В каких клетках содержится больше рибосом

27.06.2020
0
Главная › Какой содержится › В каких клетках содержится больше рибосом
В каких клетках содержится больше рибосом thumbnail

Модель рибосомы Escherichia coli. Красным цветом выделена большая субьединица, синим — малая субьединица. Более светлым оттенком показаны рибосомные белки, более темным — рРНК

Рибосо́ма — важнейшая немембранная органелла всех живых клеток, служащая для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК). Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму, диаметром от 15—20 нанометров (прокариоты) до 25—30 нанометров (эукариоты), состоят из большой и малой субъединиц. Малая субъединица считывает информацию с матричной РНК, а большая — присоединяет соответствующую аминокислоту к синтезируемой цепочке белка.

В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматической сети, хотя могут быть локализованы и в неприкреплённой форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой (полисомой). Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.

Схема синтеза рибосом в клетках эукариот.
1. Синтез мРНК рибосомных белков РНК полимеразой II. 2. Экспорт мРНК из ядра. 3. Узнавание мРНК рибосомой и 4. синтез рибосомных белков. 5. Синтез предшественника рРНК (45S — предшественник) РНК полимеразой I. 6. Синтез 5S pРНК РНК полимеразой III. 7. Сборка большой рибонуклеопротеидной частицы, включающей 45S-предшественник, импортированные из цитоплазмы рибосомные белки, а также специальные ядрышковые белки и РНК, принимающие участие в созревании рибосомных субчастиц. 8. Присоединение 5S рРНК, нарезание предшественника и отделение малой рибосомной субчастицы. 9. Дозревание большой субчастицы, высвобождение ядрышковых белков и РНК. 10. Выход рибосомных субчастиц из ядра. 11. Вовлечение их в трансляцию.

Состав рибосомы[править | править код]

Рибосома представляют собой нуклеопротеид и состоит из специфических (рибосомных) РНК, специфических (рибосомных) белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.

Соотношение РНК/белок в рибосомах составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S, 5,8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК-полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируются РНК-полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.

Константа седиментации (скорость оседания в ультрацентрифуге) у цитоплазматических рибосом эукариотических клеток равняется 80S (большая и малая субъединицы 60S и 40S, соответственно), у рибосом бактериальных клеток (а также у рибосом митохондрий и пластид) — 70S (большая и малая субъединицы 50S и 30S, соответственно).

Рибосомные РНК[править | править код]

Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК.[1] Рибосомная РНК (рРНК) в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях (20 мМ Mg2+, ионная сила 0,3—0,5, иногда условия включают также присутствие ди- и полиаминов, этанола) самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически (формой, внутренней структурой и размерами) очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют.[2] Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.[1]

Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции (с усложнением уровня организации живых систем) некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали («обрастали» дополнительными модулями, а позже — также и синтезируемыми ими полипептидами), вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно-функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда-то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК-мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.

РНК малой субъединицы[править | править код]

Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 16S-подобная рРНК (в других случаях). В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S-подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована (например, у Chlamydomonas reinhardtii она состоит из четырёх отдельных полирибонуклеотидов).[3]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков (Escherichia coli — 1542). Для 16S-подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков (18S рРНК). Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S-подобные рРНК (10—12S), которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S-подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.[3]

РНК большой субъединицы[править | править код]

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.[4]

Читайте также:  В каких травах содержатся фосфолипиды

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).[4]

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.[4]

Рибосомные белки[править | править код]

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки.[5] Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков.[6] Рибосома на 30—50 % состоит из белка.[7]

Низкомолекулярные компоненты[править | править код]

Кроме биополимеров (РНК и белков) в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов (главным образом Mg2+ — до 2 % сухой массы рибосомы),[8] ди- и полиамины (такие как путресцин, кадаверин, спермидин, спермин — могут составлять до 2,5 % сухой массы рибосомы).[8]

Механизм трансляции[править | править код]

Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот — это формилметионил-тРНК, обозначаемая как fMet-тРНКfMet) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНКfMet находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНКfMet, находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

  1. Оптимальное позиционирование субстратов (induced fit)[9]
  2. Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза[10]
  3. Участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона[11][12]
  4. Участие 2′-гидроксильной группы 3′-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона[13]

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНКfMet сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК — из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы[править | править код]

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов[14]. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка[15]. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы[16].

В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы[17].

Читайте также:  В каких препаратах содержится биматопрост

Примечания[править | править код]

  1. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 109.
  2. ↑ Спирин, 2011, с. 120—121.
  3. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 110.
  4. ↑ 1 2 3 Спирин, 2011, с. 110—111.
  5. ↑ Спирин, 2011, с. 133—134.
  6. ↑ Спирин, 2011, с. 136—137.
  7. ↑ Спирин, 2011, с. 84—85.
  8. ↑ 1 2 Спирин, 2011, с. 84.
  9. ↑ Sievers A., Beringer M., Rodnina M. V., Wolfenden R. The ribosome as an entropy trap. (англ.) // Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. — 2004. — 25 May (vol. 101, no. 21). — P. 7897—7901. — doi:10.1073/pnas.0402488101. — PMID 15141076. [исправить]
  10. ↑ Schmeing T. M., Huang K. S., Strobel S. A., Steitz T. A. An induced-fit mechanism to promote peptide bond formation and exclude hydrolysis of peptidyl-tRNA. (англ.) // Nature. — 2005. — 24 November (vol. 438, no. 7067). — P. 520—524. — doi:10.1038/nature04152. — PMID 16306996. [исправить]
  11. ↑ Hesslein A. E., Katunin V. I., Beringer M., Kosek A. B., Rodnina M. V., Strobel S. A. Exploration of the conserved A+C wobble pair within the ribosomal peptidyl transferase center using affinity purified mutant ribosomes. (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2004. — Vol. 32, no. 12. — P. 3760—3770. — doi:10.1093/nar/gkh672. — PMID 15256541. [исправить]
  12. ↑ Nissen P., Hansen J., Ban N., Moore P. B., Steitz T. A. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2000. — 11 August (vol. 289, no. 5481). — P. 920—930. — PMID 10937990. [исправить]
  13. ↑ Schmeing T. M., Huang K. S., Kitchen D. E., Strobel S. A., Steitz T. A. Structural insights into the roles of water and the 2′ hydroxyl of the P site tRNA in the peptidyl transferase reaction. (англ.) // Molecular Cell. — 2005. — 11 November (vol. 20, no. 3). — P. 437—448. — doi:10.1016/j.molcel.2005.09.006. — PMID 16285925. [исправить]
  14. ↑ PALADE GE. A small particulate component of the cytoplasm. (англ.) // The Journal Of Biophysical And Biochemical Cytology. — 1955. — January (vol. 1, no. 1). — P. 59—68. — doi:10.1083/jcb.1.1.59. — PMID 14381428. [исправить]
  15. ↑ Roberts, R. B., editor. (1958) «Introduction» in Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc.
  16. ↑ Ben-Shem A., Jenner L., Yusupova G., Yusupov M. Crystal structure of the eukaryotic ribosome. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2010. — 26 November (vol. 330, no. 6008). — P. 1203—1209. — doi:10.1126/science.1194294. — PMID 21109664. [исправить]
  17. ↑ Bokov K., Steinberg S. V. A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA. (англ.) // Nature. — 2009. — 19 February (vol. 457, no. 7232). — P. 977—980. — doi:10.1038/nature07749. — PMID 19225518. [исправить]

Литература[править | править код]

  • Спирин А. С. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка / Рецензенты: акад. РАН, д-р хим. наук, проф. Богданов А. А.; чл.-кор. РАН, д-р хим. наук Цетлин В. И.; ред. Пирогова И. В.; тех. ред. Крайнова О. Н.; комп. верстка Никитина Г. Ю.; кор. Петрова Г. Н.. — изд. (2). — М.: «Академия», 2011. — 496 + 16 (цв. илл.) с. — (Высшее профессиональное образование). — 1000 экз. — ISBN 978-5-7695-6668-4.

Ссылки[править | править код]

  • «Тайна происхождения рибосом разгадана?», Александр Марков, 27.02.2009 [1]
  • Сайт одного из ведущих учёных по исследованию структуры рибосом, содержит большое количество иллюстраций, в том числе анимированных [2]  (англ.)

Источник

Строение функция рибосома

Строение функция рибосома

Рибосомы — это важнейшие компоненты клеток как прокариот, так и эукариот. Строение и функции рибосом связаны с синтезом белка|белка в клетке, т. е. процессом трансляции.

По химическому составу рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиды, т. е. состоят из РНК и белков. В рибосомы входит только один тип РНК – рРНК (рибосомальная РНК). Однако существует 4 разновидности её молекул.

По строению рибосомы — это мелкие, округлой формы, немембранные органоиды клетки. Их количество в разных клетках варьирует от тысяч до нескольких миллионов. Рибосома — это не монолитная структура, она состоит из двух частиц, которые называют большой и малой субъединицами.

В клетках эукариот большинство рибосом прикреплено к ЭПС, в результате чего последняя становится шероховатой.

Большая|Большая часть рРНК, составляющая рибосомы, синтезируется в ядрышке. Ядрышко образуют определённые участки разных хромосом, содержащие множество копий генов, на которых синтезируется предшественник молекул рРНК. После синтеза предшественника он видоизменяется и распадается на три части — разные молекулы рРНК.

Одна из четырёх типов молекул рРНК синтезируется не в ядрышке, а в ядре на других участках хромосом.

В ядре происходит сборка отдельных субъединиц рибосом, которые затем выходят в цитоплазму, где при синтезе белка|белка объединяются.

По строению обе субъединицы рибосом представляют собой молекулы рРНК, которые принимают определённые третичные структуры (сворачиваются) и инкрустируются десятками различных белков. При этом в состав большой субъединицы рибосом входит три молекулы рРНК (у прокариот — две), а в состав малой — только одна.

Единственная функция рибосом — это обеспечение возможности протекания химических реакций при биосинтезе белка|белка в клетке. Матричная РНК, транспортные РНК, множество белковых факторов в рибосоме занимают определённые положения, что даёт возможность эффективно протекать химическим реакциям.

При объединении субъединиц в рибосоме образуются «места|места» – сайты. Рибосома движется по мРНК и «считывает» кодон за кодоном. В один сайт поступает тРНК с присоединённой к ней аминокислотой, в другом – находится ранее прибывшая тРНК, к которой прикреплена ранее синтезированная полипептидная цепочка. В рибосоме между аминокислотой и полипептидом образуется пептидная связь. В результате полипептид оказывается на «новой» тРНК, а «старая» покидает рибосому. На её место смещается оставшаяся тРНК вместе со своим «хвостом» (полипептидом). Рибосома сдвигается по мРНК вперёд на один триплет, и к нему присоединяется комплементарная тРНК и т. д.

По одной цепи мРНК могут двигаться друг за другом|другом несколько рибосом, образуя полисому.

Видео по теме : Строение функция рибосома

Строение функция рибосома

Строение функция рибосома

Каждая клетка любого организма имеет сложную структуру, включающую в себя множество компонентов.

Вкратце о строении клетки

Она состоит из мембраны, цитоплазмы, органоидов, которые в них расположены, а также ядра|ядра (кроме прокариотов), в котором находятся молекулы ДНК. Кроме того, над мембраной имеется дополнительная защитная структура. В животных клетках это гликокаликс, во всех остальных — клеточная стенка. У растений она состоит из целлюлозы, у грибов — из хитина, у бактерий — из муреина. Мембрана состоит из трёх слоёв: двух фосфолипидных и белкового между ними. В ней есть поры|поры, благодаря которым осуществляется перенос веществ внутрь и наружу. Возле каждой поры|поры расположены специальные транспортные белки|белки, которые пропускают в клетку только определённые вещества. Органоидами животной клетки являются:

  • митохондрии, которые выполняют роль своеобразных «электростанций» (в них происходит процесс клеточного дыхания и синтез энергии);
  • лизосомы, которые содержат специальные ферменты для осуществления обмена веществ;
  • комплекс Гольджи, предназначенный для хранения и видоизменения некоторых веществ;
  • эндоплазматический ретикулум, который нужен для транспорта химических соединений;
  • центросома, состоящая из двух центриолей, которые участвуют в процессе деления;
  • ядрышко, которое регулирует обменные процессы и создаёт некоторые органоиды;
  • рибосомы, о которых мы детально поговорим в этой статье;
  • растительные клетки имеют дополнительные органоиды: вакуоль, которая нужна для накопления ненужных веществ в связи с невозможностью вывода их наружу из-за прочной клеточной стенки; пластиды, которые подразделяются на лейкопласты (отвечают за запасание питательных химических соединений); хромопласты, содержащие красочные пигменты; хлоропласты, в которых находится хлорофилл и где происходит процесс фотосинтеза.

  • Рибосома — это что?

    Раз уж мы говорим о ней в данной статье, то вполне логично задать такой вопрос. Рибосома — это органоид, который может быть расположен на внешней стороне стенок комплекса Гольджи. Нужно уточнить ещё, что рибосома — это органоид, который содержится в клетке в очень больших|больших количествах. В одной может находиться до десяти тысяч.

    Где находятся данные органоиды?

    Итак, как уже говорилось, рибосома — это структура, которая находится на стенках комплекса Гольджи. Также она может свободно передвигаться|передвигаться по цитоплазме. Третий вариант, где может располагаться рибосома — мембрана клетки. И те органоиды, которые находятся в этом месте, практически не покидают его и являются стационарными.

    Рибосома — строение

    Как же выглядит данная органелла? Она похожа на телефон с трубкой. Рибосома эукариот и прокариот состоит из двух частей, одна из которых больше, другая — меньше. Но эти две её составляющие не соединяются вместе, когда она находится в спокойном состоянии. Это происходит только тогда, когда рибосома клетки непосредственно начинает выполнять свои функции. О функциях мы поговорим позже. Рибосома, строение которой описывается в статье, также имеет в своём составе информационную РНК и транспортную РНК. Данные вещества необходимы для того, чтобы записывать на них информацию о нужных клетке белках|белках. Рибосома, строение которой мы рассматриваем, не имеет собственной мембраны. Её субъединицы (так называются две её половины) ничем не защищены.

    Какие функции выполняет в клетке данный органоид?

    То, за что отвечает рибосома, — синтез белка|белка. Он происходит на основе информации, которая записана на так называемой матричной РНК (рибонуклеиновой кислоте). Рибосома, строение которой мы рассмотрели выше, объединяет свои две субъединицы только на время синтеза белка|белка — процесса под названием трансляция. Во время данной процедуры синтезируемая полипептидная цепь находится между двумя субъединицами рибосомы.

    Где они формируются?

    Рибосома — органоид, который создаётся ядрышком. Данная процедура происходит в десять этапов, на протяжении которых постепенно формируются белки|белки малой и большой субъединиц.

    Каким образом происходит формирование белков?

    Биосинтез белков происходит в несколько этапов. Первый из них — это активация аминокислот. Всего их существует двадцать, при комбинировании их разными методами можно получить миллиарды различных белков. На протяжении данного этапа из аминокислот формируется аминоалиц-т-РНК. Данная процедура невозможна без участия АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты|кислоты). Также для осуществления этого процесса необходимы катионы магния. Второй этап — это инициация полипептидной цепи, или процесс объединения двух субъединиц рибосомы и поставка к ней необходимых аминокислот. В данном процессе также принимают участие ионы магния и ГТФ (гуанозинтрифосфат). Третий этап называется элонгацией. Это непосредственно синтез полипептидной цепи. Происходит методом трансляции. Терминация — следующий этап — это процесс распада рибосомы на отдельные субъединицы и постепенное прекращение синтеза полипептидной цепочки. Далее идёт последний этап — пятый — это процессинг. На этой стадии из простой цепи аминокислот формируются сложные структуры, которые уже и представляют собой готовые белки|белки. В данном процессе участвуют специфические ферменты, а также кофакторы.

    Структура белка|белка

    Так как рибосома, строение и функции которой мы разобрали в этой статье, отвечает за синтез белков, то давайте рассмотрим подробнее их структуру. Она бывает первичной, вторичной, третичной и четвертичной. Первичная структура белка|белка — это определённая последовательность, в которой располагаются аминокислоты|аминокислоты, формирующие данное органическое соединение. Вторичная структура белка|белка представляет собой сформированные из полипептидных цепочек альфа-спирали и бета-складки. Третичная структура белка|белка предусматривает определённую комбинацию альфа-спиралей и бета-складок. Четвертичная же структура заключается в формировании единого макромолекулярного образования. То есть комбинации альфа-спиралей и бета-структур формируют глобулы либо фибриллы. По этому принципу можно выделить два типа белков — фибриллярные и глобулярные. К первым относятся такие, как актин и миозин, из которых сформированы мышцы. Примерами вторых могут служить гемоглобин, иммуноглобулин и другие. Фибриллярные белки|белки напоминают собой нить, волокно. Глобулярные больше похожи на клубок сплетённых между собой альфа-спиралей и бета-складок.

    Что такое денатурация?

    Каждый наверняка слышал это слово. Денатурация — это процесс разрушения структуры белка|белка — сначала четвертичной, затем третичной, а после — и вторичной. В некоторых случаях происходит и ликвидация первичной структуры белка|белка. Данный процесс может происходить вследствие воздействия на данное органическое вещество высокой температуры. Так, денатурацию белка|белка можно наблюдать при варке куриных яиц. В большинстве случаев этот процесс необратим. Так, при температуре выше сорока|сорока двух градусов начинается денатурация гемоглобина, поэтому сильная гипертермия опасна для жизни. Денатурацию белков до отдельных нуклеиновых кислот можно наблюдать в процессе пищеварения, когда с помощью ферментов организм расщепляет сложные органические соединения на более простые.

    Вывод

    Роль рибосом очень сложно переоценить. Именно они являются основой существования клетки. Благодаря данным органоидам она может создавать белки|белки, которые ей необходимы для самых разнообразных функций. Органические соединения, формирующиеся рибосомами, могут играть защитную роль, транспортную, роль катализатора, строительного материала для клетки, ферментативную, регуляторную (многие гормоны имеют белковую структуру). Поэтому можно сделать вывод, что рибосомы выполняют одну из самых важных функций в клетке. Поэтому их и так много — клетке всегда нужны продукты, синтезируемые данными органоидами.

Читайте также:  Какие витамины содержится в куриных яйцах

Источник

Предыдущая статья
Какие продукты подымают потенцию
Следующая статья
В какие продукты входит йод
© Какой продукт?