Какие аминокислоты содержатся в гистонах

    АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ НЕКОТОРЫХ ПРОТАМИНОВ, ГИСТОНОВ И РИБОНУКЛЕАЗЫ [71, 74-77, 98] [c.239]

    Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

    АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ ГИСТОНА ХРОМАТИНА У РАСТЕНИЙ РАЗЛИЧНЫХ ВИДОВ [c.35]

    Аминокислотный состав гистонов тимуса теленка  [c.231]

    Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

    Аминокислотный состав гистонных фракций из зобной железы теленка [c.139]

    Данные об аминокислотной последовательности могут оказаться чрезвычайно информативными в тех случаях, когда что-то уже известно о функции белка, особенно если он взаимодействует с другими крупными биополимерами. Два примера белков такого рода (гистон и гликофорин) приведены на рис. 2.16. Гистоны прочно связываются с ДНК. Мы уже указывали, что большое число положительно заряженных аминокислот в гистонах, по-видимому, необходимо для стабилизации взаимодействия с таким полианионом. Как видно из рис. 2.16, у4, у Ы-конца последовательности находится необычный кластер положительно заряженных аминокислот. Напрашивается предположение, что этот участок имеет вытянутую конформацию и может спиралеобразно закручиваться вдоль довольно протяженного участка ДНК. Остальная часть белковой молекулы имеет обычный аминокислотный состав и, по-видимому, свертывается с образованием типичной глобулярной структуры. [c.73]

    М Na2HP04. Если ДНК с помощью 1 М Na2HP04 элюировали после второй из упомянутых промывок оксиапатита, то она выходила в комплексе с прочно связанными с ней НБХ. Интересно, что аминокислотный состав этих НБХ необычен для основной пх массы остатки кислых аминокислот преобладают над остатками основных. Значит, прочная связь этой фракции НБХ с ДНК носит неионный характер (поэтому их не снимает 3 М Na l). Предполагалось, что такие белки связаны в малой канавке ДНК, свободной от гистонов. Число их невелико — электрофорез выявляет шесть главных белков с молекулярными массами 22, 28, 32, 56, 66 и 71 тыс. Дальтон. [c.236]

    Встречаются гистоны двух типов — богатые аргинином и богатые лизином [165—172]. В зобной железе теленка отношение между первыми и вторыми составлят 9 1. Аминокислотный состав гистонов этой ткани приведен в табл. 12. [c.138]

    Гистоны также представляют собой белки, обладающие основными свойствами. Эти белки были открыты Косселем [184] в ядрах клеток, где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Основной характер выражен у гистонов слабее, чем у протаминов, вследствие чего они не осаждаются щелочными растворами пикратов. Возможно, что гистоны являются предшественниками протаминов, так как они были найдены в семенниках неполовозрелых рыб. В силу своего щелочного характера гистоны осаждаются из растворов аммиаком при изоэлектрической точке (около pH 8,5). Это свойство используется при выделении гистонов. Подробнее всего изучен гистон из зобной железы. Для получения этого гистона измельченная зобная железа настаивается с водой, после чего к водному экстракту железы прибавляют уксусную кислоту. При этом выпадает осадок ну-клеогистона, который растворяют в щелочи. Нуклеиновые кислоты удаляют осаждением серной кислотой, а образующуюся сернокис-яую соль гистона осаждают из фильтрата этиловым спиртом [185]. Гистоны имеют более высокий молекулярный вес, чем протамины, и аминокислотный состав гистонов ближе к аии- [c.198]

    Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекулы которых состоят из одних аминокислот, и протеиды, или сложные белки, распадаюшиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. В зависимости от аминокислотного состава и некоторых других свойств протеины в свою очередь делятся на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части протеиды разделяются на н у к л е о п р о те и д ы, содержащие кроме белка так называемые нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят красящие вещества глюкопротеиды, содержащие различные производные углеводов фосфопротеиды, характеризующиеся наличием фосфорной кислоты, непосредственно связанной с молекулой белка, а не через нуклеиновые кислоты, как у нуклеопротеидов, и липопротепды, содержащие жиры. [c.51]

    В первых опытах Мишера по выделению нуклеина из клеток гноя, проведенных около века назад, было установлено, что в ядрах эукариотов отрицательно заряженная ДНК находится в комплексе с примерно равным по массе количеством положительно заряженных основных белков. В своей работе, проведенной в начале века, Коссель установил не только природу химических компонентов ДНК, но также выяснил состав связанных с ДНК основных белков. Из этих белков наиболее важное значение имеют гистоны, которые представляют собой полипептидные цепи длиной от 50 до 200 аминокислотных остатков. Положительный заряд ги-стонов обусловлен высоким содержанием в них трех основных аминокислот аргинина, лизина и гистидина, в боковых цепях которых имеется вторая аминогруппа (фиг. 15) па их долю приходится почти 25% всех аминокислот гистонов. Интересно сравнить высокое содержание основных аминокислот в гистонах с данными об аминокислотном составе различных белков, представленными в табл. 2, из которых видно, что основные аминокислоты составляют лишь от 8 до 12% всех аминокислотных остатков таких белков, как р-галактозидаза, А-полипептид триптофан-синтазы Е. oli и бычий инсулин. Взаимодействие между ДНК и гистонами в хромосоме происходит, вероятно, благодаря образованию ионных связей между фосфатными группами полинуклеотидной цепи и боковыми аминогруппами полипептидной цепи. На долю ДНК и гистонов приходится около 3 всей массы большинства хромосом остальную часть обычно относят на счет негистонных белков и РНК. [c.498]

    Пять типов гистонов можно разделить на две основные группы 1) нуклеосомные гистоны и 2) П1 гистоны. Пуклеосомные гистоны — это небольшие белки (102-135 аминокислотных остатков), отвечающие за формирование нуклеосом. К ним относятся четыре гистона П2А, П2В, ПЗ и Н4. ПЗ и П4 образуют внутреннюю часть нуклеосомы и. как установлено, являются наиболее консервативными из известных белков например, аминокислотные последовательности гистонов П4 у гороха и коровы различаются всего лишь по двум аминокислотным остаткам (рис. 9-21). Такая эволюционная стабильность предполагает, что почти каждая аминокислота, входящая в состав таких белков, играет важную роль, и изменение в любом положении может оказаться вредным для клетки [c.111]

    В связи с установлением трехмерной структуры гистонового октамера (Н2А-Н2В-НЗ-Н4)2 и его стерических взаимоотношений с ДНК встает ряд вопросов принципиального порядка. Например, каковы механизмы и причины спонтанного возникновения белкового комплекса и самосборки нуклеосомы в целом Не менее интересен и вопрос о том, каким образом происходит освобождение нуклеотидной цепи от гистонового кора Дело в том, что доступность ДНК, входящей в состав нуклеосом, существенно ограничена на тех участках, где двойная спираль соприкасается с поверхностью октамера. Присоединение специфических регуляторных белков к функционально активным нуклеотидным последовательностям становится возможным только при освобождении соответствующих участков связывания ДНК от нуклеосом. Поэтому выяснение причины распада нуклеопротеиновых комплексов столь же важно, как и исследование причины их возникновения. Можно полагать, что после того, как механизм создания и разрушения нуклеосом получит свою количественную трактовку, будет решен и один из наиболее интригующих вопросов, касающихся гистоновых белков, а именно, почему гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 в отношении своих аминокислотных последовательностей являются самыми консервативными в природе белками (табл. 1.7) Не исключено, что нуклео-сома представляет собой уникальную по своей структурной организации клеточную субъединицу. Из общих соображений очевидно, что в ней должны сочетаться идеальная согласованность внутри- и межмолекулярных взаимодействий белков, образующих гистоновый октамер, комплементарность поверхности нуклеосомного кора контактной поверхности суперспирали ДНК и в то же время наличие тонкого баланса сил противоположной направленности, нарушение которого при соответствующих изменениях внешних условий ведет к быстрому смещению равновесия в сторону возникновения или распада нуклеопро-теинового комплекса. Консервативность гистонов Н2А, Н2В, НЗ и Н4 указывает на то, что нормальное функционирование такой системы практически исключает аминокислотные замены. [c.112]

    В состав гистонов входят модифицированные аминокислотные остатки, например О-фосфосерин, моно-, ди- и тpи-6-N-мeтиллизин, e-N-ацетиллизин и различные метилированные производные аргинина. Возможная роль гистонов и значение модифицированных остатков обсуждаются ниже (гл. 25). [c.232]