки, в том числе, и эластин.
Методы восполнения дефицита белка эластина в коже
С помощью современных методов эстетической медицины можно восполнить недостаток эластина в коже. Важно отметить, что эластин, входящий в состав косметических средств, таких как кремы, сыворотки или эмульсии, воздействует только на поверхностный слой кожи, создавая там гигроскопическую пленку, удерживающую влагу.
Но даже самая качественная косметика не может повлиять на синтез эластина в коже. Для этого необходимо применять косметические процедуры на основе регенеративных технологий, такие как плацентотерапия, плазмолифтинг, клеточная терапия на основе аутологичных фибробластов и аминокислотная терапия.
Эти процедуры стимулируют работу собственных фибробластов в коже, которые и отвечают за выработку эластина и коллагена.
Эластин – это важнейший структурный белок, который обеспечивает способность тканей к растяжению и возвращению в исходное положение.
Методы современной эстетической медицины позволяют не только замедлить процессы старения организма, но и восполнить дефицит эластина в коже. Читайте на estet-portal.com больше интересных материалов в разделе «Косметология».
Вас также может заинтересовать: «Вещество коллаген: виды и роль для кожи».