Какие аминокислоты содержаться в организме

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 сентября 2018;
проверки требуют 62 правки.

21 протеиногенная α-аминокислота эукариот, сгруппированные согласно радикалам.

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Для разных видов организмов список незаменимых аминокислот различен. Все белки, синтезируемые организмом, собираются в клетках из 20 базовых аминокислот, только часть из которых может синтезироваться организмом. Невозможность сборки определённого белка организмом приводит к нарушению его нормальной работы, поэтому необходимо поступление незаменимых аминокислот в организм с пищей.
[1]

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин; также часто к незаменимым относят гистидин[2][3]; (F V T W M L I K H). Для детей также незаменимым является аргинин.

6 других аминокислот (R C G Q P Y) считаются условно незаменимыми в питании человека, что означает ограниченные возможности их синтеза в зависимости от состояния организма, например у новорожденных и больных людей.[4].

5 аминокислот (A D N E S) — заменимые у человека, означает что они могут синтезироваться в достаточных количествах в организме.[4]

Роль незаменимых для человека аминокислот[править | править код]

В результате дефицита необходимых аминокислот в организме человека нарушается синтез белков, что приводит к ослаблению функций памяти и умственных способностей, снижению иммунитета (сопротивляемости организма болезням). В то же время избыток потребления несбалансированного белка приводит к перегрузке работы органов, в первую очередь печени и почек. Ценность потребляемого с пищей белка для человека определяется его сбалансированностью по содержанию незаменимых аминокислот.[1]

Аминокислота(ы)	ВОЗ мг на 1 кг веса тела	ВОЗ мг для веса 70 кг	США мг на 1 кг веса тела	Кодирующий кодон генетического кода
H Гистидин	10	700	14	CAU, CAC
I Изолейцин	20	1400	19	AUU, AUC, AUA
L Лейцин	39	2730	42	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
K Лизин	30	2100	38	AAA, AAG
M Метионин + C Цистеин	10,4 + 4,1 (15 всего)	1050 всего	19 всего	Метионин: AUG; Цистеин: UGU, UGC.
F Фенилаланин + Y Тирозин	25 (всего)	1750 всего	33 всего	Фенилаланин: UUU, UUC; Тирозин: UAU,UAC .
T Треонин	15	1050	20	ACU, ACC, ACA, ACG
W Триптофан	4	280	5	UGG
V Валин	26	1820	24	GUU, GUC, GUA, GUG

Таблица содержания незаменимых аминокислот в продуктах[править | править код]

(граммов на 100 граммов продукта)[2]

продукт	лейцин	изолейцин	валин	гистидин	тирозин	глицин	лизин	метионин	фенилаланин	аргинин	треонин	триптофан
Молоко коровье 3,7 %	0,32	0,2	0,22	0,09	0,16	0,07	0,26	0,08	0,16	0,12	0,15	0,05
Молоко козье 4,2 %	0,3	0,17	0,19	0,11	0,11	0,46	0,23	0,08	0,14	0,11	0,14	0,04
Сливки 19 %	0,26	0,16	0,18	0,07	0,13	0,06	0,21	0,07	0,13	0,1	0,12	0,04
Кефир 3,2 %	0,28	0,16	0,14	0,08	0,16	0,05	0,24	0,07	0,14	0,11	0,11	0,04
Творог 18 %	1,28	0,69	0,84	0,45	0,88	0,26	1,01	0,38	0,76	0,58	0,65	0,21
Сметана 20 %	0,27	0,14	0,17	0,08	0,13	0,06	0,23	0,07	0,13	0,1	0,12	0,04
Сыр твёрдый (чершир 31 %)	2,24	1,45	1,56	0,82	1,13	0,4	1,95	0,61	1,23	0,88	0,83	0,3
Сыр моцарелла 22 %	1,83	1,13	1,32	0,52	1,04	0,52	0,97	0,52	1,01	0,52	0,98	0,52
Масло сливочное 81 %	0,08	0,05	0,06	0,02	0,04	0,02	0,07	0,02	0,04	0,03	0,04	0,01
Яйцо куриное	1,09	0,67	0,86	0,31	0,5	0,43	0,91	0,38	0,68	0,82	0,56	0,17
Яйцо перепелиное	1,15	0,82	0,94	0,32	0,54	0,43	0,88	0,42	0,74	0,84	0,64	0,21
Мясо свинина	1,78	1,03	1,09	0,91	0,8	0,94	1,94	0,58	0,88	1,39	0,94	0,22
Мясо говядина	1,56	0,89	0,97	0,63	0,63	1,19	1,66	0,51	0,77	1,27	0,78	0,13
Мясо баранина	1,27	0,79	0,88	0,52	0,55	0,8	1,44	0,42	0,75	0,67	0,7	0,19
Печень говяжья	1,59	0,93	1,25	0,85	0,73	0,94	1,43	0,44	0,93	1,25	0,81	0,24
Мясо куриное	1,24	0,85	0,83	0,5	0,55	1,13	1,39	0,45	0,67	1,08	0,71	0,19
Мясо индейки	1,68	1,08	1,13	0,65	0,82	1,31	1,97	0,61	0,85	1,52	0,94	0,24
Горбуша	1,56	0,95	1,1	0,54	0,74	1,26	1,76	0,58	0,85	1,29	1,07	0,22
Карп	1,45	0,82	0,92	0,53	0,6	0,86	1,64	0,53	0,7	1,07	0,78	0,2
Лосось атлантический (сёмга)	1,61	0,91	1,02	0,58	0,67	0,95	1,82	0,59	0,78	1,19	0,87	0,22
Сельдь	1,33	0,76	0,85	0,48	0,55	0,79	1,51	0,49	0,64	1,07	0,79	0,2
Треска	1,45	0,82	0,92	0,52	0,6	0,86	1,64	0,53	0,7	1,07	0,78	0,2
Креветки филе	1,41	0,95	1	0,3	0,51	1,03	1,64	0,55	0,69	1,05	0,81	0,19
Кальмар филе	1,92	0,39	0,78	0,32	0,33	0,36	1,9	0,49	0,32	1,56	0,55	0,3
Крупа рисовая	0,62	0,33	0,42	0,17	0,29	0,32	0,26	0,16	0,37	0,51	0,24	0,1
Крупа манная	0,81	0,45	0,49	0,21	0,27	0,37	0,26	0,16	0,54	0,47	0,32	0,11
Крупа гречневая	0,83	0,5	0,68	0,31	0,24	1,03	0,67	0,17	0,52	0,98	0,51	0,19
Крупа овсяная	0,78	0,45	0,53	0,25	0,46	0,63	0,47	0,16	0,56	0,72	0,39	0,19
Крупа пшенная	1,53	0,43	0,47	0,26	0,41	0,3	0,29	0,3	0,58	0,43	0,4	0,18
Крупа перловая	0,49	0,33	0,37	0,15	0,22	0,29	0,3	0,12	0,46	0,28	0,21	0,1
Горох	1,65	1,09	1,01	0,46	0,69	0,95	1,55	0,21	1,01	1,62	0,84	0,26
Маш	1,85	1,01	1,24	0,7	0,71	0,95	1,66	0,29	1,44	1,67	0,78	0,26
Фасоль белая	1,87	1,03	1,22	0,65	0,66	0,91	1,6	0,35	1,26	1,45	0,98	0,28
Чечевица	1,89	1,02	1,27	0,71	0,78	1,03	1,72	0,29	1,25	2,05	0,96	0,22
Соя	2,67	1,81	2,09	0,98	1,06	1,42	2,09	0,52	1,61	2,34	1,39	0,45
Орехи арахис	1,76	0,9	1,25	0,63	1,05	1,52	0,94	0,29	1,34	2,98	0,74	0,28
Орехи грецкие	1,17	0,63	0,75	0,39	0,41	0,82	0,42	0,24	0,71	2,28	0,6	0,17
Орехи миндаль	1,49	0,7	0,82	0,56	0,45	1,47	0,58	0,15	1,12	2,45	0,6	0,21
Орехи фундук (лесной орех)	1,06	0,55	0,7	0,43	0,36	0,72	0,42	0,22	0,66	2,21	0,5	0,19
Орехи кедровые	0,99	0,54	0,69	0,34	0,51	0,69	0,54	0,26	0,52	2,41	0,37	0,11
Грибы белые	0,12	0,03	0,08	0,22	0,12	0	0,19	0,04	0,1	0,26	0,11	0,21
Мука пшеничная 13 % белка	0,83	0,43	0,5	0,25	0,2	0,43	0,3	0,18	0,6	0,42	0,32	0,15
Макароны пшеничные (сухой вес)	0,82	0,44	0,48	0,2	0,25	0,35	0,25	0,16	0,51	0,4	0,31	0,1
Хлеб ржаной	0,6	0,33	0,4	0,2	0,24	0,34	0,25	0,16	0,42	0,36	0,27	0,1
Хлеб пшеничный	0,39	0,22	0,26	0,13	0,14	0,22	0,18	0,09	0,27	0,26	0,17	0,08

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот[править | править код]

Валин: зерновые, бобовые, арахис, грибы, молочные продукты, мясо.
Изолейцин: миндаль, кешью, турецкий горох (нут), чечевица, рожь, большинство семян, соя, яйца, куриное мясо, рыба, печень, мясо.
Лейцин: чечевица, орехи, большинство семян, овёс, бурый (неочищенный) рис, рыба, яйца, курица, мясо.
Лизин: пшеница, орехи, амарант, гречиха, молочные продукты, рыба, мясо, горох.
Метионин: бобы, фасоль, чечевица, соя, гречиха, молоко, яйца, рыба, мясо.
Треонин: орехи, бобы, молочные продукты, яйца.
Триптофан: бобовые, овёс, сушёные финики[источник не указан 2097 дней], арахис, кунжут, кедровые орехи, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
Фенилаланин: бобовые, орехи, говядина, куриное мясо, рыба, яйца, творог, молоко. Также образуется в организме при распаде синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.
Аргинин (частично-заменимая аминокислота, образуется из аминокислот, поступающих с пищей, не путать с условно-заменимыми, которые образуются из незаменимых кислот, не поступающих с пищей): семена тыквы, арахис, кунжут, йогурт, швейцарский сыр, свинина, говядина, горох.
Гистидин (частично-заменимая аминокислота): соевые бобы, арахис, чечевица, тунец, лосось, куриные грудки, свиная вырезка, говяжье филе.

Компенсация незаменимых аминокислот[править | править код]

Несмотря на то, что самостоятельно организм не способен синтезировать незаменимые аминокислоты, их недостаток в некоторых случаях все же может быть частично компенсирован. Так, например, недостаток поступающего вместе с пищей незаменимого фенилаланина может быть частично замещен заменимым тирозином. Гомоцистеин вместе с необходимым количеством доноров метильных групп снижает потребности в метионине, а глутаминовая кислота частично замещает аргинин.

См. также[править | править код]

Незаменимые жирные кислоты
Незаменимые пищевые вещества

Примечания[править | править код]

↑ 1 2 https://cyberleninka.ru/article/n/metodologiya-otsenki-sbalansirovannosti-aminokislotnogo-sostava-mnogokomponentnyh-pischevyh-produktov.pdf
↑ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1123426 1975
↑ apps.who.int/iris/bitstream/10665/38133/1/9251030979_eng.pdf 1991
↑ 1 2 Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements Архивировано 5 июля 2014 года.. Institute of Medicine’s Food and Nutrition Board. usda.gov
↑ 1 2 FAO/WHO/UNU (2007), PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION, WHO Press, <https://whqlibdoc.who.int/trs/WHO_TRS_935_eng.pdf>, page 150
↑ Institute of Medicine (англ.)русск.. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (англ.). — Washington, DC: The National Academies Press (англ.)русск., 2002. — P. 589—768.
↑ Imura K., Okada A. Amino acid metabolism in pediatric patients (неопр.) // Nutrition. — 1998. — Т. 14, № 1. — С. 143—148. — doi:10.1016/S0899-9007(97)00230-X. — PMID 9437700.

Ссылки[править | править код]

Amino acids / MedlinePlus Encyclopedia, 2015: (англ.) «The 9 essential amino acids are: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, and valine.»
https://web.archive.org/web/20150226110517/https://www.uic.edu/classes/phar/phar332/Clinical_Cases/aa%20metab%20cases/PKU%20Cases/essential-nonessential.htm
ESSENTIAL AMINO ACID REQUIREMENTS: A REVIEW / FAO, 1981
Recommended Dietary Allowances: 10th Edition., National Research Council (US), National Academies Press 1989. Chapter 6 «Protein and Amino Acids» (англ.)

Источник

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
[1]
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История[править | править код]

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.[1]

Открытие аминокислот в составе белков[править | править код]

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен[2]
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен[de]
Глутамин	Gln, Q
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен[en]
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шёлка	А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и другие

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Физические свойства[править | править код]

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства[править | править код]

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2→ HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение[править | править код]

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3→ NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Оптическая изомерия[править | править код]

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах[править | править код]

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты[править | править код]

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[12]. Решение этого вопроса смотрим в работе[13]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация[править | править код]

Аминокислота	3-буквы[14]	1-буква[14]	аминокислот	мнемоническое правило[15]	Полярность[16]	радикалу	Mr	Vw (Å3)	pI	шкала гидрофобности[17]	частота в белках (%)[18]
Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Glycine	Неполярные	Алифатические	75,067	48	6,06	−0,4	7,03
Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	Alanine	Неполярные	Алифатические	89,094	67	6,01	1,8	8,76
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Valine	Неполярные	Алифатические	117,148	105	6,00	4,2	6,73
Изолейцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Isoleucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,05	4,5	5,49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Leucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,01	3,8	9,68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	Proline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6,30	−1,6	5,02
Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	Serine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105,093	73	5,68	−0,8	7,14
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Threonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119,119	93	5,60	−0,7	5,53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	Cysteine	Полярные	Серосодержащие	121,154	86	5,05	2,5	1,38
Метионин	Met	M	AUG	Methionine	Неполярные	Серосодержащие	149,208	124	5,74	1,9	2,32
Аспарагиновая кислота	Asp	D	GAU, GAC	asparDic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	133,104	91	2,85	−3,5	5,49
Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	asparagiNe	Полярные	Амиды	132,119	96	5,41	−3,5	3,93
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG	gluEtamic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	147,131	109	3,15	−3,5	6,32
Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG	Q-tamine	Полярные	Амиды	146,146	114	5,65	−3,5	3,9
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146,189	135	9,60	−3,9	5,19
Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	aRginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10,76	−4,5	5,78
Гистидин	His	H	CAU, CAC	Histidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155,156	118	7,60	−3,2	2,26
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	Fenylalanine	Неполярные	Ароматические	165,192	135	5,49	2,8	3,87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	tYrosine	Полярные	Ароматические	181,191	141	5,64	−1,3	2,91
Триптофан	Trp	W	UGG	tWo rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204,228	163	5,89	−0,9	6,73

По радикалу[править | править код]

Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[16]

По функциональным группам[править | править код]

Алифатические
- Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
- Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
- Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
- Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
- Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
- Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз[править | править код]

Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза[править | править код]

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников[править | править код]

Незаменимые
Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
Заменимые
Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных[править | править код]

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
Кетогенные: лейцин, лизин.
Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты[править | править код]

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения[править | править код]

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Таурин

Применение[править | править код]

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.[19]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.[20]

См. также[править | править код]

Аминокислотный фонд
Триарангукарикалитин
Кодон
Пептидная связь
Трансляция (биология)
Незаменимые аминокислоты

Примечания[править | править код]

↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891 —2894.
↑
CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Дата обращения 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658.
↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X.
↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009.
↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847.
↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14.
↑ Burtyka M.V. Биометрия: метрика молекулярного
углеродистого многообразия.CTAG biometry=https://biometry-burtyka.blogspot.com.
↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
↑ 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836.
↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978.
↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература[править | править код]

Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
- Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
- Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
- Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина

Ссылки[править | править код]

Аминокислоты // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.
Аминокислоты в химии
Н. С. Энтелис Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов // Соросовский образовательный журнал, 1998, № 9, с. 14-21

Некоторые внешние ссылки в этой статье ведут на сайты, занесённые в спам-лист.

Эти сайты могут нарушать авторские права, быть признаны неавторитетными источниками или по другим причинам быть запрещены в Википедии. Редакторам следует заменить такие ссылки ссылками на соответствующие правилам сайты или библиографическими ссылками на печатные источники либо удалить их (возможно, вместе с подтверждаемым ими содержимым).

Список проблемных ссылок

www.xumuk.ru/biologhim/010.html

Источник

Какие аминокислоты содержаться в организме

Роль незаменимых для человека аминокислот[править | править код]

Рекомендованная суточная норма[править | править код]

Таблица содержания незаменимых аминокислот в продуктах[править | править код]

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот[править | править код]

Компенсация незаменимых аминокислот[править | править код]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

Ссылки[править | править код]

История[править | править код]

Открытие аминокислот в составе белков[править | править код]

Физические свойства[править | править код]

Общие химические свойства[править | править код]

Получение[править | править код]

Оптическая изомерия[править | править код]

D-Аминокислоты в живых организмах[править | править код]

Протеиногенные аминокислоты[править | править код]

Классификация[править | править код]

По радикалу[править | править код]

По функциональным группам[править | править код]

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз[править | править код]

По путям биосинтеза[править | править код]

По способности организма синтезировать из предшественников[править | править код]

По характеру катаболизма у животных[править | править код]

«Миллеровские» аминокислоты[править | править код]

Родственные соединения[править | править код]

Применение[править | править код]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

Литература[править | править код]

Ссылки[править | править код]