Какая часть аминокислоты определяет уникальные ее свойства
Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1.
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.
2.
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.
3.
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:
Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.
Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты
Аминокислота | Сокращённое обозначение | Строение радикала ( R ) |
Глицин | Gly (Гли) | H — |
Аланин | Ala (Ала) | CH3 — |
Валин | Val (Вал) | (CH3)2CH — |
Лейцин | Leu (Лей) | (CH3)2CH – CH2 — |
Серин | Ser (Сер) | OH- CH2 — |
Тирозин | Tyr (Тир) | HO – C6H4 – CH2 — |
Аспарагиновая кислота | Asp (Асп) | HOOC – CH2 — |
Глутаминовая кислота | Glu (Глу) | HOOC – CH2 – CH2 — |
Цистеин | Cys (Цис) | HS – CH2 — |
Аспарагин | Asn (Асн) | O = C – CH2 – │ NH2 |
Лизин | Lys (Лиз) | NH2 – CH2- CH2 – CH2 — |
Фенилаланин | Phen (Фен) | C6H5 – CH2 — |
Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.
Пример:
Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных
групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.
I.Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH
+ NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa — натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры – летучие вещества (р.
этерификации): NH2-CH2-COOH
+ CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3
+ H2O
NH2-CH2-COOCH3 — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются
амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
IV.Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко
распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания
больных;
5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;
7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ
Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот
Определение
Белки — это неразветвленные (линейные) гетерополимеры, мономерами (то есть структурными единицами) которых являются аминокислоты.
Входящие в состав белков аминокислоты имеют сходное, но не совсем одинаковое строение:
Рис. 1
Как видно из формулы, молекула аминокислоты состоит из двух частей. Та часть, которая на рисунке находится на желтом фоне (то есть все, кроме радикала — R), одинакова у всех аминокислот, входящих в состав белков. Эта общая часть содержит аминогруппу (–NH$_2$) и карбоксильную группу (–COOH), присоединенные к одному и тому же атому углерода. Такие аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена к тому же атому углерода ($alpha$-атому, согласно номенклатуре карбоновых кислот), что и карбоксильная группа, называются $alpha$-аминокислотами.
Та часть молекулы аминокислоты, которая изображена в формуле в виде буквы R, называется боковым радикалом. Боковой радикал у различных аминокислот имеет разную структуру. В качестве структурных элементов (мономеров) в составе белков обнаруживаются 20 различных аминокислот (см. таблицу), таким образом, в белках встречаются 20 различных по структуре боковых цепей. Как видно из таблицы, самым простым боковым радикалом является атом водорода (аминокислота глицин).
Карбоксильная группа свободной аминокислоты может при нейтральных значениях рН диссоциировать, отдавая в раствор протон ($mathrm{H^+}$) и приобретая отрицательный заряд.
Аминогруппа свободной аминокислоты может присоединять протон и приобретать положительный заряд, подобно тому как аммиак превращается в ион аммония. Поэтому при нейтральных рН аминокислоты находятся в состоянии цвиттер-иона — иона (от нем. zwitter — двойной), одна часть которого имеет положительный, а другая часть — отрицательный заряд.
Цвиттер-ион:
Зависимость заряда аминокислот от среды
В кислой среде ионизована в основном аминогруппа аминокислоты, в щелочной — карбоксильная, поэтому заряд свободной аминокислоты в целом зависит от рН:
Классификация радикалов аминокислот
Радикалы аминокислот очень разнообразны по своей химической структуре. Радикалы аминокислот классифицируют в соответствии с их полярностью и строением. Это деление достаточно условно, но оно основано главным образом на тех химических свойствах аминокислот, которые являются определяющими для формирования структуры белка.
Некоторые радикалы аминокислот в нейтральной среде могут приобретать полный (заряженные радикалы) или частичный (полярные радикалы) заряд. За счет притяжения разноименных и отталкивания одноименных зарядов (электростатическое взаимодействие) заряженные радикалы могут взаимодействовать с другими заряженными или полярными радикалами в той же белковой молекуле, а также в других белковых молекулах при белок-белковом взаимодействии или с низкомолекулярными веществами. По этой причине наличие и расположение заряженных и полярных радикалов оказывает огромное влияние на пространственную структуру белка и его взаимодействие с другими белками и иными молекулами (взаимодействия фермент-субстрат, рецептор-лиганд) (см. уровни структуры белка; ферменты).
Классификация радикалов:
1) Заряженные радикалы.
Некоторые аминокислоты могут содержать амино- и карбоксильные группы в составе бокового радикала. Они приобретают заряд таким же образом, как и амино- и карбоксильная группа свободной аминокислоты. При нейтральных значениях рН боковые радикалы, содержащие карбоксильную группу (радикалы аспарагиновой и глутаминовой кислот) заряжены отрицательно, а радикалы, содержащие аминогруппу (радикалы лизина, аргинина и гистидина), заряжены положительно.
2) Неполярные, или гидрофобные радикалы.
Не несут заряда, не взаимодействуют с водой и другими полярными молекулами. В структуре белка, как правило, группируются в гидрофобное ядро внутри молекулы, минимизируя контакт с водой.К ним относятся: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан и пролин.
В зависимости от структуры могут быть, в свою очередь, подразделены на:
а) циклические радикалы (фенилаланин, триптофан). Радикал триптофана при этом является гетероциклической структурой (содержит в цикле азот);
б) нециклические гидрофобные радикалы (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин).
3) Полярные радикалы. Шесть аминокислот (аспарагин, глутамин, серин, треонин, тирозин и цистеин) содержат незаряженные, но полярные группировки ($mathrm{–OH, –CONH_2, –SH}$), которые приобретают частичные заряды и являются гидрофильными.
Также в отдельную группу могут быть выделены серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин), ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан).
Таблица
Структура боковых радикалов аминокислот, входящих в состав белков. Радикалы представлены в том виде, который они имеют при рН 7,2.
Для удобства записи белковых последовательностей используются трехбуквенные или однобуквенные сокращенные обозначения аминокислот, указанные в таблице.
Аминокислота | Боковой радикал | Тип радикала |
|---|---|---|
Глицин (Гли, Gly, G) | $mathrm{–H}$ | гидрофобный |
Аспарагиновая кислота (Асп, Asp, D) | $mathrm{–CH_2–COO^-}$ | отрицательно заряжен |
Глутаминовая кислота (Глу, Glu, E) | $mathrm{–CH_2–CH_2–COO^–}$ | отрицательно заряжен |
Лизин (Лиз, Lys, K) | $mathrm{–CH_2–CH_2–CH_2–CH_2–NH_3^+}$ | положительно заряжен |
Аргинин (Арг, Arg, R) |
| положительно заряжен |
Гистидин (Гис, His, H) |
N частично протонирован:
| положительно заряжен |
Фенилаланин (Фен, Phe, F) |
| гидрофобный |
Тирозин (Тир, Tyr, Y) |
| полярный |
Триптофан (Трп, Trp, W) | гидрофобный | |
Аланин (Ала, Ala, A) | $mathrm{–CH_3}$ | гидрофобный |
Валин (Вал, Val, V) | гидрофобный | |
Лейцин (Лей, Leu, L) | гидрофобный | |
Изолейцин (Иле, Ile, I) | гидрофобный | |
Пролин* (Про, Pr, P) |
| гидрофобный |
Метионин (Мет, Met, M) | гидрофобный | |
Серин (Сер, Ser, S) | $mathrm{–CH_2–OH}$ | полярный |
Треонин (Тре, Thr, T) | полярный | |
Аспарагин (Асн, Asn, N) |
| полярный |
Глутамин (Глн, Gln, Q) |
| полярный |
Цистеин (Цис, Cys, C) | $mathrm{–CH_2–SH}$ | полярный |
*Обратите внимание, что пролин — циклическая аминокислота. Он не соответствует стандартной общей формуле аминокислот, поэтому его формула приведена целиком, а не только радикал. Строго говоря, с химической точки зрения это не амино-, а иминокислота, т. к. азот находится в кольце. Но традиции, его описывают в числе белковых аминокислот.
Оптическая изомерия аминокислот
Еще одна важная особенность белков заключается в том, что в их состав входят только L-аминокислоты. Из структурной формулы, представленной на рис. 1, видно, что у всех аминокислот (кроме глицина) к $alpha$-атому углерода присоединены 4 разных заместителя (группировки $mathrm{–NH_2, –COOH, –H, –R}$). Такой атом углерода называется хиральным (от греческого слова «хиро» — рука), поскольку представляет собой центр асимметрии относительно правой и левой стороны.
Из рисунка выше видно, что существуют 2 способа присоединения группировок к этому атому: такой вариант, как указан на рисунке слева (это L-изомер), и вариант справа (D-изомер). Эти две молекулы представляют собой зеркальные отражения друг друга, то есть вещества с разным порядком присоединения двух группировок — $mathrm{–NH_2, –H}$ — к асимметричному атому углерода. Молекулу аминокислоты, изображенную на рисунке слева, называют L-аминокислотой, а молекулу справа — D-аминокислотой. В природных белках встречаются только L-аминокислоты. В природе такие D-аминокислоты встречаются, но они никогда не входят в состав белков, а являются частью других соединений, например, они обнаруживаются в составе некоторых антибиотиков. L- и D-изомеры являютсямежду собой оптическими изомерами.
Подробнее об этом можно прочитать в теме «Хиральность и оптическая изомерия биомолекул».
пептидная связь
При взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой возникает ковалентная связь, которая называется пептидной связью. Схематично процесс образования пептидной связи можно записать так:
Образовавшееся соединение называется пептидом. Если пептид состоит из двух аминокислот, его называют дипептидом, из трех — трипептидом, из четырех — тетрапептидом и т. д.
Данная реакция является обратимой, обратная реакция представляет собой гидролиз пептида (расщепление путем присоединения воды). Следует отметить, что данная схема не отражает процесс биосинтеза белка на рибосомах, так как в нем участвуют не свободные аминокислоты, а их остатки, присоединенные к транспортным РНК (тРНК).
В организме встречается значительное количество коротких пептидов, выполняющих разнообразные функции, чаще всего регуляторные. Пептид, содержащий более 40–50 аминокислотных остатков, обычно называют полипептидом, или белком. Таким образом, разница между белком и пептидом заключается в том, что пептидом обычно называют низкомолекулярное соединение, а белком — высокомолекулярное. Молекулы белка могут содержать сотни и даже тысячи аминокислотных остатков: молекулярная масса белков колеблется в пределах от нескольких тысяч до сотен тысяч и даже миллионов дальтон. При наличии 20 различных аминокислот, являющихся мономерами белка, количество вариантов расположения аминокислотных остатков в одной полипептидной цепи составляет $mathrm{20^n}$, где n — это общее количество аминокислот в цепи. Таким образом, число вариантов расположения аминокислот в белке огромно, и оно возрастает с увеличением количества аминокислот, входящих в состав определенного белка.
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Для большинства животных и человека незаменимыми являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Эти аминокислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать в достаточном количестве с пищей. Две аминокислоты — аргинин и гистидин — относят к условно незаменимым, они образуются в организме человека, но в небольшом количестве, и большую часть потребности в этих аминокислотах человек должен покрывать за счет пищевых источников. Особенно важно поступление достаточного количества незаменимых и условно незаменимых аминокислот для детей и подростков в период формирования и активного роста организма. Более богаты этими аминокислотами животные белки, хотя определенные сочетания растительных источников белка, таких как бобовые, орехи, семечки, могут обеспечить полноценное поступление всех аминокислот, но все же чисто растительную диету сложно сбалансировать, к тому же при этом необходим дополнительный прием витамина $В_{12}$, железа и некоторых других жизненно важных веществ.
нестандартные аминокислоты
Некоторые аминокислоты хотя и не входят в список встречающихся во всех живых организмах 20 аминокислот, обнаружены в составе белков.
Существуют два типа нестандартных аминокислот:
Те, которые могут включаться в состав белков во время их синтеза на рибосомах — N-формилметионин, селеноцистеин и пирролизин, которые входят в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.
а) N-формилметионин вместо метионина играет роль инициаторной аминокислоты у бактерий, то есть является первой аминокислотой, с которой начинается биосинтез белка. Для эукариот и архей он не характерен.
б) селеноцистеин (обозначается Sec или U) — 21-я белковая аминокислота, аналог цистеина с заменой атома серы на атом селена. Входит в состав активных центров многих ферментов, например глутатионпероксидазы. Селенсодержащие белки называются селенопротеинами. Селенопротеин Р является наиболее обычным селенопротеином плазмы крови.
Селеноцистеин кодируется терминирующим кодоном UGA при условии, что за ним следует особая последовательность нуклеотидов, вызывающая включение селеноцистеина вместо остановки трансляции.
в) пирролизин — это природная аминокислота, кодируемая генами некоторых метаногенных архей, которая входит в состав некоторых ферментов метаболизма метана.
20 стандартных аминокислот + 3 вышеназванные аминокислоты вместе составляют 23 протеиногенные (белковые) аминокислоты.Те аминокислоты, которые включаются в состав белков в результате их посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций, нерибосомально. Это 4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин и многие другие, а также D-изомеры стандартных аминокислот.
НЕБЕЛКОВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
В клетках и многоклеточных организмах помимо аминокислот, включающихся в состав белков, присутствует множество аминокислот, выполняющих другие функции. Прежде всего это не альфа-аминокислоты, то есть те, у которых между карбоксильной и аминогруппой присутствует более 1 атома С. В качестве примера можно привести гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК, GABA), которая является тормозным медиатором в центральной нервной системе.
