36 какие аминокислоты придают белку кислые свойства перечислите их
Какая аминокислота входит в состав молекулы белка
1. — гистидин
2. — глутамин
3. — метионин
4. — пролин
5. + — аланин
Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым
1. глицин
2. +валин
3. серин
4. аланин
5. гистидин
3. Какое процентное содержание азота в молекуле белка
1. 21-23%
2. +15-17%
3. 12-14%
4. 70-80%
5. 25-28%
Какую массу имеют белки
1. свыше две тысячи дальтон
2. свыше три тысячи дальтон
3. свыше четыре тысячи дальтон
4. свыше пяти тысяч дальтон
5. +свыше шести тысяч дальтон
Какие аминокислоты придают белкам основные свойства
1. циклические аминокислоты
2. оксиаминокислоты
3. моноаминодикарбоновые кислоты
4. +диаминомонокарбоновые кислоты
5. моноаминомонокарбоновыы кислоты
Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства
1. +моноаминодикарбоновые кислоты
2. моноаминомонокарбоновые кислоты
3. диаминомонокарбоновые кислоты
4. трикарбоновые кислоты
5. диаминодикарбоновые аминокислоты
Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида-лизилтирозиларгинина
1. 7.0
2. +9.5
3. 5.5
4. 4.0
5. 6,8
Какая связь относится к пептидной
Какое строение имеет пептидная связь
О
1. — С — N
H
¦
¦
2. — C = C —
3.
O = C — NH2
¦
4. — NH — COO-
5. H2 N — C
{Правильный ответ}= 1
NH2
В общей формуле белка 2 карбоксильные и 1 амино группа. При каком значении рН он электронейтрален
1. +4.7
2. 7.0
3. 9.0
4. 10.2
5. 12.4
Какая связь образуется между молекулами глутатиона при окислении его 2-х молекул
2 HOOC-CH -CH2 -CH2- CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
¦
¦
— H2
NH2
CH2
¦
SH
1. водородная
2. ионная
3. гидрофобная
4. +дисульфидная
5. металлическая
В пробирке имеется неизвестный раствор. Какую качественную реакцию надо провести, чтобы установить наличия белка в этом растворе
1. +Биуретовую
2. Фоля
3. Адамкевича
4. Мульдера
5. Щульце-Распайля
Какой признак доказывает коллоидные свойства растворов белков
1. быстрая диффузия
2. гомогенность системы
3. наличие дисперсной фазы
4. +явление опалесценции
5. прозрачность
Какие факторы обуславливают устойчивость белков в растворах
1. большие размеры белковых молекул
2.наличие функциональных групп
3. наличие гидрофобных групп
4.+наличие заряда и гидратной оболочки
5. наличие гидрофильных групп
Что собой представляет вторичная структура белка
1.способ связи аминокислот между собой
2. +характер спирализации полипептидной цепи
3. способ связи белковой и простетической группы
4.форма белковых молекул
5.наличие особых химических свойств
Что собой представляет третичная структура белка
1.+пространственная укладка полипептидной спирали
2.спирализованная конфигурация полипептидной цепи
3.определенная последовательность аминокислот в цепи
4.совокупность нескольких полипептидный цепей
5. спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
Молекула белка — инсулина состоит из двух полипептидных цепочек, соединенных в двух местах дисульфидными мостиками. Какая структура характерна для инсулина
1. первичная
2. вторичная -спираль
3. вторичная — складчатая
4. третичная
5. +четвертичная
17. Что такое денатурация:
1. обновление всех структур белка
2. разрыв всех связей в белке
3. нарушение первичной структуры белка
4. +нарушение всех структур белка, кроме первой
5. нарушение заряда и первичной структуры белка
Какой белок относится к фибриллярным белкам
1. +миозин
2. альбумин
3. гистон
4. глобулин
5. протамин
19. Какой белок относится к глобулярным белкам:
1. +альбумин
2. фибриноген
3. кератин
4. коллаген,
5. эластин
Какую функцию выполняют склеропротеины
1. регуляторную
2. транспортную
3. +опорную
4. каталитическую
5. дыхательную
В каких процессах участвуют протамины и гистоны
1. в поддержании осмотического давления
2. +в передаче наследственных признаков
3. в передаче нервных импульсов
4. в защитных реакциях организма
5. в процессах транспорта
Какие вещества образуются при полном гидролизе белков
1. оксикислоты
2. полипептиды
3. Д- аминокислоты
4. кетокислоты
5. +- аминокислоты
При добавлении мочевины в раствор белка белок выпал в осадок. При удалении мочевины путем диализа белок самопрозвольно восстанавливает своюнативнуюконформацию. Как называется этот процесс
1. денатурация
2. +ренатурация
3. гидролиз
4. разбавление
5. растворение
Хромопротеинов
1. незаменимая аминокислота
2. фосфорная кислота
3.+ окрашенное вещество
4. производное глюкозы
5. минеральное вещество
Группы гликопротеинов
1. фосфаты
2. гемы
3. +углеводы
4. липиды
5. аминокислоты
И рыб
1.+ протамины
2. альбумины
3. глобулины
4. эластины
5. гистоны
Что такое нуклеотиды
1.+ структурные единицы нуклеиновых кислот
2. структурные единицы простых белков
3. структурные единицы гиалуроновой кислоты
4. структурные единицы хондроитинсульфата
5. структурные единицы гепарина
Фосфопротеины ФП
+1.ФП- это источник незаменимых аминокислот
2.ФП — это источник микроэлементов
3.ФП — это источник заменимых аминокислот
4. ФП — это источник гормонов
5. ФП — это источник биологически активных веществ
Свойствами
+1. способность цементировать клетки стенки сосудов
2. способность активировать гиалуронидазу
3. способность усиливать митоз
4. способность свертывать кровь
5. способность увеличивать трение суставных поверхностей
Инструментах
+1.Бензидиновая
2.Биуретовая
3.Нингидриновая
4.Шульце-Распайля
5.Мульдера
Белка
1. Реакции на серосодержащие аминокислоты
+ 2. Реакции на все незаменимые аминокислоты
3. Реакции на все заменимые аминокислоты
4. Реакции на несколько незаменимых аминокислот
5. Реакции на несколько заменимых аминокислот
Какое исследование крови необходимо провести у больного для подтверждения атеросклероза ЛПНП — это липопротеины низкой плотности, а ЛПВП — липопротеины высокой плотности, ЛПОНП -липопротеины очень низкой плотности
+1. определить коэффициент ЛПНПЛПВП
2. определить коэффициент холестеринтриацилглицерин
3. определить соотношение пируватлактат
4. определить соотношение тирозинвалин
5. определить соотношение хиломикронЛПОНП
Что такое катал
+1.единица измерения мощности фермента
2. константа Михаэлиса-Ментена
3. единица измерения концентрации фермента
4. единица измерения концентрации ингибитора
5. коэффициент молярной экстинкции
Что такое профермент
1. фермент с IV структурой
2. фермент без аллостерического центра
3. активный предшественник фермента
+4. неактивный предшественник фермента
5. одна из молекулярных форм одного и того же фермента
В пищеварении
+1.гидролазы
2.трансферазы
3.оксидоредуктазы
4.лиазы
5.изомеразы
При обследовании работников объединения у одной из сотрудниц обнаружено увеличение активности аланинтрансаминазы в крови в 7 раз, а аспартаттрансаминазы-в 2 раза по сравнению с нормой. Каковы причины изменения в крови уровня ферментов
+1.гепатит
2.порок сердца
3.стенокардия
4.инфаркт легких
5.почечнокаменная болезнь
141 Некоторые вещества разобщают окисление и фосфорилирование, например, 2,4- динитрофенол. Это липофильное вещество легко диффундирует через мембрану митохондрий, как в ионизированном, так и в неионизированном состоянии и, следовательно, может переносить ионы водорода через мембрану в сторону их меньшей концентрации и увеличивать образование теплопродукции. Какой наиболее ожидаемый результат
+- уменьшается образование АТФ;
— увеличивается образование АТФ;
— увеличивается образование АДФ;
— уменьшается образование УТФ;
— увеличивается образование ТТФ.
Под действием фермента и с участием воды произошло расщепление сложного вещества, имеющего сложноэфирную связь, на более простые составные части. Расщепление протекало под действием воды. Какой из перечисленных классов ферментов включает в себя данный фермент
+ 1.гидролазы
2.трансферазы
3.лиазы
4. лигазы
5. изомеразы
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа содержит кофермент НАДФ и является ферментом пентозофосфатного цикла. В этом цикле НАДФ восстанавливается. НАДФН2 является компонентом антиоксидантной системы эритроцитов. Что может возникнуть в эритроцитах при недостаточности этой системы
1. генная мутация
2. хромосомная мутация
+ 3. Распад эритроцитов
4. нарушение синтеза белка
5. сборка микрофиламентов
У ребенка отмечается раннее окостенение черепа, умственная отсталость, потеря аппетита и веса, полиурия, мышечная ригидность. Как называется подобное состояние связанное с витаминной обеспеченностью организма
А гипервитаминоз А
+Б гипервитаминоз Д
В гиповитаминоз С
Г гиповитаминоз Е
Д гипервитаминозВ1
У ребенка с повышенной возбудимостью отмечаются судороги, вздутие живота, анемия. Нарушена реакция декарбоксилированияглутамата. Какой из перечисленных коферментов входит в состав глутаматдекарбоксилазы
А флавинмононуклеотид
Бфлавинадениндинуклеотид
В никотинамиддинуклеотид
Г тиаминдифосфат
+Д пиридоксальфосфат
У пожилого человека ускорены реакции перекисного окисления липидов, повышено артериальное давление и уровень холестерина в крови Какое витаминоподобное вещество может рекомендовать врач больному в качестве антиатерогенного препарата
А витамин В4
Б витамин В8
В витамин В7
Г витамин В13
+Д витамин F
У беременной женщины появилась угроза самопроизвольного прерывания беременности, прежние беременности сопровождались нарушениями развития плода. Какой препарат или витамин следует назначить для комплексного лечения пациентки
А викасол
Бретиноацетат
В аскорутин
Г тиаминхлорид
+Д токоферол
190.
191.
Углеводов
1. Оксидоредуктазы
2. трансферазы
+3.гидролазы
4. лиазы
5. изомеразы
Что такое гликогенолиз
1. распад галактозы
+2. распад гликогена
3. синтез глюкозы
4. синтез гликогена
5. распад глюкозы
Усиливается в печени
1. Глюконеогенез
2. гликолиз
3. гликогенолиз
+ 4.гликогеногенез
5. гидролиз
Усиливается в печени
1. гидролиз
+ 2. глюконеогенез
3. гликогеногенез
4. липолиз
5. липогенез
Аэробного гликолиза
1. ацетоуксусная кислота
2. мевалоновая кислота
+3. пировиноградная кислота
4. масляная кислот
5. капроновая кислота
Превышает 15 мМл
1. глюкозурия;
2. гиперурикемия;
3. глюкорахия;
4. гипогликемия;
+5. гипергликемия;
221. Как называется фермент, катализирующий реакцию образования АТФ в
процессе гликолиза ФЕП + АДФ
ПВК+ АТФ ФЕП — фосфоенолпируват; ПВК — пируват
1.+пируваткиназа
2. фосфоенолпируваткарбоксилаза
3. пируватдекарбоксилаза
4. пируватлигаза
5. аденилаткиназа
В аэробных условиях
1. подвергается восстановлению в лактат
2. выводится из организма
+3. Поступает в митохондрии и превращается в
ацетилКоА
4. поступает в митохондрии и восстанавливается в лактат
5. превращается в этиловый спирт
Ограничить
+ 1. крахмал
2.лактоза
3.пектин
4.целлюлоза
5.лигнин
Улучшения работы кишечника
+ 1.клетчатку
3. лактозу
4. сахарозу
5. глюкозу
6. фруктозу
Голодании
1. Гликогеногенез
2. Гликогенолиз
3. Липолиз
+ 4.Глюконеогенез
5.Липогенез
Какая аминокислота входит в состав молекулы белка
1. — гистидин
2. — глутамин
3. — метионин
4. — пролин
5. + — аланин
Среди
азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией.
Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов
встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и
белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами).
Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в
последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты
встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из
аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые
обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты;
животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых
аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и
углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых
и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот),
входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов,
антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче
нервных импульсов.
Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как
карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен
аминогруппой.
КЛАССИФИКАЦИЯ
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1.
В
зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты
подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и
т. д.
2.
В
зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и
основные.
3.
По
характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические,
серосодержащие и гетероциклические
аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером
ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная
кислота:
Примером
гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота
НОМЕНКЛАТУРА
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению
к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH
, которые играют исключительно важную
роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные
названия.
Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты
Аминокислота | Сокращённое обозначение | Строение радикала ( R ) |
Глицин | Gly (Гли) | H — |
Аланин | Ala (Ала) | CH3 — |
Валин | Val (Вал) | (CH3)2CH — |
Лейцин | Leu (Лей) | (CH3)2CH – CH2 — |
Серин | Ser (Сер) | OH- CH2 — |
Тирозин | Tyr (Тир) | HO – C6H4 – CH2 — |
Аспарагиновая кислота | Asp (Асп) | HOOC – CH2 — |
Глутаминовая кислота | Glu (Глу) | HOOC – CH2 – CH2 — |
Цистеин | Cys (Цис) | HS – CH2 — |
Аспарагин | Asn (Асн) | O = C – CH2 – │ NH2 |
Лизин | Lys (Лиз) | NH2 – CH2- CH2 – CH2 — |
Фенилаланин | Phen (Фен) | C6H5 – CH2 — |
Если
в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии
используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино-
и т.д.
Пример:
Наличие
двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая
или -триовая кислота:
ИЗОМЕРИЯ
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных
групп
3. Оптическая изомерия
α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты представляют собой
кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления,
которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны.
Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в
воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на
неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
ПОЛУЧЕНИЕ
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые
в процессе жизнедеятельности продуцируют α — аминокислоты белков.
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты
амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные
свойства.
I.Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные
растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы
аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет
переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую
или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
Видео-опыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
2. Поликонденсация→ образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух
α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин +
Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑
II. Свойства карбоксильной группы
(кислотность)
1. С основаниями → образуются соли:
NH2-CH2-COOH
+ NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
NH2-CH2-COONa — натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами → образуются сложные
эфиры – летучие вещества (р.
этерификации): NH2-CH2-COOH
+ CH3OH HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3
+ H2O
NH2-CH2-COOCH3 — метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком → образуются
амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 →
NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет
внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой
кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для
получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами → соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl
или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно
первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH +
HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O
гидроксокислота
Измерение
объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод
Ван-Слайка)
IV.Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются
нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты
образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую
синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.
Видео-опыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты».
ПРИМЕНЕНИЕ
1) аминокислоты широко
распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те
кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки;
аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные
получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при
сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания
больных;
5) аминокислоты необходимы в
качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая
кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты
применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно
влияет на их рост;
7) имеют техническое значение:
аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна –
капрон и энант.
О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ