Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства thumbnail

Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (
α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.

Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1.    
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.

2.    
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.

3.    
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие
и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. 

Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:

 

Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –       незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты 

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала ( R )

Глицин

Gly (Гли)

H —

Аланин

Ala (Ала)

CH3 —

Валин

Val (Вал)

(CH3)2CH —

Лейцин

Leu (Лей)

(CH3)2CH – CH2 — 

Серин

Ser (Сер)

OH- CH2 —

Тирозин

Tyr (Тир)

HO – C6H4 – CH2 — 

Аспарагиновая кислота

Asp (Асп)

HOOC – CH2 —

Глутаминовая кислота

Glu (Глу)

HOOC – CH2 – CH2 —

Цистеин

Cys (Цис)

HS – CH2 —

Аспарагин

Asn (Асн)

O = C – CH2 –

       │

       NH2

Лизин

Lys (Лиз)

NH2 – CH2- CH2 – CH2 —

Фенилаланин

Phen (Фен)

C6H5 – CH2 —

Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.

Пример:

Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:

  ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных
групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.

I.Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Читайте также:  Какие свойства тела или вещества считаются несущественными

                                                                       цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты» 

2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:

NH2-CH2-COOH  → NH2-CH3 + CO2↑

II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH2-CH2-COOH
+ NaOHNH2-CH2-COONa + H2O

NH2-CH2-COONa — натриевая соль  2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры
– летучие вещества (р.
этерификации):        NH2-CH2-COOH
+ CH3OH   HCl(газ)NH2-CH2-COOCH3
+ H2O

NH2-CH2-COOCH3  — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты 

3. С аммиаком → образуются
амиды:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

 4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl

                                              или HOOC-CH2-NH2*HCl

2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):

NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

                                                   
гидроксокислота

Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
                                     

IV.Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 

 Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».

ПРИМЕНЕНИЕ 

1) аминокислоты широко
распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания
больных;

5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;

7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ 

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Источник

Аминокислоты относятся к гетерофункциональным соединениям, т.е. вещества, проявляющим свойства двух классов соединений. В неорганической химии такие соединения называют амфотерными.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. $alpha$-аминокислоты являются амфотерными электролитами. Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, аминокислоты в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвиттер-ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например $H_3^+N—CH_2—CH_2—COO^-$. 

Именно амфотерность аминокислот обуславливает их наиболее характерные свойства.

1. Кислотные свойства аминокислот проявляются по карбоксильной группе в их способности взаимодействовать, например, с щелочами:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

или вступать в реакцию этерификации со спиртами с образованием сложных эфиров:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

2. Основные свойства аминокислот проявляются по аминогруппе в их способности взаимодействовать с кислотами, образуя комплексные ионы по донорно-акцепторному механизму:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

3. Амфотерность аминокислот проявляется также в их способности  образовывать в растворе в результате диссоциации биполярный ион —  внутреннюю соль, а самое главное, за счет амфотерности аминокислоты могут вступать друг с другом в реакции поликонденсации. образуя полипептиды и белки:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

КАЧЕСТВЕННЫЕ (ЦВЕТНЫЕ) РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Качественные цветные реакции можно подразделить на два типа: универсальные и специфические. К универсальным реакциям относятся те, которые дают окрашивание в присутствии любых белков.

Читайте также:  Какое из свойств ткани является гигиеническим

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Специфические реакции доказывают наличие какой-то определенной аминокислоты. Все качественные реакции можно наблюдать на примере раствора яичного белка, представляющего собой многокомпонентную смесь аминокислот:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ

1Биуретовая реакция —  универсальная реакция на все белки и пептиды, так как является реакцией на пептидную связь. Представляет собой взаимодействие щелочного раствора биурета  ($(H_2NC(O))_2NH$ с раствором сульфата меди в присутствии гидроксида натрия (реактив Фелинга)

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

В реакцию, подобную биуретовой, вступают многие вещества, содержащие в молекуле не менее двух амидных группировок, амиды и имиды аминокислот и некоторые другие соединения. Продукты реакции в этом случае имеют фиолетовую или синюю окраску.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

В условиях биуретовой реакции белки дают фиолетовую окраску, что используется для их качественного и количественного анализа. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные солеобразные комплексы меди. 

2. Нингидриновая реакция — цветная реакция на α-аминокислоты, которую осуществляют нагреванием последних в избытке щелочного раствора нингидрина (гидрата 1,2,3-индантриона). 

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Образующееся в результате реакции соединение (дикетогидринимин — на рисунке самый левый продукт реакции) имеет фиолетово-синюю окраску. Данную используют для колориметрического количественного определения $alpha$-аминокислот, в том числе в автоматических аминокислотных анализаторах. 

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ

1. Реакция  Щульца-Распайли (аналогично проводится реакция Адамкевича, только с добавлением глиоксиловой кислоты) — является специфической реакцией на аминокислоту триптофан — взаимодействие раствора яичного белка с 10% раствором сахарозы и  равным объемом концентрированной $H_2SO_4$. На границе двух жидкостей образуется красно-фиолетовое кольцо (при нагревании на водяной бане реакция идет быстрее — главное не смешивать жидкости).

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

2Реакция Милона — используется для обнаружения тирозина, в составе которого имеется фенольный гидроксил. При добавлении к раствору белка реактива Милона (раствор $HgNO_3$ и $Hg(NO_3)_2$ в разбавленной азотной кислоты $HNO_3$, содержащей примесь азотистой кислоты $HNO_2$) образуется осадок, сначала окрашенный в розовый, а затем в пурпурно-красный цвет. Нагревание до $50^circ C$ ускоряет эту реакцию.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

3. Ксантопротеиновая реакция — является специфической реакцией и используется для обнаружения $alpha$-аминокислот, содержащих в радикале ароматический цикл, например фенилаланина. Для ее осуществления к раствору белка прибавляют концентрированную азотную кислоту $HNO_3$ до тех пор, пока не прекратится образование осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых кислот.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

4. Реакция Фоля на серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин) — взаимодействие раствора яичного белка с 30% раствором NaOH и 5% раствором уксуснокислого свинца — $Pb(CH_3COO)_2$. При длительном нагревании жидкость буреет, выпадает черный осадок сульфида свинца. 

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойстваКакая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Источник

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серусодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Читайте также:  Какие свойства имеет фианит

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными  R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серусодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин  и тирозин

—  HS-группу: цистеин

— амидную  группу: глутамин,  аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства 

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются  гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Какая функциональная группа придает аминокислоте кислые свойства

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот 

Качество некоторых пищевых белков относительно белков женского молока

Аминокислоты

Источник