36 какие аминокислоты придают белку кислые свойства перечислите их

Какая аминокислота входит в состав молекулы белка

1. — гистидин

2. — глутамин

3. — метионин

4. — пролин

5. + — аланин

Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым

1. глицин

2. +валин

3. серин

4. аланин

5. гистидин

3. Какое процентное содержание азота в молекуле белка

1. 21-23%

2. +15-17%

3. 12-14%

4. 70-80%

5. 25-28%

Какую массу имеют белки

1. свыше две тысячи дальтон

2. свыше три тысячи дальтон

3. свыше четыре тысячи дальтон

4. свыше пяти тысяч дальтон

5. +свыше шести тысяч дальтон

Какие аминокислоты придают белкам основные свойства

1. циклические аминокислоты

2. оксиаминокислоты

3. моноаминодикарбоновые кислоты

4. +диаминомонокарбоновые кислоты

5. моноаминомонокарбоновыы кислоты

Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства

1. +моноаминодикарбоновые кислоты

2. моноаминомонокарбоновые кислоты

3. диаминомонокарбоновые кислоты

4. трикарбоновые кислоты

5. диаминодикарбоновые аминокислоты

Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида-лизилтирозиларгинина

1. 7.0

2. +9.5

3. 5.5

4. 4.0

5. 6,8

Какая связь относится к пептидной

Какое строение имеет пептидная связь

О

1. — С — N

H

¦

¦

2. — C = C —

3.

O = C — NH2

¦

4. — NH — COO-

5. H2 N — C

{Правильный ответ}= 1

NH2

В общей формуле белка 2 карбоксильные и 1 амино группа. При каком значении рН он электронейтрален

1. +4.7

2. 7.0

3. 9.0

4. 10.2

5. 12.4

Какая связь образуется между молекулами глутатиона при окислении его 2-х молекул

2 HOOC-CH -CH2 -CH2- CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH

¦

¦

— H2

NH2

CH2

¦

SH

1. водородная

2. ионная

3. гидрофобная

4. +дисульфидная

5. металлическая

В пробирке имеется неизвестный раствор. Какую качественную реакцию надо провести, чтобы установить наличия белка в этом растворе

1. +Биуретовую

2. Фоля

3. Адамкевича

4. Мульдера

5. Щульце-Распайля

Какой признак доказывает коллоидные свойства растворов белков

1. быстрая диффузия

2. гомогенность системы

3. наличие дисперсной фазы

4. +явление опалесценции

5. прозрачность

Какие факторы обуславливают устойчивость белков в растворах

1. большие размеры белковых молекул

2.наличие функциональных групп

3. наличие гидрофобных групп

4.+наличие заряда и гидратной оболочки

5. наличие гидрофильных групп

Что собой представляет вторичная структура белка

1.способ связи аминокислот между собой

2. +характер спирализации полипептидной цепи

3. способ связи белковой и простетической группы

4.форма белковых молекул

5.наличие особых химических свойств

Что собой представляет третичная структура белка

1.+пространственная укладка полипептидной спирали

2.спирализованная конфигурация полипептидной цепи

3.определенная последовательность аминокислот в цепи

4.совокупность нескольких полипептидный цепей

5. спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи

Молекула белка — инсулина состоит из двух полипептидных цепочек, соединенных в двух местах дисульфидными мостиками. Какая структура характерна для инсулина

1. первичная

2. вторичная -спираль

3. вторичная — складчатая

4. третичная

5. +четвертичная

17. Что такое денатурация:

1. обновление всех структур белка

2. разрыв всех связей в белке

3. нарушение первичной структуры белка

4. +нарушение всех структур белка, кроме первой

5. нарушение заряда и первичной структуры белка

Какой белок относится к фибриллярным белкам

1. +миозин

2. альбумин

3. гистон

4. глобулин

5. протамин

19. Какой белок относится к глобулярным белкам:

1. +альбумин

2. фибриноген

3. кератин

4. коллаген,

5. эластин

Какую функцию выполняют склеропротеины

1. регуляторную

2. транспортную

3. +опорную

4. каталитическую

5. дыхательную

В каких процессах участвуют протамины и гистоны

1. в поддержании осмотического давления

2. +в передаче наследственных признаков

3. в передаче нервных импульсов

4. в защитных реакциях организма

5. в процессах транспорта

Какие вещества образуются при полном гидролизе белков

1. оксикислоты

2. полипептиды

3. Д- аминокислоты

4. кетокислоты

5. +- аминокислоты

При добавлении мочевины в раствор белка белок выпал в осадок. При удалении мочевины путем диализа белок самопрозвольно восстанавливает своюнативнуюконформацию. Как называется этот процесс

1. денатурация

2. +ренатурация

3. гидролиз

4. разбавление

5. растворение

Хромопротеинов

1. незаменимая аминокислота

2. фосфорная кислота

3.+ окрашенное вещество

4. производное глюкозы

5. минеральное вещество

Группы гликопротеинов

1. фосфаты

2. гемы

Читайте также:  Каким свойствами обладает снег

3. +углеводы

4. липиды

5. аминокислоты

И рыб

1.+ протамины

2. альбумины

3. глобулины

4. эластины

5. гистоны

Что такое нуклеотиды

1.+ структурные единицы нуклеиновых кислот

2. структурные единицы простых белков

3. структурные единицы гиалуроновой кислоты

4. структурные единицы хондроитинсульфата

5. структурные единицы гепарина

Фосфопротеины ФП

+1.ФП- это источник незаменимых аминокислот

2.ФП — это источник микроэлементов

3.ФП — это источник заменимых аминокислот

4. ФП — это источник гормонов

5. ФП — это источник биологически активных веществ

Свойствами

+1. способность цементировать клетки стенки сосудов

2. способность активировать гиалуронидазу

3. способность усиливать митоз

4. способность свертывать кровь

5. способность увеличивать трение суставных поверхностей

Инструментах

+1.Бензидиновая

2.Биуретовая

3.Нингидриновая

4.Шульце-Распайля

5.Мульдера

Белка

1. Реакции на серосодержащие аминокислоты

+ 2. Реакции на все незаменимые аминокислоты

3. Реакции на все заменимые аминокислоты

4. Реакции на несколько незаменимых аминокислот

5. Реакции на несколько заменимых аминокислот

Какое исследование крови необходимо провести у больного для подтверждения атеросклероза ЛПНП — это липопротеины низкой плотности, а ЛПВП — липопротеины высокой плотности, ЛПОНП -липопротеины очень низкой плотности

+1. определить коэффициент ЛПНПЛПВП

2. определить коэффициент холестеринтриацилглицерин

3. определить соотношение пируватлактат

4. определить соотношение тирозинвалин

5. определить соотношение хиломикронЛПОНП

Что такое катал

+1.единица измерения мощности фермента

2. константа Михаэлиса-Ментена

3. единица измерения концентрации фермента

4. единица измерения концентрации ингибитора

5. коэффициент молярной экстинкции

Что такое профермент

1. фермент с IV структурой

2. фермент без аллостерического центра

3. активный предшественник фермента

+4. неактивный предшественник фермента

5. одна из молекулярных форм одного и того же фермента

В пищеварении

+1.гидролазы

2.трансферазы

3.оксидоредуктазы

4.лиазы

5.изомеразы

При обследовании работников объединения у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов

+1.гепатит

2.порок сердца

3.стенокардия

4.инфаркт легких

5.почечнокаменная болезнь

141 Некоторые вещества разобщают окисление и фосфорилирование, например, 2,4- динитрофенол. Это липофильное вещество легко диффундирует через мембрану митохондрий, как в ионизированном, так и в неионизированном состоянии и, следовательно, может переносить ионы водорода через мембрану в сторону их меньшей концентрации и увеличивать образование теплопродукции. Какой наиболее ожидаемый результат

+- уменьшается образование АТФ;

— увеличивается образование АТФ;

— увеличивается образование АДФ;

— уменьшается образование УТФ;

— увеличивается образование ТТФ.

Под действием фермента и с участием воды произошло расщепление сложного вещества, имеющего сложноэфирную связь, на более простые составные части. Расщепление протекало под действием воды. Какой из перечисленных классов ферментов включает в себя данный фермент

+ 1.гидролазы

2.трансферазы

3.лиазы

4. лигазы

5. изомеразы

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа содержит кофермент НАДФ и является ферментом пентозофосфатного цикла. В этом цикле НАДФ восстанавливается. НАДФН2 является компонентом антиоксидантной системы эритроцитов. Что может возникнуть в эритроцитах при недостаточности этой системы

1. генная мутация

2. хромосомная мутация

+ 3. Распад эритроцитов

4. нарушение синтеза белка

5. сборка микрофиламентов

У ребенка отмечается раннее окостенение черепа, умственная отсталость, потеря аппетита и веса, полиурия, мышечная ригидность. Как называется подобное состояние связанное с витаминной обеспеченностью организма

А гипервитаминоз А

+Б гипервитаминоз Д

В гиповитаминоз С

Г гиповитаминоз Е

Д гипервитаминозВ1

У ребенка с повышенной возбудимостью отмечаются судороги, вздутие живота, анемия. Нарушена реакция декарбоксилированияглутамата. Какой из перечисленных коферментов входит в состав глутаматдекарбоксилазы

А флавинмононуклеотид

Бфлавинадениндинуклеотид

В никотинамиддинуклеотид

Г тиаминдифосфат

+Д пиридоксальфосфат

У пожилого человека ускорены реакции перекисного окисления липидов, повышено артериальное давление и уровень холестерина в крови Какое витаминоподобное вещество может рекомендовать врач больному в качестве антиатерогенного препарата

А витамин В4

Б витамин В8

В витамин В7

Г витамин В13

+Д витамин F

У беременной женщины появилась угроза самопроизвольного прерывания беременности, прежние беременности сопровождались нарушениями развития плода. Какой препарат или витамин следует назначить для комплексного лечения пациентки

А викасол

Бретиноацетат

В аскорутин

Г тиаминхлорид

+Д токоферол

190.

191.

Углеводов

1. Оксидоредуктазы

2. трансферазы

+3.гидролазы

4. лиазы

Читайте также:  Каким свойством обладает сталь

5. изомеразы

Что такое гликогенолиз

1. распад галактозы

+2. распад гликогена

3. синтез глюкозы

4. синтез гликогена

5. распад глюкозы

Усиливается в печени

1. Глюконеогенез

2. гликолиз

3. гликогенолиз

+ 4.гликогеногенез

5. гидролиз

Усиливается в печени

1. гидролиз

+ 2. глюконеогенез

3. гликогеногенез

4. липолиз

5. липогенез

Аэробного гликолиза

1. ацетоуксусная кислота

2. мевалоновая кислота

+3. пировиноградная кислота

4. масляная кислот

5. капроновая кислота

Превышает 15 мМл

1. глюкозурия;

2. гиперурикемия;

3. глюкорахия;

4. гипогликемия;

+5. гипергликемия;

221. Как называется фермент, катализирующий реакцию образования АТФ в

процессе гликолиза ФЕП + АДФ

ПВК+ АТФ ФЕП — фосфоенолпируват; ПВК — пируват

1.+пируваткиназа

2. фосфоенолпируваткарбоксилаза

3. пируватдекарбоксилаза

4. пируватлигаза

5. аденилаткиназа

В аэробных условиях

1. подвергается восстановлению в лактат

2. выводится из организма

+3. Поступает в митохондрии и превращается в

ацетилКоА

4. поступает в митохондрии и восстанавливается в лактат

5. превращается в этиловый спирт

Ограничить

+ 1. крахмал

2.лактоза

3.пектин

4.целлюлоза

5.лигнин

Улучшения работы кишечника

+ 1.клетчатку

3. лактозу

4. сахарозу

5. глюкозу

6. фруктозу

Голодании

1. Гликогеногенез

2. Гликогенолиз

3. Липолиз

+ 4.Глюконеогенез

5.Липогенез

Какая аминокислота входит в состав молекулы белка

1. — гистидин

2. — глутамин

3. — метионин

4. — пролин

5. + — аланин



Источник

Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (
α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.

Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

36 какие аминокислоты придают белку кислые свойства перечислите их

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1.    
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.

2.    
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.

3.    
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие
и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. 

Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:

 

Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –       незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

36 какие аминокислоты придают белку кислые свойства перечислите их

, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты 

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала ( R )

Глицин

Gly (Гли)

H —

Аланин

Ala (Ала)

CH3 —

Валин

Val (Вал)

(CH3)2CH —

Лейцин

Leu (Лей)

(CH3)2CH – CH2 — 

Серин

Ser (Сер)

OH- CH2 —

Тирозин

Tyr (Тир)

HO – C6H4 – CH2 — 

Аспарагиновая кислота

Asp (Асп)

HOOC – CH2 —

Глутаминовая кислота

Glu (Глу)

HOOC – CH2 – CH2 —

Цистеин

Cys (Цис)

HS – CH2 —

Аспарагин

Asn (Асн)

O = C – CH2 –

       │

       NH2

Лизин

Lys (Лиз)

NH2 – CH2- CH2 – CH2 —

Фенилаланин

Phen (Фен)

C6H5 – CH2 —

Читайте также:  Какое физиологическое свойство клеточных мембран способствует

Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.

Пример:

Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:

  ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных
групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 

Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.

I.Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                                                       цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты» 

2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:

NH2-CH2-COOH  → NH2-CH3 + CO2↑

II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH2-CH2-COOH
+ NaOHNH2-CH2-COONa + H2O

NH2-CH2-COONa — натриевая соль  2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры
– летучие вещества (р.
этерификации):        NH2-CH2-COOH
+ CH3OH   HCl(газ)NH2-CH2-COOCH3
+ H2O

NH2-CH2-COOCH3  — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты 

3. С аммиаком → образуются
амиды:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

 4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl

                                              или HOOC-CH2-NH2*HCl

2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):

NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

                                                   
гидроксокислота

Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
                                     

IV.Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 

 Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».

ПРИМЕНЕНИЕ 

1) аминокислоты широко
распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания
больных;

5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;

7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ 

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Источник